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链亲和素标记的人粒细胞巨噬细胞-集落刺激因子融合蛋白的制备(英文) 被引量：3
1
作者 白莉 胡志明 +5 位作者 王菲 许晓玲 夏昶 金丽琴 李金龙 高基民 《南方医科大学学报》 CAS CSCD 北大核心 2012年第10期1389-1393,共5页
目的制备链亲和素(SA)标记的人粒细胞巨噬细胞-集落刺激因子(hGM-CSF)融合蛋白SA-hGM-CSF和hGM-CSF-SA,并鉴定其生物学活性。方法构建原核表达质粒PET24a-6His-SA-L-hGM-CSF和PET24a-hGM-CSF-L-SA-6His,转化大肠杆菌Rosetta(DE3),用镍... 目的制备链亲和素(SA)标记的人粒细胞巨噬细胞-集落刺激因子(hGM-CSF)融合蛋白SA-hGM-CSF和hGM-CSF-SA,并鉴定其生物学活性。方法构建原核表达质粒PET24a-6His-SA-L-hGM-CSF和PET24a-hGM-CSF-L-SA-6His,转化大肠杆菌Rosetta(DE3),用镍金属螯合(Ni-NTA)层析柱进行纯化,并对其进行复性。复性后蛋白用DEAE-Sepharose FF阴离子交换层析进一步纯化。MTT法检测融合蛋白对人红白血病细胞(TF-1)的增殖活性。流式细胞仪分析融合蛋白对生物素化的MB49细胞锚定修饰效率。结果 SA-hGM-CSF和hGM-CSF-SA两种融合蛋白在大肠杆菌中实现了高效表达,目标蛋白占菌体蛋白的20%以上,纯化后纯度达到96%以上。两种融合蛋白均具有双功能活性,即同时具有hGM-CSF的促进人红白血病细胞增殖的活性和SA介导的高效结合至表面生物素化的MB49细胞的功能(锚定修饰率大于99%)。结论研制的SA/hGM-CSF融合蛋白具有双重活性,可为研制hGM-CSF表面修饰的新型肿瘤细胞疫苗提供基础。 展开更多
关键词 人粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子 链亲和素 肿瘤细胞疫苗 融合蛋白
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