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蛋白质体外磷酸化方法的建立
被引量：
4
1
作者
刘斌
宋宜
+1 位作者
董燕
孙志贤
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2003年第1期112-115,共4页
蛋白质的磷酸化与去磷酸化调节方式在细胞信号传递过程中占有极其重要的位置 .建立鉴定蛋白质磷酸化的可靠方法具有重要意义 .毛细血管扩张性共济失调症突变蛋白 (ataxia telangiectasiamutated ,ATM)是直接感受DNA双链断裂损伤 ,并起...
蛋白质的磷酸化与去磷酸化调节方式在细胞信号传递过程中占有极其重要的位置 .建立鉴定蛋白质磷酸化的可靠方法具有重要意义 .毛细血管扩张性共济失调症突变蛋白 (ataxia telangiectasiamutated ,ATM)是直接感受DNA双链断裂损伤 ,并起始诸多DNA损伤信号反应通路的主开关分子 .电离辐射 (IR)细胞学反应中 ,ATM激酶可通过磷酸化活化 p5 3蛋白 ,原核表达 p5 3融合蛋白 ,免疫沉淀IR活化的野生型ATM蛋白 ,进行蛋白质的体外磷酸化反应 .实验验证了ATM对 p5 3蛋白的磷酸化作用 .这一方法的建立可为研究细胞信号转导途径中蛋白激酶对底物的磷酸化作用及筛查激酶底物提供标准化的技术手段 .
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关键词
蛋白质体外磷酸化
去
磷酸化
细胞信号转导
毛细血管扩张性共济失调症突变
蛋白
P53
蛋白
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职称材料
氯通道ClC-2融合蛋白的原核表达及体外磷酸化
2
作者
郑雅娟
辛华
王维忠
《中国免疫学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2006年第11期1028-1031,共4页
目的检测ClC-2是否能被促分裂原活化蛋白激酶(MAPK)磷酸化,为进一步研究其在细胞增殖、分化过程中的调控机制提供基础。方法从含有家兔ClC-2cDNA的质粒pSPORT1中PCR扩增ClC-2胞浆内的羧基端DNA编码序列,构建重组载体pGEX-4T-1/ClC-2CT;...
目的检测ClC-2是否能被促分裂原活化蛋白激酶(MAPK)磷酸化,为进一步研究其在细胞增殖、分化过程中的调控机制提供基础。方法从含有家兔ClC-2cDNA的质粒pSPORT1中PCR扩增ClC-2胞浆内的羧基端DNA编码序列,构建重组载体pGEX-4T-1/ClC-2CT;重组质粒经酶切、测序鉴定正确后转化大肠杆菌BL21菌株;经异丙基β-D-硫代半乳糖(IPTG)诱导后,通过GluthathionSepharose4B亲和层析柱纯化融合蛋白;并行融合蛋白的体外磷酸化实验。结果酶切、测序鉴定重组载体pGEX-4T-1/ClC-2CT构建正确,并纯化得到GST/ClC-2CT融合蛋白。而且该融合蛋白能被MAPK磷酸化,而GST不能被MAPK磷酸化。结论氯通道ClC-2能被MAPK磷酸化。
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关键词
氯通道ClC-2
融合
蛋白质
类
促分裂原活化
蛋白
激酶(MAPK)
蛋白质体外磷酸化
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职称材料
题名
蛋白质体外磷酸化方法的建立
被引量：
4
1
作者
刘斌
宋宜
董燕
孙志贤
机构
军事医学科学院放射医学研究所
出处
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2003年第1期112-115,共4页
文摘
蛋白质的磷酸化与去磷酸化调节方式在细胞信号传递过程中占有极其重要的位置 .建立鉴定蛋白质磷酸化的可靠方法具有重要意义 .毛细血管扩张性共济失调症突变蛋白 (ataxia telangiectasiamutated ,ATM)是直接感受DNA双链断裂损伤 ,并起始诸多DNA损伤信号反应通路的主开关分子 .电离辐射 (IR)细胞学反应中 ,ATM激酶可通过磷酸化活化 p5 3蛋白 ,原核表达 p5 3融合蛋白 ,免疫沉淀IR活化的野生型ATM蛋白 ,进行蛋白质的体外磷酸化反应 .实验验证了ATM对 p5 3蛋白的磷酸化作用 .这一方法的建立可为研究细胞信号转导途径中蛋白激酶对底物的磷酸化作用及筛查激酶底物提供标准化的技术手段 .
关键词
蛋白质体外磷酸化
去
磷酸化
细胞信号转导
毛细血管扩张性共济失调症突变
蛋白
P53
蛋白
Keywords
ataxia telangiectasia mutated (ATM)
protein phosphorylation in vitro
p53
ionizing radiation
分类号
Q26 [生物学—细胞生物学]
Q257 [生物学—细胞生物学]
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职称材料
题名
氯通道ClC-2融合蛋白的原核表达及体外磷酸化
2
作者
郑雅娟
辛华
王维忠
机构
吉林大学第二医院眼科
吉林大学中日联谊医院胸外科
吉林大学中日联谊医院中心研究室
出处
《中国免疫学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2006年第11期1028-1031,共4页
基金
国家自然科学基金资助项目(30571993)
文摘
目的检测ClC-2是否能被促分裂原活化蛋白激酶(MAPK)磷酸化,为进一步研究其在细胞增殖、分化过程中的调控机制提供基础。方法从含有家兔ClC-2cDNA的质粒pSPORT1中PCR扩增ClC-2胞浆内的羧基端DNA编码序列,构建重组载体pGEX-4T-1/ClC-2CT;重组质粒经酶切、测序鉴定正确后转化大肠杆菌BL21菌株;经异丙基β-D-硫代半乳糖(IPTG)诱导后,通过GluthathionSepharose4B亲和层析柱纯化融合蛋白;并行融合蛋白的体外磷酸化实验。结果酶切、测序鉴定重组载体pGEX-4T-1/ClC-2CT构建正确,并纯化得到GST/ClC-2CT融合蛋白。而且该融合蛋白能被MAPK磷酸化,而GST不能被MAPK磷酸化。结论氯通道ClC-2能被MAPK磷酸化。
关键词
氯通道ClC-2
融合
蛋白质
类
促分裂原活化
蛋白
激酶(MAPK)
蛋白质体外磷酸化
Keywords
Chloride channel ClC-2
Fusion proteins
Mitogen activated protein kinase（MAPK）
Protein phosphorylation in vitro
分类号
R512.63 [医药卫生—内科学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
蛋白质体外磷酸化方法的建立
刘斌
宋宜
董燕
孙志贤
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2003
4
在线阅读
下载PDF
职称材料
2
氯通道ClC-2融合蛋白的原核表达及体外磷酸化
郑雅娟
辛华
王维忠
《中国免疫学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2006
0
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职称材料
已选择
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