检索结果-维普期刊中文期刊服务平台

糖原合成酶激酶-3对τ蛋白磷酸化作用的研究被引量：1: 1; 作者王建枝吴琼莉 +2 位作者 I.GRUNDKEIQBAL A.SMITH K.IQBAL 《中国生物化学与分子生物学报》 CAS CSCD 1999年第4期589-592,共4页; 糖原合成酶激酶３（ＧＳＫ３）在３０℃与 τ蛋白保温４ｈ可催化１７±０４ｍｏｌ磷酸参入１ｍｏｌτ蛋白 将磷酸化的 τ蛋白经胰蛋白酶消化，ＦｅＣｌ３亲和柱分离及Ｃ１８反相高压液相层析纯化后，... 展开更多; 关键词糖原合成酶激酶 Τ蛋白异常磷酸化老年性痴呆; 在线阅读下载PDF 职称材料

阿尔次海默病tau蛋白异常修饰与其功能的关系被引量：1: 2; 作者王建枝龚成新 +1 位作者 I.GRUNDKE-IQBAL K.IQBAL 《生物化学与生物物理进展》 SCIE CAS CSCD 北大核心 1999年第2期154-157,共4页; 阿尔次海默病易溶型胞浆ｔａｕ和难溶型双螺旋丝中的ｔａｕ均被异常磷酸化和异常糖基化修饰．异常修饰的ｔａｕ丧失其促微管组装活性，用不同蛋白磷酸酯酶对难溶型双螺旋丝中的ｔａｕ去磷酸化处理后可不同程度恢复其促微管组装生物学活... 展开更多; 关键词早老性痴呆微管组装去磷酸化去糖基 tau基因; 在线阅读下载PDF 职称材料

蛋白磷酸酯酶对Alzheimer神经原纤维缠结的松解作用被引量：5: 3; 作者王建枝龚成新《中国生物化学与分子生物学报》 CAS CSCD 1999年第1期123-127,共5页; 神经原纤维缠结是Ａｌｚｈｅｉｍｅｒ患者的特征性脑病理损伤，其形成机制至今不明．根据神经原纤维缠结的基本组分是异常磷酸化ｔａｕ蛋白的聚集形式双螺旋丝（ｐａｉｒｅｄｈｅｌｉｃａｌｆｉｌａｍｅｎｔｓ，ＰＨＦ）的研究结果，推... 展开更多; 关键词 ALZHEIMER病蛋白磷酸酯酶神经原纤维缠结; 在线阅读下载PDF 职称材料

去磷酸化对Alzheimer神经原纤维缠结结构和功能的影响: 4; 作者王建枝龚成新 +1 位作者 IngeGrundke-Iqbal KhalidIqbal 《同济医科大学学报》 CSCD 1998年第1期15-15,共1页; 探讨去磷酸化作用对Alzheimer神经原纤维缠结结构和功能的影响。结果发现,将蛋白磷酸酯酶—2A或—2B型与Alzheimer神经原纤维缠结在37℃保温45min可使缠结结构松解,神经原纤维缠结的基本单位双螺旋丝的螺旋性趋于消失;延长去磷酸化反应... 展开更多; 关键词 ALZHEIMER病神经原纤维缠结去磷酸化痴呆; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名糖原合成酶激酶-3对τ蛋白磷酸化作用的研究被引量：1: 1; 作者王建枝吴琼莉 I.GRUNDKEIQBAL A.SMITH K.IQBAL; 机构同济医科大学病理生理教研室美国纽约州立基础研究所化学病理实验室美国斯坦福大学医学中心; 出处《中国生物化学与分子生物学报》 CAS CSCD 1999年第4期589-592,共4页; 基金国家自然科学基金; 文摘糖原合成酶激酶３（ＧＳＫ３）在３０℃与 τ蛋白保温４ｈ可催化１７±０４ｍｏｌ磷酸参入１ｍｏｌτ蛋白 将磷酸化的 τ蛋白经胰蛋白酶消化，ＦｅＣｌ３亲和柱分离及Ｃ１８反相高压液相层析纯化后，再用高压电泳，手工Ｅｄｍａｎ降解及自动氨基酸序列分析等检测技术，对其磷酸化位点进行鉴定 结果发现：ＧＳＫ３可使 τ蛋白Ｔｈｒ１８１，Ｓｅｒ１８４，Ｓｅｒ２６２，Ｓｅｒ３５６和Ｓｅｒ４００发生磷酸化 其中Ｓｅｒ２６２和Ｓｅｒ４００为Ａｌｚｈｅｉｍｅｒ病（ＡＤ）τ蛋白的异常磷酸化位点根据上述磷酸化作用仅轻度抑制τ蛋白生物学活性，推测：ＡＤ τ蛋白Ｓｅｒ２６２和Ｓｅｒ４００的磷酸化可能不是决定其生物功能的关键性位点，单纯ＧＳＫ３不能复制ＡＤ样 τ蛋白的病理改变; 关键词糖原合成酶激酶 Τ蛋白异常磷酸化老年性痴呆; Keywords GSK 3,τ protein,Alzheimer disease,Abnormal phosphorylation; 分类号 Q591.2 [生物学—生物化学] R749.160.2 [医药卫生—神经病学与精神病学]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名阿尔次海默病tau蛋白异常修饰与其功能的关系被引量：1: 2; 作者王建枝龚成新 I.GRUNDKE-IQBAL K.IQBAL; 机构同济医科大学病理生理教研室美国纽约州立基础研究所化学病理实验室; 出处《生物化学与生物物理进展》 SCIE CAS CSCD 北大核心 1999年第2期154-157,共4页; 文摘阿尔次海默病易溶型胞浆ｔａｕ和难溶型双螺旋丝中的ｔａｕ均被异常磷酸化和异常糖基化修饰．异常修饰的ｔａｕ丧失其促微管组装活性，用不同蛋白磷酸酯酶对难溶型双螺旋丝中的ｔａｕ去磷酸化处理后可不同程度恢复其促微管组装生物学活性．单纯去糖基化处理只在很小限度恢复ｔａｕ的功能，但去糖基化预处理可增强去磷酸化对ｔａｕ上述活性的恢复．提示：ａｔａｕ的异常磷酸化是导致其功能活性丧失的直接因素，而糖基化修饰可能通过对其结构的影响而间接对ｔａｕ功能活性发挥作用；ｂ蛋白磷酸酯酶可部分抑制和逆转阿尔次海默病的脑病理损伤．; 关键词早老性痴呆微管组装去磷酸化去糖基 tau基因; Keywords Alzheimer disease, microtubule assembly , dephosphorylation, deglycosylation, tau; 分类号 R749.160.2 [医药卫生—神经病学与精神病学]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名蛋白磷酸酯酶对Alzheimer神经原纤维缠结的松解作用被引量：5: 3; 作者王建枝龚成新; 机构同济医科大学病理生理教研室美国纽约州立基础研究所化学病理实验室; 出处《中国生物化学与分子生物学报》 CAS CSCD 1999年第1期123-127,共5页; 文摘神经原纤维缠结是Ａｌｚｈｅｉｍｅｒ患者的特征性脑病理损伤，其形成机制至今不明．根据神经原纤维缠结的基本组分是异常磷酸化ｔａｕ蛋白的聚集形式双螺旋丝（ｐａｉｒｅｄｈｅｌｉｃａｌｆｉｌａｍｅｎｔｓ，ＰＨＦ）的研究结果，推测蛋白磷酸酯酶与蛋白激酶的失衡可能与ＰＨＦ的形成有关．将蛋白磷酸酯酶ＰＰ－２Ａ和ＰＰ－２Ｂ与ＰＨＦ一起在３７℃保温３０ｍｉｎ可使ＰＨＦ缠结结构松解，成为单个ＰＨＦ原纤维，延长去磷酸化反应时间至３ｈ可使ＰＨＦ结构进一步松解，释放一些游离ＰＨＦ原纤维片段．放免印迹定量分析结果表明：ＰＰ－２Ａ处理的ＰＨＦ样品比对照者释放游离ｔａｕ蛋白的量增加２５％．此外，ＰＰ－２Ａ和ＰＰ－２Ｂ去磷酸化的ＰＨＦ对脑中钙激活的中性蛋白水解酶的抗性降低．这些研究资料从结构上显示了Ａｌｚｈｅｉｍｅｒ病脑病理损伤的可逆性。; 关键词 ALZHEIMER病蛋白磷酸酯酶神经原纤维缠结; Keywords Alzheimer disease, Protein phosphatase, Neurofibrillary tangles, Dephosphorylation; 分类号 R749.1 [医药卫生—神经病学与精神病学]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名去磷酸化对Alzheimer神经原纤维缠结结构和功能的影响: 4; 作者王建枝龚成新 IngeGrundke-Iqbal KhalidIqbal; 机构同济医科大学基础医学院病理生理学教研室美国纽约州立基础研究所化学病理实验室; 出处《同济医科大学学报》 CSCD 1998年第1期15-15,共1页; 文摘探讨去磷酸化作用对Alzheimer神经原纤维缠结结构和功能的影响。结果发现,将蛋白磷酸酯酶—2A或—2B型与Alzheimer神经原纤维缠结在37℃保温45min可使缠结结构松解,神经原纤维缠结的基本单位双螺旋丝的螺旋性趋于消失;延长去磷酸化反应时间至3h可使缠结结构进一步松解,产生大量单个螺旋丝原纤维,并释放大量游离双螺旋丝片段和比对照组高约25％的游离tau蛋白;去磷酸化作用可不同程度恢复神经原纤维缠结中tau蛋白促微管组装的生物学功能。这从结构和功能双重角度证明了Alzbeimer病脑病理损伤的可逆转性,为Alzheimer病治疗的可能性提供了实验依据。; 关键词 ALZHEIMER病神经原纤维缠结去磷酸化痴呆; Keywords Alzheimer disease protein phosphatase neurofibriltary tangles dephosphorylation tau protein; 分类号 R749.16 [医药卫生—神经病学与精神病学]; 在线阅读下载PDF 职称材料

	题名	作者	出处	发文年	被引量	操作
1	糖原合成酶激酶-3对τ蛋白磷酸化作用的研究	王建枝吴琼莉 I.GRUNDKEIQBAL A.SMITH K.IQBAL	《中国生物化学与分子生物学报》 CAS CSCD	1999	1	在线阅读下载PDF 职称材料
2	阿尔次海默病tau蛋白异常修饰与其功能的关系	王建枝龚成新 I.GRUNDKE-IQBAL K.IQBAL	《生物化学与生物物理进展》 SCIE CAS CSCD 北大核心	1999	1	在线阅读下载PDF 职称材料
3	蛋白磷酸酯酶对Alzheimer神经原纤维缠结的松解作用	王建枝龚成新	《中国生物化学与分子生物学报》 CAS CSCD	1999	5	在线阅读下载PDF 职称材料
4	去磷酸化对Alzheimer神经原纤维缠结结构和功能的影响	王建枝龚成新 IngeGrundke-Iqbal KhalidIqbal	《同济医科大学学报》 CSCD	1998	0	在线阅读下载PDF 职称材料