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松材线虫Bx-ubc-3基因克隆及泛素通路鉴定
被引量：
9
1
作者
许佳瑶
陈俏丽
+1 位作者
张瑞芝
李丹蕾
《森林工程》
2019年第5期9-15,共7页
泛素途径可以调节许多关键的细胞功能。为探究松材线虫中是否存在泛素途径以及泛素途径中的关键酶基因—泛素结合酶基因ubc3,构建松材线虫cDNA文库,并进行测序、ORF分析、同源性分析、系统发育树构建、蛋白相互作用预测和分子动力学模...
泛素途径可以调节许多关键的细胞功能。为探究松材线虫中是否存在泛素途径以及泛素途径中的关键酶基因—泛素结合酶基因ubc3,构建松材线虫cDNA文库,并进行测序、ORF分析、同源性分析、系统发育树构建、蛋白相互作用预测和分子动力学模拟等工作。克隆到长度为957bp的Bx-ubc-3基因片段。随后的序列分析表明,其开放阅读框长度为738bp,编码245个氨基酸;氨基6酸同源性分析结果表明,Bx-UBC-3与已知的泛素结合酶高度同源;蛋白互作和分子对接分析及分子动力学模拟结果表明,Bx-UBC-3的结合位点位于一个α螺旋、一个Loop1(L1)环与一个Loop2(L2)环;形成硫酯的Cys103位于L2上,构成催化裂隙;Bx-UBC-3和Bx-Rbx1之间以及Bx-UBC-3和Bx-泛素之间形成氢键。这些结果表明松材线虫中存在一条理论泛素通路,其中的关键酶Bx-UBC-3是开发高效抗线虫生物药剂的潜在靶标。
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关键词
松材线虫
泛素
结合
酶
3
e
2
泛素
途径
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职称材料
泛素链的形成机理
被引量：
1
2
作者
王亚楠
赵博
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2021年第5期515-528,共14页
泛素化是真核细胞中重要的蛋白质翻译后修饰过程,通过靶向蛋白质降解或其他信号途径参与多种细胞功能.底物蛋白的多聚泛素化修饰是一个持续的过程,其中不仅涉及复杂泛素系统相关酶的参与,而且存在更为复杂的结构上相互作用与泛素链组装...
泛素化是真核细胞中重要的蛋白质翻译后修饰过程,通过靶向蛋白质降解或其他信号途径参与多种细胞功能.底物蛋白的多聚泛素化修饰是一个持续的过程,其中不仅涉及复杂泛素系统相关酶的参与,而且存在更为复杂的结构上相互作用与泛素链组装机理.不同的泛素链修饰决定了底物蛋白下游的不同命运,泛素结合酶E2在泛素链形成中的重要作用受到越来越多的关注.对泛素链形成机理的深入研究与认识有利于发现与泛素系统相关的疾病靶点和利用泛素化调控方法进行治疗.本综述总结了E2和E3如何决定不同泛素链形成的机制和相关的结构信息,以及两种不同的泛素链组装机制.
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关键词
泛素
链
泛素
结合
酶
e
2
泛素
连接
酶
e
3
泛素
链特异性
泛素
链组装
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职称材料
题名
松材线虫Bx-ubc-3基因克隆及泛素通路鉴定
被引量：
9
1
作者
许佳瑶
陈俏丽
张瑞芝
李丹蕾
机构
东北林业大学林学院
出处
《森林工程》
2019年第5期9-15,共7页
基金
国家重点研发计划资助(2018YFC1200402)
国家自然科学基金项目(31570637)
文摘
泛素途径可以调节许多关键的细胞功能。为探究松材线虫中是否存在泛素途径以及泛素途径中的关键酶基因—泛素结合酶基因ubc3,构建松材线虫cDNA文库,并进行测序、ORF分析、同源性分析、系统发育树构建、蛋白相互作用预测和分子动力学模拟等工作。克隆到长度为957bp的Bx-ubc-3基因片段。随后的序列分析表明,其开放阅读框长度为738bp,编码245个氨基酸;氨基6酸同源性分析结果表明,Bx-UBC-3与已知的泛素结合酶高度同源;蛋白互作和分子对接分析及分子动力学模拟结果表明,Bx-UBC-3的结合位点位于一个α螺旋、一个Loop1(L1)环与一个Loop2(L2)环;形成硫酯的Cys103位于L2上,构成催化裂隙;Bx-UBC-3和Bx-Rbx1之间以及Bx-UBC-3和Bx-泛素之间形成氢键。这些结果表明松材线虫中存在一条理论泛素通路,其中的关键酶Bx-UBC-3是开发高效抗线虫生物药剂的潜在靶标。
关键词
松材线虫
泛素
结合
酶
3
e
2
泛素
途径
Keywords
Bursaph
e
l
e
nchus xy
l
ophi
l
us
ubiquitin-conjugating
e
nzym
e
3
e
2
ubiquitin pathway
分类号
S763.11 [农业科学—森林保护学]
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职称材料
题名
泛素链的形成机理
被引量：
1
2
作者
王亚楠
赵博
机构
上海交通大学细胞工程和抗体药物教育部工程研究中心
出处
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2021年第5期515-528,共14页
基金
国家自然科学基金(31770921,31971187)资助项目。
文摘
泛素化是真核细胞中重要的蛋白质翻译后修饰过程,通过靶向蛋白质降解或其他信号途径参与多种细胞功能.底物蛋白的多聚泛素化修饰是一个持续的过程,其中不仅涉及复杂泛素系统相关酶的参与,而且存在更为复杂的结构上相互作用与泛素链组装机理.不同的泛素链修饰决定了底物蛋白下游的不同命运,泛素结合酶E2在泛素链形成中的重要作用受到越来越多的关注.对泛素链形成机理的深入研究与认识有利于发现与泛素系统相关的疾病靶点和利用泛素化调控方法进行治疗.本综述总结了E2和E3如何决定不同泛素链形成的机制和相关的结构信息,以及两种不同的泛素链组装机制.
关键词
泛素
链
泛素
结合
酶
e
2
泛素
连接
酶
e
3
泛素
链特异性
泛素
链组装
Keywords
ubiquitin chains
ubiquitin conjugating
e
nzym
e
e
2
ubiquitin
l
igas
e
e
3
ubiquitin chain sp
e
cificity
ubiquitin chain ass
e
mb
l
y
分类号
Q51 [生物学—生物化学]
Q71 [生物学—分子生物学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
松材线虫Bx-ubc-3基因克隆及泛素通路鉴定
许佳瑶
陈俏丽
张瑞芝
李丹蕾
《森林工程》
2019
9
在线阅读
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职称材料
2
泛素链的形成机理
王亚楠
赵博
《生物化学与生物物理进展》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
2021
1
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职称材料
已选择
0
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引证文献
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