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糖原合成酶激酶-3对τ蛋白磷酸化作用的研究
被引量：
1
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作者
王建枝
吴琼莉
+2 位作者
I.GRUNDKEIQBAL
A.SMITH
K.IQBAL
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
1999年第4期589-592,共4页
糖原合成酶激酶３（ Ｇ Ｓ Ｋ３）在 ３０℃与 τ蛋白保温 ４ ｈ 可催化 １７±０４ ｍ ｏｌ磷酸参入 １ ｍ ｏｌτ蛋白 将磷酸化的 τ蛋白经胰蛋白酶消化， Ｆｅ Ｃｌ３ 亲和柱分离及 Ｃ１８反相高压液相层析纯化后，...
糖原合成酶激酶３（ Ｇ Ｓ Ｋ３）在 ３０℃与 τ蛋白保温 ４ ｈ 可催化 １７±０４ ｍ ｏｌ磷酸参入 １ ｍ ｏｌτ蛋白 将磷酸化的 τ蛋白经胰蛋白酶消化， Ｆｅ Ｃｌ３ 亲和柱分离及 Ｃ１８反相高压液相层析纯化后，再用高压电泳，手工 Ｅｄｍ ａｎ 降解及自动氨基酸序列分析等检测技术，对其磷酸化位点进行鉴定 结果发现： Ｇ Ｓ Ｋ３ 可使 τ蛋白 Ｔｈｒ１８１， Ｓｅｒ１８４， Ｓｅｒ２６２， Ｓｅｒ３５６ 和 Ｓｅｒ４００ 发生磷酸化 其中 Ｓｅｒ２６２ 和 Ｓｅｒ４００ 为 Ａｌｚｈｅｉｍ ｅｒ 病（ Ａ Ｄ）τ蛋白的异常磷酸化位点根据上述磷酸化作用仅轻度抑制τ蛋白生物学活性，推测： Ａ Ｄ τ蛋白 Ｓｅｒ２６２ 和 Ｓｅｒ４００ 的磷酸化可能不是决定其生物功能的关键性位点，单纯 Ｇ Ｓ Ｋ３ 不能复制 Ａ Ｄ 样 τ蛋白的病理改变
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关键词
糖原合成酶激酶
Τ蛋白
异常磷酸化
老年性痴呆
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题名
糖原合成酶激酶-3对τ蛋白磷酸化作用的研究
被引量：
1
1
作者
王建枝
吴琼莉
I.GRUNDKEIQBAL
A.SMITH
K.IQBAL
机构
同济医科
大学
病理生理教研室
美国
纽约州立基础研究所化学病理实验室
美国斯坦福大学医学中心
出处
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
1999年第4期589-592,共4页
基金
国家自然科学基金
文摘
糖原合成酶激酶３（ Ｇ Ｓ Ｋ３）在 ３０℃与 τ蛋白保温 ４ ｈ 可催化 １７±０４ ｍ ｏｌ磷酸参入 １ ｍ ｏｌτ蛋白 将磷酸化的 τ蛋白经胰蛋白酶消化， Ｆｅ Ｃｌ３ 亲和柱分离及 Ｃ１８反相高压液相层析纯化后，再用高压电泳，手工 Ｅｄｍ ａｎ 降解及自动氨基酸序列分析等检测技术，对其磷酸化位点进行鉴定 结果发现： Ｇ Ｓ Ｋ３ 可使 τ蛋白 Ｔｈｒ１８１， Ｓｅｒ１８４， Ｓｅｒ２６２， Ｓｅｒ３５６ 和 Ｓｅｒ４００ 发生磷酸化 其中 Ｓｅｒ２６２ 和 Ｓｅｒ４００ 为 Ａｌｚｈｅｉｍ ｅｒ 病（ Ａ Ｄ）τ蛋白的异常磷酸化位点根据上述磷酸化作用仅轻度抑制τ蛋白生物学活性，推测： Ａ Ｄ τ蛋白 Ｓｅｒ２６２ 和 Ｓｅｒ４００ 的磷酸化可能不是决定其生物功能的关键性位点，单纯 Ｇ Ｓ Ｋ３ 不能复制 Ａ Ｄ 样 τ蛋白的病理改变
关键词
糖原合成酶激酶
Τ蛋白
异常磷酸化
老年性痴呆
Keywords
GSK 3,τ protein,Alzheimer disease,Abnormal phosphorylation
分类号
Q591.2 [生物学—生物化学]
R749.160.2 [医药卫生—神经病学与精神病学]
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作者
出处
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1
糖原合成酶激酶-3对τ蛋白磷酸化作用的研究
王建枝
吴琼莉
I.GRUNDKEIQBAL
A.SMITH
K.IQBAL
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
1999
1
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