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人MT-1E融合蛋白在大肠杆菌中的表达及纯化
被引量：
2
1
作者
杨芳
贺智敏
+4 位作者
孙颖
陈主初
严斌
黄宏科
李廷宝
《湖南医科大学学报》
CSCD
北大核心
2003年第6期583-586,共4页
目的 :体外表达人源性MT 1E融合蛋白并进行纯化。方法 :采用RT PCR方法获得人MT 1E基因的编码区 ,将其克隆入原核表达载体pQE4 0 ,并在大肠杆菌M15中表达 ,对蛋白的表达形式及诱导条件进行分析 ,用Ni NTagarose亲和层析柱纯化目的蛋白...
目的 :体外表达人源性MT 1E融合蛋白并进行纯化。方法 :采用RT PCR方法获得人MT 1E基因的编码区 ,将其克隆入原核表达载体pQE4 0 ,并在大肠杆菌M15中表达 ,对蛋白的表达形式及诱导条件进行分析 ,用Ni NTagarose亲和层析柱纯化目的蛋白。结果 :重组蛋白在原核细胞中以可溶和不可溶两种表达形式存在 ,但以不可溶性形式为主 ,表达量随诱导时间延长而增加 ,在诱导 8h时目的蛋白约占菌体总蛋白的 32 %。经亲和层析获得较高纯度的人MT 1E融合蛋白。结论 :利用基因重组原核表达技术获得较纯的人源性MT 1E融合蛋白 ,为进一步研究金属硫蛋白的功能及特异性抗体的制备奠定了基础。
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关键词
金属硫蛋白
原核融合表达载体
重组融合蛋白
亲和层析
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职称材料
题名
人MT-1E融合蛋白在大肠杆菌中的表达及纯化
被引量：
2
1
作者
杨芳
贺智敏
孙颖
陈主初
严斌
黄宏科
李廷宝
机构
中南大学湘雅医学院肿瘤研究所
湖南润农实业有限公司
出处
《湖南医科大学学报》
CSCD
北大核心
2003年第6期583-586,共4页
基金
湖南社会发展科研基金资助课题 (OISSY2 0 0 8 4)
文摘
目的 :体外表达人源性MT 1E融合蛋白并进行纯化。方法 :采用RT PCR方法获得人MT 1E基因的编码区 ,将其克隆入原核表达载体pQE4 0 ,并在大肠杆菌M15中表达 ,对蛋白的表达形式及诱导条件进行分析 ,用Ni NTagarose亲和层析柱纯化目的蛋白。结果 :重组蛋白在原核细胞中以可溶和不可溶两种表达形式存在 ,但以不可溶性形式为主 ,表达量随诱导时间延长而增加 ,在诱导 8h时目的蛋白约占菌体总蛋白的 32 %。经亲和层析获得较高纯度的人MT 1E融合蛋白。结论 :利用基因重组原核表达技术获得较纯的人源性MT 1E融合蛋白 ,为进一步研究金属硫蛋白的功能及特异性抗体的制备奠定了基础。
关键词
金属硫蛋白
原核融合表达载体
重组融合蛋白
亲和层析
Keywords
metallothionein
prokaryotic fusion expression vector
recombinant fusion protein
affinity chromatograph
分类号
Q786 [生物学—分子生物学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
人MT-1E融合蛋白在大肠杆菌中的表达及纯化
杨芳
贺智敏
孙颖
陈主初
严斌
黄宏科
李廷宝
《湖南医科大学学报》
CSCD
北大核心
2003
2
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