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多态性蛋白Mad2与其配体Cdc20^(121-138)的相互作用研究
被引量：
1
1
作者
张会亭
赵园园
+1 位作者
葛保胜
黄方
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2017年第3期232-241,共10页
多态性蛋白Mad2是有丝分裂纺锤体检测点(SAC)的关键蛋白,也是多态性蛋白质家族中研究最广泛的成员之一.Mad2有两种不同的天然构象:O-Mad2和C-Mad2.Mad2构象间的转变及其与配体Cdc20间的相互作用对SAC发挥其生物学功能至关重要.本文利用...
多态性蛋白Mad2是有丝分裂纺锤体检测点(SAC)的关键蛋白,也是多态性蛋白质家族中研究最广泛的成员之一.Mad2有两种不同的天然构象:O-Mad2和C-Mad2.Mad2构象间的转变及其与配体Cdc20间的相互作用对SAC发挥其生物学功能至关重要.本文利用荧光各向异性技术对O-Mad2和C-Mad2与配体TAMRA-Cdc20^(121-138)间相互作用的热力学及动力学过程进行了系统表征.结果表明:在无盐和低盐溶液(100 mmol/L NaCl)中,Mad2两种构象与Cdc20^(121-138)的平衡解离常数(K_D)均在10^(-6) mol/L,但C-Mad2与Cdc20^(121-138)结合的K_D值约为O-Mad2的1/5;在高盐(300 mmol/L NaCl)溶液中,Mad2两种构象与TAMRA-Cdc20^(121-138)结合的K_D值无明显差别.动力学实验结果显示,在同一种缓冲液中Mad2两种构象与Cdc20^(121-138)相互作用的解离速率常数k_d没有显著差别,而C-Mad2与Cdc20^(121-138)的结合速率常数k_a却比O-Mad2高一个数量级,这表明C-Mad2与Cdc20^(121-138)不仅结合力更强,且结合速率要快很多.Mad2与Cdc20^(121-138)突变体间的相互作用以及离子强度对二者相互作用的影响结果提示,Mad2和Cdc20间的相互作用不是通过静电相互作用,而可能是通过疏水相互作用来实现的.本研究为揭示多态性蛋白Mad2的构象转变机理及其在有丝分裂过程中的作用机制提供了重要的实验基础.
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关键词
多态性蛋白Mad2
Cdc20
热力学
动力学
相互作用
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职称材料
人趋化因子受体CCR3与β-arrestin相互作用研究
被引量：
1
2
作者
刘恒姮
宋彦卓
+2 位作者
李计强
丁彦之
葛保胜
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2020年第11期1207-1216,共10页
G蛋白偶联受体(G protein-coupled receptors,GPCRs)主要负责介导细胞内外跨膜信号转导功能,是重要的药物靶点.β-arrestin作为GPCRs行使功能的重要途径之一,其对调节GPCRs信号转导过程有重要意义.但目前对于β-arrestin如何与GPCRs相...
G蛋白偶联受体(G protein-coupled receptors,GPCRs)主要负责介导细胞内外跨膜信号转导功能,是重要的药物靶点.β-arrestin作为GPCRs行使功能的重要途径之一,其对调节GPCRs信号转导过程有重要意义.但目前对于β-arrestin如何与GPCRs相互作用并调控其信号转导功能尚不十分清楚.本文以趋化因子受体3(CC chemokine receptor 3,CCR3)为研究对象,构建了β-arrestin与CCR3的共表达体系,利用激光共聚焦荧光成像与荧光共振能量转移(fluorescence resonance energy transfer,FRET)技术研究了β-arrestin与CCR3在活细胞水平的相互作用,利用RNAi和趋化实验考察了β-arrestin对CCR3稳转细胞趋化行为的调控作用,并在体外利用石英晶体微天平(quartz crystal microbalance,QCM)技术测定了β-arrestin突变体(R169E)与CCR3之间结合常数.结果显示,趋化因子CCL11(chemokine C-C motif ligand 11)刺激CCR3表达细胞,会使β-arrestin与CCR3在胞内的距离发生变化,β-arrestin蛋白被募集到细胞膜处,证明β-arrestin参与了CCR3介导的信号转导过程,二者存在显著相互作用.通过转染β-arrestin-siRNA将β-arrestin沉默后,CCL11、CCL24诱导CCR3稳转细胞迁移数明显降低,而CCL5对CCR3稳转细胞的迁移效率未受到显著影响,表明不同趋化因子对CCR3与β-arrestin相互作用具有不同的调控效果,体外结合实验进一步证实β-arrestin与CCR3相互作用,β-arrestin突变体与CCR3的体外结合常数(KD)为1.35×10-7.综上所述,β-arrestin可以与CCR3发生相互作用,在CCR3介导的细胞跨膜信号转导及细胞趋化过程中发挥着重要作用.
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关键词
Β-ARRESTIN
CCR3
趋化作用
GPCRS
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职称材料
题名
多态性蛋白Mad2与其配体Cdc20^(121-138)的相互作用研究
被引量：
1
1
作者
张会亭
赵园园
葛保胜
黄方
机构
中国石油大学
(
华东
)
生物工程
与技术
中心
重
质
油
国家
重点
实验室
出处
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2017年第3期232-241,共10页
基金
国家自然科学基金(21573289
21373271
21673294)资助项目~~
文摘
多态性蛋白Mad2是有丝分裂纺锤体检测点(SAC)的关键蛋白,也是多态性蛋白质家族中研究最广泛的成员之一.Mad2有两种不同的天然构象:O-Mad2和C-Mad2.Mad2构象间的转变及其与配体Cdc20间的相互作用对SAC发挥其生物学功能至关重要.本文利用荧光各向异性技术对O-Mad2和C-Mad2与配体TAMRA-Cdc20^(121-138)间相互作用的热力学及动力学过程进行了系统表征.结果表明:在无盐和低盐溶液(100 mmol/L NaCl)中,Mad2两种构象与Cdc20^(121-138)的平衡解离常数(K_D)均在10^(-6) mol/L,但C-Mad2与Cdc20^(121-138)结合的K_D值约为O-Mad2的1/5;在高盐(300 mmol/L NaCl)溶液中,Mad2两种构象与TAMRA-Cdc20^(121-138)结合的K_D值无明显差别.动力学实验结果显示,在同一种缓冲液中Mad2两种构象与Cdc20^(121-138)相互作用的解离速率常数k_d没有显著差别,而C-Mad2与Cdc20^(121-138)的结合速率常数k_a却比O-Mad2高一个数量级,这表明C-Mad2与Cdc20^(121-138)不仅结合力更强,且结合速率要快很多.Mad2与Cdc20^(121-138)突变体间的相互作用以及离子强度对二者相互作用的影响结果提示,Mad2和Cdc20间的相互作用不是通过静电相互作用,而可能是通过疏水相互作用来实现的.本研究为揭示多态性蛋白Mad2的构象转变机理及其在有丝分裂过程中的作用机制提供了重要的实验基础.
关键词
多态性蛋白Mad2
Cdc20
热力学
动力学
相互作用
Keywords
Mad2, Cdc20, thermodynamics, kinetics, interaction
分类号
Q6 [生物学—生物物理学]
Q7 [生物学—分子生物学]
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职称材料
题名
人趋化因子受体CCR3与β-arrestin相互作用研究
被引量：
1
2
作者
刘恒姮
宋彦卓
李计强
丁彦之
葛保胜
机构
中国石油大学
(
华东
)
生物工程
与技术
中心
出处
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2020年第11期1207-1216,共10页
基金
国家自然科学基金(21373271,21673294)资助项目。
文摘
G蛋白偶联受体(G protein-coupled receptors,GPCRs)主要负责介导细胞内外跨膜信号转导功能,是重要的药物靶点.β-arrestin作为GPCRs行使功能的重要途径之一,其对调节GPCRs信号转导过程有重要意义.但目前对于β-arrestin如何与GPCRs相互作用并调控其信号转导功能尚不十分清楚.本文以趋化因子受体3(CC chemokine receptor 3,CCR3)为研究对象,构建了β-arrestin与CCR3的共表达体系,利用激光共聚焦荧光成像与荧光共振能量转移(fluorescence resonance energy transfer,FRET)技术研究了β-arrestin与CCR3在活细胞水平的相互作用,利用RNAi和趋化实验考察了β-arrestin对CCR3稳转细胞趋化行为的调控作用,并在体外利用石英晶体微天平(quartz crystal microbalance,QCM)技术测定了β-arrestin突变体(R169E)与CCR3之间结合常数.结果显示,趋化因子CCL11(chemokine C-C motif ligand 11)刺激CCR3表达细胞,会使β-arrestin与CCR3在胞内的距离发生变化,β-arrestin蛋白被募集到细胞膜处,证明β-arrestin参与了CCR3介导的信号转导过程,二者存在显著相互作用.通过转染β-arrestin-siRNA将β-arrestin沉默后,CCL11、CCL24诱导CCR3稳转细胞迁移数明显降低,而CCL5对CCR3稳转细胞的迁移效率未受到显著影响,表明不同趋化因子对CCR3与β-arrestin相互作用具有不同的调控效果,体外结合实验进一步证实β-arrestin与CCR3相互作用,β-arrestin突变体与CCR3的体外结合常数(KD)为1.35×10-7.综上所述,β-arrestin可以与CCR3发生相互作用,在CCR3介导的细胞跨膜信号转导及细胞趋化过程中发挥着重要作用.
关键词
Β-ARRESTIN
CCR3
趋化作用
GPCRS
Keywords
β-arrestin
CCR3
chemotaxis
GPCRs
分类号
Q5 [生物学—生物化学]
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职称材料
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1
多态性蛋白Mad2与其配体Cdc20^(121-138)的相互作用研究
张会亭
赵园园
葛保胜
黄方
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2017
1
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职称材料
2
人趋化因子受体CCR3与β-arrestin相互作用研究
刘恒姮
宋彦卓
李计强
丁彦之
葛保胜
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2020
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