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枯草杆菌蛋白酶与茜素氨羧络合剂作用研究
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作者 王兴明 董发勤 +2 位作者 丁立生 杨定明 石荣铭 《光谱学与光谱分析》 SCIE EI CAS CSCD 北大核心 2005年第9期1471-1474,共4页
应用UV光谱法研究在pH4.20的酸性溶液中,枯草杆菌蛋白酶(BSP)与茜素氨羧络合剂(ALC)的相互作用。测得生成的缔合物的最大吸收峰为510nm,与试剂相比红移85nm。应用平衡透析法、摩尔比法和双波长法进行测定,结果表明,表观摩尔吸光系数εB=... 应用UV光谱法研究在pH4.20的酸性溶液中,枯草杆菌蛋白酶(BSP)与茜素氨羧络合剂(ALC)的相互作用。测得生成的缔合物的最大吸收峰为510nm,与试剂相比红移85nm。应用平衡透析法、摩尔比法和双波长法进行测定,结果表明,表观摩尔吸光系数εB=6.68×103L·mol-1·cm-1,表观结合常数K=7.25×106L·mol-1,平均结合数n=10,与BSP的活性部位基本吻合。研究发现,该反应基本符合Scatchard模型,认为是BSP与ALC之间以电荷力为主、疏水力为辅综合作用的结果。 展开更多
关键词 枯草杆菌蛋白酶 茜素氨羧络合剂 作用机理 UV光谱法 透析法
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