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志贺毒素B(ShT-B)亚单位在两种表达载体中表达形式的分析
1
作者
喻华英
王景林
+3 位作者
高丰
康琳
吴东林
赵金红
《中国人兽共患病杂志》
CSCD
北大核心
2004年第8期679-683,共5页
用KpnⅠ和HindⅢ双酶切pGEM -TB3 克隆质粒 ,得到为大小约为 2 2 5bp的ShT -B基因片段 ,分别将其插入到经双酶切的 pQE4 0和 pQE30表达载体中 ,构建了两个ShT -B的重组表达质粒pQE4 0 -B3 和 pQE30 -B2 ,分别转化到E .coliM15。经IPTG...
用KpnⅠ和HindⅢ双酶切pGEM -TB3 克隆质粒 ,得到为大小约为 2 2 5bp的ShT -B基因片段 ,分别将其插入到经双酶切的 pQE4 0和 pQE30表达载体中 ,构建了两个ShT -B的重组表达质粒pQE4 0 -B3 和 pQE30 -B2 ,分别转化到E .coliM15。经IPTG诱导后 ,重组质粒目的蛋白均得到表达。其中 ,pQE4 0 -B3 和pQE30 -B2 ,分别化到E .coliM 15 ,经IPTG诱导后 ,重组质粒目的蛋白均得到表达。其中 ,pQE4 0 -B3 表达蛋白约占菌体总蛋白的 37% ,主要为包涵体形式。pQE30 -B2 表达蛋白约占菌体总蛋白的 16 % ,主要为可溶性形式 ,约 9 2 %。为重组抗原的制备提供了必要的物质基础。
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关键词
志贺毒素B亚单位
表达载体
表达分析
pQE40
pQE30
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职称材料
成熟志贺毒素全长与截短A亚单位在E.coli中的表达及纯化
2
作者
喻华英
高丰
王景林
《微生物学杂志》
CAS
CSCD
2005年第5期11-15,共5页
应用PCR技术从Ⅰ型痢疾志贺菌(Shigella dysenteriaetype I)中,扩增出约895 bp的成熟ShT-A基因片段,克隆至pGEM-T载体中,经蓝白斑筛选、PCR和双酶切鉴定正确后,命名为pGEM-TA2。测序结果表明,ShT-A与GenBank中ShT-A序列完全一致。用Bam...
应用PCR技术从Ⅰ型痢疾志贺菌(Shigella dysenteriaetype I)中,扩增出约895 bp的成熟ShT-A基因片段,克隆至pGEM-T载体中,经蓝白斑筛选、PCR和双酶切鉴定正确后,命名为pGEM-TA2。测序结果表明,ShT-A与GenBank中ShT-A序列完全一致。用BamHⅠ和KpnⅠ双酶切克隆质粒,得到为895 bp成熟ShT-A与pQE30原核重组表达载体连接,构建原核重组表达质粒。经IPTG诱导,SDS-PAGE电泳观察,没有目的蛋白表达。DNAsis软件分析ShT-A基因序列,发现513 bp处有HindⅢ位点,故以ShT-A上游引物的BamHⅠ和HindⅢ从pGEM-TA2切出一个513 bp的截短片段,重新插入pQE30表达载体,得到pQE30-A513重组表达质粒,转化E.coliM15,经IPTG诱导,SDS-PAGE电泳观察,在20 ku处出现1条特异性的表达蛋白带,与截短ShT-A513分子量相符,表达量约占菌体总蛋白的37.4%,表达形式为包涵体。为抗体的制备提供了必要的物质基础。
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关键词
志贺毒素A亚单位
克隆
表达
纯化
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职称材料
志贺毒素B(ShT-B)亚单位基因的克隆、表达与纯化
3
作者
喻华英
高丰
+1 位作者
贾桂珍
吴东林
《塔里木大学学报》
2005年第1期1-4,共4页
用KpnⅠ和HindⅢ双酶切pGEM-TB3 克隆质粒,得到为225bp成熟ShT-B基因片段,将其插入到经同样双酶切的pQE30表达载体中,构建了ShT-B的重组表达质粒pQE30-B2,转化到E.coliM15,经IPTG诱导后,重组质粒目的蛋白均得到表达表达蛋白约占菌体总...
用KpnⅠ和HindⅢ双酶切pGEM-TB3 克隆质粒,得到为225bp成熟ShT-B基因片段,将其插入到经同样双酶切的pQE30表达载体中,构建了ShT-B的重组表达质粒pQE30-B2,转化到E.coliM15,经IPTG诱导后,重组质粒目的蛋白均得到表达表达蛋白约占菌体总蛋白的16%,主要为可溶性形式,约9. 2%。为重组抗原的制备提供了必要的物质基础。
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关键词
亚单位基因
志贺毒素
克隆
纯化
重组表达质粒
E.COLI
基因片段
表达载体
IPTG
目的蛋白
重组质粒
物质基础
重组抗原
双酶切
ShT
M15
总蛋白
可溶性
成熟
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职称材料
题名
志贺毒素B(ShT-B)亚单位在两种表达载体中表达形式的分析
1
作者
喻华英
王景林
高丰
康琳
吴东林
赵金红
机构
新疆塔里木农垦
大学
动科院
军事医学科学院微生物流行病研究所
长春解放军军需大学
长春
解放军
第
出处
《中国人兽共患病杂志》
CSCD
北大核心
2004年第8期679-683,共5页
文摘
用KpnⅠ和HindⅢ双酶切pGEM -TB3 克隆质粒 ,得到为大小约为 2 2 5bp的ShT -B基因片段 ,分别将其插入到经双酶切的 pQE4 0和 pQE30表达载体中 ,构建了两个ShT -B的重组表达质粒pQE4 0 -B3 和 pQE30 -B2 ,分别转化到E .coliM15。经IPTG诱导后 ,重组质粒目的蛋白均得到表达。其中 ,pQE4 0 -B3 和pQE30 -B2 ,分别化到E .coliM 15 ,经IPTG诱导后 ,重组质粒目的蛋白均得到表达。其中 ,pQE4 0 -B3 表达蛋白约占菌体总蛋白的 37% ,主要为包涵体形式。pQE30 -B2 表达蛋白约占菌体总蛋白的 16 % ,主要为可溶性形式 ,约 9 2 %。为重组抗原的制备提供了必要的物质基础。
关键词
志贺毒素B亚单位
表达载体
表达分析
pQE40
pQE30
Keywords
Shiga toxin B
expression vector
expression analysis
分类号
R378.2 [医药卫生—病原生物学]
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职称材料
题名
成熟志贺毒素全长与截短A亚单位在E.coli中的表达及纯化
2
作者
喻华英
高丰
王景林
机构
新疆塔里木农垦
大学
动科院
长春解放军军需大学
军事医学科学院微生物流行病研究所
出处
《微生物学杂志》
CAS
CSCD
2005年第5期11-15,共5页
文摘
应用PCR技术从Ⅰ型痢疾志贺菌(Shigella dysenteriaetype I)中,扩增出约895 bp的成熟ShT-A基因片段,克隆至pGEM-T载体中,经蓝白斑筛选、PCR和双酶切鉴定正确后,命名为pGEM-TA2。测序结果表明,ShT-A与GenBank中ShT-A序列完全一致。用BamHⅠ和KpnⅠ双酶切克隆质粒,得到为895 bp成熟ShT-A与pQE30原核重组表达载体连接,构建原核重组表达质粒。经IPTG诱导,SDS-PAGE电泳观察,没有目的蛋白表达。DNAsis软件分析ShT-A基因序列,发现513 bp处有HindⅢ位点,故以ShT-A上游引物的BamHⅠ和HindⅢ从pGEM-TA2切出一个513 bp的截短片段,重新插入pQE30表达载体,得到pQE30-A513重组表达质粒,转化E.coliM15,经IPTG诱导,SDS-PAGE电泳观察,在20 ku处出现1条特异性的表达蛋白带,与截短ShT-A513分子量相符,表达量约占菌体总蛋白的37.4%,表达形式为包涵体。为抗体的制备提供了必要的物质基础。
关键词
志贺毒素A亚单位
克隆
表达
纯化
Keywords
Shiga toxin A
cloning
expression
purification
分类号
R378.2 [医药卫生—病原生物学]
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职称材料
题名
志贺毒素B(ShT-B)亚单位基因的克隆、表达与纯化
3
作者
喻华英
高丰
贾桂珍
吴东林
机构
塔里木
大学
动物科技学院
长春解放军军需大学
出处
《塔里木大学学报》
2005年第1期1-4,共4页
文摘
用KpnⅠ和HindⅢ双酶切pGEM-TB3 克隆质粒,得到为225bp成熟ShT-B基因片段,将其插入到经同样双酶切的pQE30表达载体中,构建了ShT-B的重组表达质粒pQE30-B2,转化到E.coliM15,经IPTG诱导后,重组质粒目的蛋白均得到表达表达蛋白约占菌体总蛋白的16%,主要为可溶性形式,约9. 2%。为重组抗原的制备提供了必要的物质基础。
关键词
亚单位基因
志贺毒素
克隆
纯化
重组表达质粒
E.COLI
基因片段
表达载体
IPTG
目的蛋白
重组质粒
物质基础
重组抗原
双酶切
ShT
M15
总蛋白
可溶性
成熟
Keywords
Shiga toxin B
Cloning expression
purification
分类号
Q78 [生物学—分子生物学]
S858.282.6 [农业科学—临床兽医学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
志贺毒素B(ShT-B)亚单位在两种表达载体中表达形式的分析
喻华英
王景林
高丰
康琳
吴东林
赵金红
《中国人兽共患病杂志》
CSCD
北大核心
2004
0
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职称材料
2
成熟志贺毒素全长与截短A亚单位在E.coli中的表达及纯化
喻华英
高丰
王景林
《微生物学杂志》
CAS
CSCD
2005
0
在线阅读
下载PDF
职称材料
3
志贺毒素B(ShT-B)亚单位基因的克隆、表达与纯化
喻华英
高丰
贾桂珍
吴东林
《塔里木大学学报》
2005
0
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