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恶性疟原虫AMA-1(Ⅲ)基因在毕赤酵母系统中的高效表达
被引量：
4
1
作者
张忠广
赵恒梅
宫玉香
《中国人兽共患病杂志》
CSCD
北大核心
2005年第3期240-243,共4页
目的 利用毕赤酵母高效表达系统表达用于下游实验的恶性疟原虫AMA - 1(Ⅲ )重组蛋白。方法 将测序正确的AMA - 1(Ⅲ )基因插入毕赤酵母分泌型表达载体 pPIC9k中 ,用高压电穿孔转化法将目的基因转化入酵母感受态细胞GS115 ,筛选高拷贝...
目的 利用毕赤酵母高效表达系统表达用于下游实验的恶性疟原虫AMA - 1(Ⅲ )重组蛋白。方法 将测序正确的AMA - 1(Ⅲ )基因插入毕赤酵母分泌型表达载体 pPIC9k中 ,用高压电穿孔转化法将目的基因转化入酵母感受态细胞GS115 ,筛选高拷贝转化子 ,利用甲醇进行诱导表达。表达产物用SDS -PAGE和免疫印迹进行检测。结果 AMA - 1(Ⅲ )蛋白表达于培养上清 ,蛋白的相对分子质量分别为 16 .3ku ,免疫印迹结果表明AMA - 1(Ⅲ )基因表达蛋白能被抗AMA - 1(Ⅲ )的单抗所识别 ,出现特异条带 ,推算AMA - 1(Ⅲ )蛋白的表达量为 0 .8g/L。 结论 酵母细胞表达系统可高效表达在构象方面接近天然蛋白的AMA - 1(Ⅲ )
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关键词
疟原虫
恶性
裂殖子顶端膜抗原1
疟疾疫苗
毕赤氏酵母
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职称材料
恶性疟原虫主要裂殖子表面蛋白1C末端片段在毕赤酵母表达系统的高效表达与纯化(英文)
被引量：
3
2
作者
张忠广
赵恒梅
宫玉香
《中国人兽共患病杂志》
CSCD
北大核心
2005年第12期1047-1051,共5页
目的利用毕赤酵母表达系统高效表达并获得纯度较为理想的恶性疟原虫主要裂殖子表面蛋白1 C末端片段(MSP-119)重组蛋白。方法将带有6-his基因的MSP-119基因序列插入毕赤酵母分泌型表达载体pPIC9k中,用高压电穿孔转化法将目的基因转化入...
目的利用毕赤酵母表达系统高效表达并获得纯度较为理想的恶性疟原虫主要裂殖子表面蛋白1 C末端片段(MSP-119)重组蛋白。方法将带有6-his基因的MSP-119基因序列插入毕赤酵母分泌型表达载体pPIC9k中,用高压电穿孔转化法将目的基因转化入酵母感受态细胞GS115,筛选出高拷贝转化子,优化表达条件,利用甲醇进行诱导表达。表达产物用SDS-PAGE和免疫印迹进行检测。结果毕赤酵母分泌表达MSP-119蛋白,免疫印迹结果表明MSP-119基因表达蛋白能被抗MSP-119的单抗所识别,出现特异条带,将培养上清利用Ni-NTA柱纯化后,推算MSP-119蛋白的表达量为1.0g/L。结论酵母细胞表达系统可高效表达可免疫识别的MSP-119重组蛋白。
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关键词
疟原虫
恶性
MSP1
疟疾疫苗
毕赤氏酵母
表达
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职称材料
题名
恶性疟原虫AMA-1(Ⅲ)基因在毕赤酵母系统中的高效表达
被引量：
4
1
作者
张忠广
赵恒梅
宫玉香
机构
青岛大学医学院人体寄生虫学教研室
出处
《中国人兽共患病杂志》
CSCD
北大核心
2005年第3期240-243,共4页
基金
青岛市科技计划项目 (2 0 0 1KNS -2E -2 7 2 )
文摘
目的 利用毕赤酵母高效表达系统表达用于下游实验的恶性疟原虫AMA - 1(Ⅲ )重组蛋白。方法 将测序正确的AMA - 1(Ⅲ )基因插入毕赤酵母分泌型表达载体 pPIC9k中 ,用高压电穿孔转化法将目的基因转化入酵母感受态细胞GS115 ,筛选高拷贝转化子 ,利用甲醇进行诱导表达。表达产物用SDS -PAGE和免疫印迹进行检测。结果 AMA - 1(Ⅲ )蛋白表达于培养上清 ,蛋白的相对分子质量分别为 16 .3ku ,免疫印迹结果表明AMA - 1(Ⅲ )基因表达蛋白能被抗AMA - 1(Ⅲ )的单抗所识别 ,出现特异条带 ,推算AMA - 1(Ⅲ )蛋白的表达量为 0 .8g/L。 结论 酵母细胞表达系统可高效表达在构象方面接近天然蛋白的AMA - 1(Ⅲ )
关键词
疟原虫
恶性
裂殖子顶端膜抗原1
疟疾疫苗
毕赤氏酵母
Keywords
Plasmodium falciparum
apical membrane antigen-1
major merozoite
malaria vaccine
Pichia pastoris
expression
分类号
R382.3 [医药卫生—医学寄生虫学]
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职称材料
题名
恶性疟原虫主要裂殖子表面蛋白1C末端片段在毕赤酵母表达系统的高效表达与纯化(英文)
被引量：
3
2
作者
张忠广
赵恒梅
宫玉香
机构
青岛大学医学院人体寄生虫学教研室
出处
《中国人兽共患病杂志》
CSCD
北大核心
2005年第12期1047-1051,共5页
基金
This work was supported by Foundation of Qingdao Science and Technology Commission(No.2001KNS-2E-27.2)
文摘
目的利用毕赤酵母表达系统高效表达并获得纯度较为理想的恶性疟原虫主要裂殖子表面蛋白1 C末端片段(MSP-119)重组蛋白。方法将带有6-his基因的MSP-119基因序列插入毕赤酵母分泌型表达载体pPIC9k中,用高压电穿孔转化法将目的基因转化入酵母感受态细胞GS115,筛选出高拷贝转化子,优化表达条件,利用甲醇进行诱导表达。表达产物用SDS-PAGE和免疫印迹进行检测。结果毕赤酵母分泌表达MSP-119蛋白,免疫印迹结果表明MSP-119基因表达蛋白能被抗MSP-119的单抗所识别,出现特异条带,将培养上清利用Ni-NTA柱纯化后,推算MSP-119蛋白的表达量为1.0g/L。结论酵母细胞表达系统可高效表达可免疫识别的MSP-119重组蛋白。
关键词
疟原虫
恶性
MSP1
疟疾疫苗
毕赤氏酵母
表达
Keywords
Plasmodium falciparum
MSP-1
malaria vaccine
Pichia pastoris
expressio
分类号
R382.3 [医药卫生—医学寄生虫学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
恶性疟原虫AMA-1(Ⅲ)基因在毕赤酵母系统中的高效表达
张忠广
赵恒梅
宫玉香
《中国人兽共患病杂志》
CSCD
北大核心
2005
4
在线阅读
下载PDF
职称材料
2
恶性疟原虫主要裂殖子表面蛋白1C末端片段在毕赤酵母表达系统的高效表达与纯化(英文)
张忠广
赵恒梅
宫玉香
《中国人兽共患病杂志》
CSCD
北大核心
2005
3
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