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大鼠20α羟类固醇脱氢酶在大肠杆菌中的表达
被引量：
2
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作者
毛积芳
Gibor.,G
《生物化学杂志》
CSCD
1996年第6期633-636,共4页
利用谷胱甘肽Ｓ－转移酶（Ｇｌｕｔａｔｈｉｏｎｅ Ｓ－ｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ，ＧＳＴ）融合基因表达系统，大鼠２０α羟类固醇脱氢酶（２０αＨｙｄｒｏｘｙｓｔｅｒｏｉｄＤｅｈｙｄｒｏｇｅｎａｓｅ，２０αＨＳＤ）在大肠杆菌中...
利用谷胱甘肽Ｓ－转移酶（Ｇｌｕｔａｔｈｉｏｎｅ Ｓ－ｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ，ＧＳＴ）融合基因表达系统，大鼠２０α羟类固醇脱氢酶（２０αＨｙｄｒｏｘｙｓｔｅｒｏｉｄＤｅｈｙｄｒｏｇｅｎａｓｅ，２０αＨＳＤ）在大肠杆菌中得以成功地表达。亲和层析和Ｔｈｒｏｍｂｉｎ消化，可从融合蛋白中回收和纯化重组２０αＨＳＤＳＤＳ－ＰＡＧＥ、Ｗｅｓｔｅｒｎ印迹法和酶活性测定显示，重组２０αＨＳＤ具有天然蛋白质相同分子量、相似的抗原性和酶催化活性，其对ＮＡＤＰ的Ｋ＿ｍ值和Ｖ＿（ｍａｘ）分别为９．５μｍｏｌ／Ｌ、３３４ｎｍｏ１／（ｍｉｎ·ｍｇ），对底物２０α羟孕酮（２０αＨｙｄｒｏｘｙｐｒｏｇｅｓｔｅｒｏｎｅ，２０αＯＨＰ）的Ｋ＿ｍ值和Ｖ＿（ｍａｘ）分别为５．９μｍｏｌ／Ｌ和３４７ｎｍｏｌ／（ｍｉｎ·ｍｇ），利用该表达系统大量制备大鼠重组２０αＨＳＤ，为深入研究２０αＨＳＤ的生理活性和功能创造条件。
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关键词
20α
羟类固醇脱氢酶
大肠杆菌
表达
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题名
大鼠20α羟类固醇脱氢酶在大肠杆菌中的表达
被引量：
2
1
作者
毛积芳
Gibor.,G
机构
第二军医
大学
生物化学教研室
美国伊里诺芝加哥大学
出处
《生物化学杂志》
CSCD
1996年第6期633-636,共4页
文摘
利用谷胱甘肽Ｓ－转移酶（Ｇｌｕｔａｔｈｉｏｎｅ Ｓ－ｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ，ＧＳＴ）融合基因表达系统，大鼠２０α羟类固醇脱氢酶（２０αＨｙｄｒｏｘｙｓｔｅｒｏｉｄＤｅｈｙｄｒｏｇｅｎａｓｅ，２０αＨＳＤ）在大肠杆菌中得以成功地表达。亲和层析和Ｔｈｒｏｍｂｉｎ消化，可从融合蛋白中回收和纯化重组２０αＨＳＤＳＤＳ－ＰＡＧＥ、Ｗｅｓｔｅｒｎ印迹法和酶活性测定显示，重组２０αＨＳＤ具有天然蛋白质相同分子量、相似的抗原性和酶催化活性，其对ＮＡＤＰ的Ｋ＿ｍ值和Ｖ＿（ｍａｘ）分别为９．５μｍｏｌ／Ｌ、３３４ｎｍｏ１／（ｍｉｎ·ｍｇ），对底物２０α羟孕酮（２０αＨｙｄｒｏｘｙｐｒｏｇｅｓｔｅｒｏｎｅ，２０αＯＨＰ）的Ｋ＿ｍ值和Ｖ＿（ｍａｘ）分别为５．９μｍｏｌ／Ｌ和３４７ｎｍｏｌ／（ｍｉｎ·ｍｇ），利用该表达系统大量制备大鼠重组２０αＨＳＤ，为深入研究２０αＨＳＤ的生理活性和功能创造条件。
关键词
20α
羟类固醇脱氢酶
大肠杆菌
表达
Keywords
罤ydroxysteroid dehydrogenase,Glutathione S-transferase,E.coli, Fusion gene expression
分类号
Q554.902 [生物学—生物化学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
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1
大鼠20α羟类固醇脱氢酶在大肠杆菌中的表达
毛积芳
Gibor.,G
《生物化学杂志》
CSCD
1996
2
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