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生物电催化还原CO_(2)的研究进展
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作者 史红玲 付牧然 +3 位作者 徐茜 黄红慧 姚伦广 唐存多 《精细化工》 北大核心 2025年第6期1231-1239,1365,共10页
CO_(2)的还原和转化是缓解温室效应最具吸引力的策略。传统的CO_(2)还原技术能耗大、效率低。生物电催化是近年来新兴的绿色、高效的新型催化CO_(2)还原技术,融合了生物酶催化和电催化的优点,可以高效实现化学能与电能的转化,提高氧化... CO_(2)的还原和转化是缓解温室效应最具吸引力的策略。传统的CO_(2)还原技术能耗大、效率低。生物电催化是近年来新兴的绿色、高效的新型催化CO_(2)还原技术,融合了生物酶催化和电催化的优点,可以高效实现化学能与电能的转化,提高氧化还原反应中电子传递的效率,为缓解温室效应和生产增值的精细化学品提供极具潜力的解决方案。该文简述了生物电催化技术的特性和4个阶段的发展历程;系统归纳了生物电催化的电极材料类型(包括碳毡、石墨棒等)、电催化剂的选择(尤其是包括酶和微生物细胞的生物催化剂)、辅因子(如天然辅因子还原型辅酶Ⅰ和人工辅因子等)和还原产物类型(甲酸、甲烷、甲醇、乙酸等);最后,对CO_(2)还原未来可行的研究方向进行了展望,开发既能够吸附CO_(2)又能够将酶或有CO_(2)还原活性的微生物细胞进行固定化处理的新型材料;以提高生物电催化效率为目标,优化电极材料和反应体系的设计;充分整合代谢工程和系统生物学的最新技术。 展开更多
关键词 生物电催化 CO_(2)还原 酶工程 全细胞催化 甲酸盐
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基于理性设计提高酿酒酵母烟酰胺核糖激酶1热稳定性
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作者 王瑶 沈太松 +3 位作者 李思晨 史红玲 姚伦广 唐存多 《食品科学》 EI CAS CSCD 北大核心 2024年第24期92-99,共8页
为了提高来源于酿酒酵母的烟酰胺核糖激酶1(nicotinamide riboside kinase 1 from Saccharomyces cerevisiae,Sc NRK1)的热稳定性,本研究基于计算机辅助技术虚拟筛选出Sc NRK1的6个单点突变体,通过定点突变技术完成6个单点突变的表达及... 为了提高来源于酿酒酵母的烟酰胺核糖激酶1(nicotinamide riboside kinase 1 from Saccharomyces cerevisiae,Sc NRK1)的热稳定性,本研究基于计算机辅助技术虚拟筛选出Sc NRK1的6个单点突变体,通过定点突变技术完成6个单点突变的表达及酶学特性分析,然后挑选出3个优势突变体进行第2轮的组合突变。结果显示,经过两轮突变,获得了1个热稳定性和催化活性均显著提高的突变体T136P/S209A,其最适反应温度提高至45℃,45℃条件下的半衰期为48.98 min,是野生型Sc NRK1的4.2倍;其比活力为146.63 IU/mg,是野生型的1.98倍。本研究基于理性设计的手段,成功获得了热稳定性和催化活性显著增强的Sc NRK1突变体,有望为通过理性设计提高酶分子的热稳定性提供新思路,为烟酰胺单核苷酸的高效、低成本生产提供新酶源。 展开更多
关键词 烟酰胺核糖激酶1 理性设计 定点突变 热稳定性 烟酰胺单核苷酸
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酿酒酵母烟酰胺核苷激酶的异源表达及其酶学性质分析 被引量:2
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作者 何建菊 刘欣欣 +4 位作者 史红玲 冉璐妮 王贤 张英君 唐存多 《食品科学》 EI CAS CSCD 北大核心 2023年第16期192-197,共6页
从酿酒酵母中克隆烟酰胺核苷激酶(nicotinamide riboside kinase,NRK)Sc NRK1的编码基因,借助p ET28a质粒在大肠杆菌中实现了可溶性表达。结果表明,发酵液中酶活力为14.75 IU/m L,纯化后的比活力为2252.59 IU/mg。此外,Sc NRK1的动力学... 从酿酒酵母中克隆烟酰胺核苷激酶(nicotinamide riboside kinase,NRK)Sc NRK1的编码基因,借助p ET28a质粒在大肠杆菌中实现了可溶性表达。结果表明,发酵液中酶活力为14.75 IU/m L,纯化后的比活力为2252.59 IU/mg。此外,Sc NRK1的动力学参数也明显优于其他已报道的NRK,在烟酰胺单核苷酸的酶促合成中具有更大的优势。 展开更多
关键词 烟酰胺核苷激酶 β-烟酰胺核苷酸 表达 鉴定 生物催化
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大肠杆菌L-苏氨酸脱氢酶的高效表达及其酶学性质分析 被引量:1
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作者 刘欣欣 王瑶 +3 位作者 史红玲 姚伦广 王贤 唐存多 《食品科学》 EI CAS CSCD 北大核心 2023年第18期85-92,共8页
为提高L-苏氨酸脱氢酶(L-threonine dehydrogenase,L-TDH)催化L-苏氨酸脱氢合成L-2-氨基乙酸乙酯效率,通过基因挖掘的手段挖掘出来自大肠杆菌(Escherichia coli)的L-TDH,再借助pACYCDuet-1表达系统将其在E. coli BL21(DE3)中进行可溶性... 为提高L-苏氨酸脱氢酶(L-threonine dehydrogenase,L-TDH)催化L-苏氨酸脱氢合成L-2-氨基乙酸乙酯效率,通过基因挖掘的手段挖掘出来自大肠杆菌(Escherichia coli)的L-TDH,再借助pACYCDuet-1表达系统将其在E. coli BL21(DE3)中进行可溶性表达及鉴定。结果表明,L-TDH在E. coli BL21(DE3)中实现了高水平的可溶性表达,其裂解液中的酶活力为19.13 IU/mL,约为E. coli BL21(DE3)本底表达水平的79倍。纯化后的比活力为12.77 IU/mg,它的最适反应温度为45℃,最适反应pH值为9.0,在35℃和40℃保温120 min,残留酶活力仍能达到90%以上。此外,Ec TDH动力学参数也优于其他已报道的L-TDH,在转化L-苏氨酸合成2,5-二甲基吡嗪(2,5-dimethylpyrazine,2,5-DMP)的过程中具有更大优势,也为实现转化L-苏氨酸合成2,5-DMP的工业化生产奠定了理论基础。 展开更多
关键词 L-苏氨酸 L-苏氨酸脱氢酶 大肠杆菌 表达 生物转化
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