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胰岛素抵抗与帕金森病 被引量：4
1
作者 高歌 汪志鹏 +1 位作者 段春礼 杨慧 《生理科学进展》 CAS 北大核心 2019年第4期249-255,共7页
帕金森病(PD)是第二大神经退行性疾病,而糖尿病是帕金森病的一个高危因素。胰岛素不仅是一种作用于外周的激素,负责葡萄糖平衡和能量代谢,它也可以通过血脑屏障,影响大脑的许多生命过程,包括调节神经元存活和生长、维持突触稳定性等。... 帕金森病(PD)是第二大神经退行性疾病,而糖尿病是帕金森病的一个高危因素。胰岛素不仅是一种作用于外周的激素,负责葡萄糖平衡和能量代谢,它也可以通过血脑屏障,影响大脑的许多生命过程,包括调节神经元存活和生长、维持突触稳定性等。越来越多的研究显示,在帕金森病患者和动物模型的脑中出现胰岛素抵抗。胰岛素信号通路的异常引起α-突触核蛋白的聚集、线粒体功能障碍、神经炎症,以及认知功能减退等。这些都是与PD的发病机制紧密相关的。使用胰岛素增敏药物将是一种潜在的,缓解PD神经退行性病变的新策略。 展开更多
关键词 胰岛素抵抗 帕金森病 Α-突触核蛋白 线粒体功能障碍 神经炎症
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129位丝氨酸磷酸化α-突触核蛋白DELFIA检测方法的建立及初步应用 被引量：1
2
作者 高歌 查旭 +1 位作者 刘伟进 杨慧 《首都医科大学学报》 CAS 北大核心 2021年第5期776-782,共7页
目的建立解离-增强镧系荧光免疫分析(dissociation enhanced lanthanide fluorescent immunoassay,DELFIA)检测129位丝氨酸磷酸化α-突触核蛋白的方法及初步应用。方法使用体外蛋白重组技术纯化得到人源α-syn蛋白单体(α-syn),用Polo... 目的建立解离-增强镧系荧光免疫分析(dissociation enhanced lanthanide fluorescent immunoassay,DELFIA)检测129位丝氨酸磷酸化α-突触核蛋白的方法及初步应用。方法使用体外蛋白重组技术纯化得到人源α-syn蛋白单体(α-syn),用Polo样激酶催化α-syn获得磷酸化α-syn单体(phosphorylatedα-syn monomer,p-α-syn),用4-氧代壬烯醛制备α-syn聚集体(aggregates ofα-syn,OW)及磷酸化α-syn聚集体(aggregates of p-α-syn,OP)。使用Western blotting法和间接ELISA方法验证本实验室前期制备的识别α-syn蛋白N端的多克隆抗体SN16和识别129位丝氨酸磷酸化α-syn蛋白的单克隆抗体C140S。使用SN16作为捕获抗体,C140S作为检测抗体的双抗夹心DELFIA法建立检测OP的标准曲线,并检测Thy 1-α-SYN转基因小鼠血浆内OP的变化。结果考马斯亮蓝染色和Western blotting法检测结果显示体外纯化的人源α-syn蛋白单体(17000)纯度高,并通过催化获得了p-α-syn、OW和OP纯蛋白,均可用作建立标准曲线的标准抗原。Western blotting和酶联免疫吸附测定(enzyme-linked immunosorbent assay,ELISA)结果显示SN16对α-syn、p-α-syn、OW、OP这4种形式的蛋白均可识别,C140S可以识别p-α-syn和OP,说明SN16和C140S可以用作双抗夹心法的配对抗体。间接DELFIA检测结果显示C140S对OP的识别效率更好。双抗夹心DELFIA检测结果显示,SN16-C140S作为配对抗体检测标准抗原的范围为:0.625~20 ng/mL,并建立了检测OP的标准曲线。Wt及Tg组小鼠血浆中OP在12月龄均较6月龄有所增加(P<0.001),Tg组6月龄小鼠血浆中OP显著高于同月龄Wt组(P<0.001),Tg组12月龄小鼠血浆OP较Wt组有增高的趋势,但差异无统计学意义(P>0.05)。结论本文建立的SN16-C140S配对的双抗夹心DELFIA体系可以检测Thy1-α-SYN转基因小鼠血浆中聚集的磷酸化α-syn变化情况。 展开更多
关键词 帕金森病 Α-突触核蛋白 磷酸化α-突触核蛋白 解离-增强镧系荧光免疫分析
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Thy1-αSYN转基因小鼠出现代谢紊乱和胰岛形态及功能的改变
3
作者 高歌 卢勇泉 +3 位作者 刘伟进 杨汝宁 张启迪 杨慧 《中国生物化学与分子生物学报》 CAS CSCD 北大核心 2021年第2期222-228,共7页
帕金森病(PD)是第二大神经退行性疾病。PD的发病机制仍然不明确,普遍认为α-突触核蛋白(α-synuclein)的聚集和传播引起的神经损伤、线粒体功能障碍、炎症和氧化应激,自噬功能障碍等在PD的发生发展中发挥作用。越来越多的研究认为,代谢... 帕金森病(PD)是第二大神经退行性疾病。PD的发病机制仍然不明确,普遍认为α-突触核蛋白(α-synuclein)的聚集和传播引起的神经损伤、线粒体功能障碍、炎症和氧化应激,自噬功能障碍等在PD的发生发展中发挥作用。越来越多的研究认为,代谢紊乱也是PD的发病机制之一。我们检测了过表达α-突触核蛋白是否能引起小鼠代谢紊乱以及可能的机制。研究分为Thy1-αSYN转基因小鼠组(TG)及同窝对照野生小鼠组(WT),分别检测它们在转棒仪上的停留时间,体重情况,血浆中胰岛素含量,小鼠糖耐量及胰岛素耐量等外周代谢情况。使用苏木精-伊红染色法对两组小鼠胰岛的形态进行观察,分离小鼠胰岛并使用葡萄糖刺激胰岛素分泌检测胰岛素分泌功能。结果显示,12月龄的TG组小鼠与WT组相比运动耐力下降23.1%(P<0.05),体重增加7%(P<0.01),糖耐量降低(P<0.05),胰岛素耐量降低(P<0.05),外周血中胰岛素含量降低20%(P<0.05)。TG组小鼠胰腺内α-突触核蛋白水平较WT组增加1.32倍(P<0.05),TG组小鼠的胰岛面积变小(P<0.05),胰岛个数减少(P<0.01),胰岛素分泌功能下降(P<0.01)。我们的研究提示,α-突触核蛋白在PD中的作用不局限于对多巴胺能神经元的损伤,它能影响代谢及外周器官的形态及功能,这为PD的发病机制提供新的理论依据。 展开更多
关键词 Α-突触核蛋白 帕金森病 代谢紊乱 糖耐量 胰岛
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