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用参数Z表征疏水色谱中脲变α-糜蛋白酶及其折叠中间体的分子构象变化 被引量：1
1
作者 耿信笃 刘振岭 +1 位作者 柯从玉 李建军 《西北大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心 2007年第6期879-885,共7页
目的用参数Z表征疏水色谱中脲变α-糜蛋白酶（α-Chy）及其折叠中间体的分子构象变化。方法用疏水色谱法对不同脲变条件下的α-Chy进行分离，对收集的不同馏分用基质辅助激光解吸附离子化飞行时间质谱（HPHIE-MALDI-TOF-MS）进行检测，... 目的用参数Z表征疏水色谱中脲变α-糜蛋白酶（α-Chy）及其折叠中间体的分子构象变化。方法用疏水色谱法对不同脲变条件下的α-Chy进行分离，对收集的不同馏分用基质辅助激光解吸附离子化飞行时间质谱（HPHIE-MALDI-TOF-MS）进行检测，并用紫外和荧光光谱对其分子构象变化进行了验证。结果确认了脲变α-Chy中仅有一个稳定的折叠中间体存在，发现二者的z值均随脲浓度的增加而减小。在脲浓度范围为0～3．0mol·L^-1时，α-Chy折叠中间体的Z值远小于天然α-Chy的Z值，而脲浓度为4．0mol·L^-1和5．0mol·L^-1时，折叠中间体的Z值稍大于天然α-Chy的Z值。结论α-Chy折叠中间体的分子构象随脲浓度改变基本呈连续性变化。而天然α-Chy的分子构象随脲浓度呈不连续性变化。进一步发现α-Chy的Z值与其复性回收率之间存在着相似的变化规律。中间体的保留机理服从计量置换保留理论（SDT-R），且得到的参数Z可用来表征天然α-Chy和其折叠中间体的分子构象变化。 展开更多
关键词 蛋白折叠 分子构象 疏水相互作用色谱 基质辅助激光解吸附离子化飞行时间质谱 (MALDI-TOF-MS) 计量置换 α-糜蛋白酶(α-Chy) 折叠中间体
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