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题名糖基化对α-晶状体蛋白的修饰和分子伴侣活性的降低
被引量：18
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作者
严宏
惠延年
范建国
张延凤
武丽华
张晓楠
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机构
第四军医大学西京医院眼科研究所
第四军医大学分析检测中心
西安北京军区总医院眼科
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出处
《眼科新进展》
CAS
2003年第2期86-89,共4页
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基金
中国人民解放军总后勤部留学回国人员基金资助 (编号 :97H2 6 )~~
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文摘
目的 研究糖基化对 α-晶状体蛋白分子伴侣活性的作用。方法 分离牛晶状体α-晶状体蛋白 ,分别与 0 .5 mol· L- 1 果糖和 0 .5 m ol· L- 1 葡萄糖在 37℃温育 ,在第 0、2 4、32天测定 380 nm的光吸收值和 40 0 nm非色氨酸荧光值 ,高压液相色谱 ( high performanceliquid chrom atography,HPL C)和 SDS- PAGE评价蛋白质交联程度 ,采用过氧化氢酶( catalase,CAT)和βL-晶状体蛋白的热凝聚光散射值 ,作为α-晶状体蛋白的分子伴侣活性指标。结果 果糖和葡萄糖可导致时间依赖性 α-晶状体蛋白在 380 nm吸收值的增加 ,非色氨酸荧光值升高 ;HPL C和 SDS- PAGE提示糖与α-晶状体蛋白形成交联复合物。果糖较葡萄糖作用明显。糖基化导致 α-晶状体蛋白抑制 CAT和 βL-晶状体蛋白热凝聚作用降低 ,孵育第 2 4天 ,葡萄糖组α-晶状体蛋白分子伴侣活性分别降低约 12 %和 19% ,果糖组约7%和 9% .结论 糖基化导致 α-晶状体蛋白形成高分子聚合物、凝聚、交联 ,分子伴侣活性丧失 ,这在老化和糖尿病性白内障形成过程中起重要作用。
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关键词
Α-晶状体蛋白
分子伴侣
糖基化
白内障
糖尿病
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Keywords
crystallin
molecular chaperone
glycation
cataract
diabetes
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分类号
Q51
[生物学—生物化学]
R392.11
[医药卫生—免疫学]
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