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题名GST-SDF-1α融合蛋白的原核表达及纯化
被引量：1
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作者
时宏伟
张萍
王春梅
韩骅
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机构
第四军医大学基础部医学电子显微镜中心
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出处
《科学技术与工程》
2007年第14期3365-3367,3372,共4页
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文摘
构建融合重组表达载体并对其进行诱导表达蛋白以获得大量重组融合蛋白。通过PCR方法扩增出小鼠SDF-1α基因,克隆入pMD18T载体中,进行测序分析。将该基因亚克隆入原核表达载体pGEX-4T11中GST的下游构建重组质粒pGEX-4T1-SDF-1α,转化受态细胞BL21中,经IPTG诱导表达重组融合蛋白,对表达产物进行SDS-PAGE电泳检测分析。在约Mr36×10^(3)处出现一新生的蛋白条带。经灰度扫描检测,表达量约占菌体总蛋白的30%,纯化后得到了目的蛋白。成功克隆了小鼠的SDF-1α基因,并纯化融合基因GST-SDF-1α的原核表达产物。
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关键词
SDF-1Α
基因克隆
蛋白纯化
pGST载体
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Keywords
SDF-1α
gene clone
protein purification
pGEX vector
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分类号
Q512.7
[生物学—生物化学]
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