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脱泛素酶OTUD7B调控肿瘤微环境和肿瘤进程的分子机制 被引量：2
1
作者 林丹丹 申阳 +1 位作者 解欣 史建红 《中国病理生理杂志》 CAS CSCD 北大核心 2019年第9期1710-1715,共6页
泛素化(ubiquitination)是一种蛋白质翻译后修饰过程,泛素(ubiquitin)以共价连接的方式形成多聚泛素链并结合到靶蛋白赖氨酸(lysine,K)残基上,该过程由泛素激活酶(ubiquitin-activating enzymes,UBE,E1)、泛素结合酶(ubiquitin-conjugat... 泛素化(ubiquitination)是一种蛋白质翻译后修饰过程,泛素(ubiquitin)以共价连接的方式形成多聚泛素链并结合到靶蛋白赖氨酸(lysine,K)残基上,该过程由泛素激活酶(ubiquitin-activating enzymes,UBE,E1)、泛素结合酶(ubiquitin-conjugating enzymes,UCE,E2)和泛素连接酶(ubiquitin ligases,E3)顺序激活[1]。经典的泛素化调节方式是通过泛素-蛋白酶体系统(ubiquitin-proteasome system,UPS)介导蛋白质降解而实现对靶蛋白含量的精确调控[2-3]。随着人们对泛素化认识的不断深入,除了UPS介导的蛋白质降解和更新外,泛素化还可通过非降解机制调节细胞功能,如K63-和M1 (Met1)-多聚泛素链可形成细胞内反应的平台,参与激酶活化和细胞内信号转导[4-5]。泛素化是一个可逆的动态过程,受到E3和脱泛素酶(deubiquitinase,DUB)的共同调节[6]。OTUD7B(OTU domain-containing 7B)是一种多功能脱泛素酶,介导K11-、K48-和K63-多聚泛素链解离,在生长发育、免疫应答和恶性肿瘤等生理病理过程中发挥重要作用。 展开更多
关键词 泛素化 激活酶 肿瘤微环境 分子机制 UBIQUITIN 调控 泛素-蛋白酶体系统 蛋白质降解
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