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残基突变对P53-DNA结合域肽段构象影响的分子动力学模拟
被引量：
6
1
作者
许朝莹
赵立岭
+1 位作者
曹赞霞
王吉华
《物理化学学报》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2012年第7期1665-1675,共11页
基于分子动力学模拟方法研究了R249S、R248W和G245S突变对P53-DNA结合域肽段(残基230-258)结构的影响.采用GROMACS软件包和GROMOS43A1分子力场,分别对野生型wtP53肽段、单点突变型P53-R249S肽段、两点突变型P53-R249S/R248W肽段和三点...
基于分子动力学模拟方法研究了R249S、R248W和G245S突变对P53-DNA结合域肽段(残基230-258)结构的影响.采用GROMACS软件包和GROMOS43A1分子力场,分别对野生型wtP53肽段、单点突变型P53-R249S肽段、两点突变型P53-R249S/R248W肽段和三点突变型P53-R249S/R248W/G245S肽段进行了4组独立的分子动力学模拟,每组体系模拟时间为500ns.研究结果表明:R249S单残基突变影响肽段残基形成二级结构的情况,但不改变肽段三维结构的模式,同时使该肽段结构相对稳定;R249S和R248W两残基同时突变会加剧R249S突变对肽段的影响,同时导致三维结构发生较大变化,构象弯曲呈现双turn结构,肽段稳定性进一步增大;G245S突变对肽段的影响与R249S和R248W同时突变对其结构的影响相反,在两残基突变的基础上,G245S突变会使原突变引起的变化减弱甚至消失,同时使得该肽段结构稳定性减小.该研究对认识肿瘤致病分子机制和设计新药物有重要意义.
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关键词
P53蛋白
残基突变
结构变化
分子动力学模拟
结构异质性
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职称材料
固有无序蛋白与蛋白质相互作用位点残基特征分析
被引量：
6
2
作者
董川
曹赞霞
+2 位作者
赵立岭
索振鹏
王吉华
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2014年第5期462-471,共10页
本文对固有无序蛋白(IDPs)与其他蛋白质相互作用位点残基特征进行了研究.首先在数据库中选出满足条件的109条IDPs蛋白质链及与其他配体蛋白形成的299个IDPs-蛋白质复合物,然后提取复合物中作为相互作用位点的IDPs-蛋白质残基.这109条IDP...
本文对固有无序蛋白(IDPs)与其他蛋白质相互作用位点残基特征进行了研究.首先在数据库中选出满足条件的109条IDPs蛋白质链及与其他配体蛋白形成的299个IDPs-蛋白质复合物,然后提取复合物中作为相互作用位点的IDPs-蛋白质残基.这109条IDPs链中共含有50 031个氨基酸残基,其中处于作用位点的残基有4 822个.通过分析发现,20种氨基酸在形成IDPs-蛋白质相互作用位点残基时具有不同的倾向性,根据形成作用位点残基的倾向性,20种氨基酸可分成三大类:倾向型氨基酸(ILE、LEU、ARG、PHE、TYR、MET、TRP)、中间型氨基酸(GLN、GLU、THR、LYS、VAL、ASP、HIS)、非倾向型氨基酸(PRO、SER、GLY、ALA、ASN、CYS).研究结果还进一步表明,不同氨基酸在有序区域与无序区域形成IDPs-蛋白质作用位点残基的倾向性不同.其中,氨基酸TRP、LEU、ILE、CYS在有序和无序区域形成作用位点残基的差异性尤为明显,而氨基酸GLU、PHE、HIS、ALA则基本没有多大差别.对IDPs-蛋白质相互作用位点残基理化特征进行分析发现:疏水性强、侧链净电荷量较少、极性较小、溶剂可及性表面积较大、侧链体积较大、极化率较大的氨基酸比较倾向于形成作用位点残基.主成分分析结果显示,残基的极化率、侧链体积和溶剂可及表面积对作用位点残基影响最大.
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关键词
固有无序蛋白(IDPs)
作用位点残基特征
有序区
无序区
氨基酸的理化性质
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职称材料
题名
残基突变对P53-DNA结合域肽段构象影响的分子动力学模拟
被引量：
6
1
作者
许朝莹
赵立岭
曹赞霞
王吉华
机构
山东省
功能
大分子
生物物理
重点
实验室
(
德州
学院
)
山东
师范大学
物理
与电子科学
学院
德州
学院
物理
系
出处
《物理化学学报》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2012年第7期1665-1675,共11页
基金
国家自然科学基金(30970561
31000324)
+1 种基金
山东省自然科学基金(2009ZRA14027
2009ZRA14028)资助项目~~
文摘
基于分子动力学模拟方法研究了R249S、R248W和G245S突变对P53-DNA结合域肽段(残基230-258)结构的影响.采用GROMACS软件包和GROMOS43A1分子力场,分别对野生型wtP53肽段、单点突变型P53-R249S肽段、两点突变型P53-R249S/R248W肽段和三点突变型P53-R249S/R248W/G245S肽段进行了4组独立的分子动力学模拟,每组体系模拟时间为500ns.研究结果表明:R249S单残基突变影响肽段残基形成二级结构的情况,但不改变肽段三维结构的模式,同时使该肽段结构相对稳定;R249S和R248W两残基同时突变会加剧R249S突变对肽段的影响,同时导致三维结构发生较大变化,构象弯曲呈现双turn结构,肽段稳定性进一步增大;G245S突变对肽段的影响与R249S和R248W同时突变对其结构的影响相反,在两残基突变的基础上,G245S突变会使原突变引起的变化减弱甚至消失,同时使得该肽段结构稳定性减小.该研究对认识肿瘤致病分子机制和设计新药物有重要意义.
关键词
P53蛋白
残基突变
结构变化
分子动力学模拟
结构异质性
Keywords
P53 protein
Residue mutation
Structural change
Molecular dynamics simulation
Structure heterogeneity
分类号
Q504 [生物学—生物化学]
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职称材料
题名
固有无序蛋白与蛋白质相互作用位点残基特征分析
被引量：
6
2
作者
董川
曹赞霞
赵立岭
索振鹏
王吉华
机构
德州
学院
物理
与电子信息
学院
山东省
功能
大分子
生物物理
重点
实验室
(
德州
学院
)
出处
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2014年第5期462-471,共10页
基金
国家自然科学基金(31000324
61271378
+2 种基金
30970561)
山东省自然科学基金(ZR2011FL011
ZR2012CL09)资助项目~~
文摘
本文对固有无序蛋白(IDPs)与其他蛋白质相互作用位点残基特征进行了研究.首先在数据库中选出满足条件的109条IDPs蛋白质链及与其他配体蛋白形成的299个IDPs-蛋白质复合物,然后提取复合物中作为相互作用位点的IDPs-蛋白质残基.这109条IDPs链中共含有50 031个氨基酸残基,其中处于作用位点的残基有4 822个.通过分析发现,20种氨基酸在形成IDPs-蛋白质相互作用位点残基时具有不同的倾向性,根据形成作用位点残基的倾向性,20种氨基酸可分成三大类:倾向型氨基酸(ILE、LEU、ARG、PHE、TYR、MET、TRP)、中间型氨基酸(GLN、GLU、THR、LYS、VAL、ASP、HIS)、非倾向型氨基酸(PRO、SER、GLY、ALA、ASN、CYS).研究结果还进一步表明,不同氨基酸在有序区域与无序区域形成IDPs-蛋白质作用位点残基的倾向性不同.其中,氨基酸TRP、LEU、ILE、CYS在有序和无序区域形成作用位点残基的差异性尤为明显,而氨基酸GLU、PHE、HIS、ALA则基本没有多大差别.对IDPs-蛋白质相互作用位点残基理化特征进行分析发现:疏水性强、侧链净电荷量较少、极性较小、溶剂可及性表面积较大、侧链体积较大、极化率较大的氨基酸比较倾向于形成作用位点残基.主成分分析结果显示,残基的极化率、侧链体积和溶剂可及表面积对作用位点残基影响最大.
关键词
固有无序蛋白(IDPs)
作用位点残基特征
有序区
无序区
氨基酸的理化性质
Keywords
intrinsically disordered protein （IDPs）, residue characteristics of action sites, ordered regions,disordered regions, physical-chemical properties of amino acid
分类号
Q615 [生物学—生物物理学]
Q7 [生物学—分子生物学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
残基突变对P53-DNA结合域肽段构象影响的分子动力学模拟
许朝莹
赵立岭
曹赞霞
王吉华
《物理化学学报》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2012
6
在线阅读
下载PDF
职称材料
2
固有无序蛋白与蛋白质相互作用位点残基特征分析
董川
曹赞霞
赵立岭
索振鹏
王吉华
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2014
6
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职称材料
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