以大豆分离蛋白(soy protein isolate, SPI)为原料,制备不同pH值荷载儿茶素的蛋白复合物,利用差示扫描量热法、紫外可见光谱、荧光光谱、圆二色光谱等技术探究儿茶素和SPI相互作用机理,解析蛋白复合物热稳定性、荧光淬灭类型、结合位点...以大豆分离蛋白(soy protein isolate, SPI)为原料,制备不同pH值荷载儿茶素的蛋白复合物,利用差示扫描量热法、紫外可见光谱、荧光光谱、圆二色光谱等技术探究儿茶素和SPI相互作用机理,解析蛋白复合物热稳定性、荧光淬灭类型、结合位点数、热力学参数和二级结构含量等信息,分析儿茶素和SPI间结合亲和力以及复合物的乳化性。结果表明:不同pH值处理的儿茶素对SPI荧光淬灭方式均为静态淬灭,当pH值为3.5、5.5、6.5时,二者间相互作用力主要为静电作用力,pH值为4.5时主要为氢键和范德华力,pH值为7.0、7.5、8.5、9.5时主要为疏水相互作用。随着pH值增加,复合物的热稳定性逐渐增加,且在pH值为9.5时,SPI变性温度升高至157.09℃。当pH值为7.5时,复合物乳化活性和乳化稳定性比相同pH值下对照组(SPI组)分别显著提高7.70%和13.44%(P<0.05)。不同pH值处理会改变儿茶素-SPI复合物的结构,通过调控pH值可制备具有良好乳化性的大豆蛋白食品基料。展开更多
文摘以大豆分离蛋白(soy protein isolate, SPI)为原料,制备不同pH值荷载儿茶素的蛋白复合物,利用差示扫描量热法、紫外可见光谱、荧光光谱、圆二色光谱等技术探究儿茶素和SPI相互作用机理,解析蛋白复合物热稳定性、荧光淬灭类型、结合位点数、热力学参数和二级结构含量等信息,分析儿茶素和SPI间结合亲和力以及复合物的乳化性。结果表明:不同pH值处理的儿茶素对SPI荧光淬灭方式均为静态淬灭,当pH值为3.5、5.5、6.5时,二者间相互作用力主要为静电作用力,pH值为4.5时主要为氢键和范德华力,pH值为7.0、7.5、8.5、9.5时主要为疏水相互作用。随着pH值增加,复合物的热稳定性逐渐增加,且在pH值为9.5时,SPI变性温度升高至157.09℃。当pH值为7.5时,复合物乳化活性和乳化稳定性比相同pH值下对照组(SPI组)分别显著提高7.70%和13.44%(P<0.05)。不同pH值处理会改变儿茶素-SPI复合物的结构,通过调控pH值可制备具有良好乳化性的大豆蛋白食品基料。
