研究了高温湿热处理对大豆分离蛋白结构及功能特性的影响。在中性条件下,将质量分数为1%的大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)溶液在70、90、120、150、170、200℃下分别处理30 min,测定其处理前后结构、溶解度、表面疏水性、乳化...研究了高温湿热处理对大豆分离蛋白结构及功能特性的影响。在中性条件下,将质量分数为1%的大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)溶液在70、90、120、150、170、200℃下分别处理30 min,测定其处理前后结构、溶解度、表面疏水性、乳化性及乳化稳定性的变化。红外光谱的拟合计算得出,随着处理温度升高,SPI的α-螺旋含量显著增加,β-折叠含量明显减少;荧光发射光谱的测试结果表明,湿热处理导致最大发射波长发生红移,经200℃高温湿热处理的样品,最大发射波长红移程度最大。处理温度增加到90℃,溶解性逐步提高,可能是由于产生了可溶性聚集体。处理温度为120℃时,SPI溶解度最低。处理温度继续升高至200℃,溶解度再次增加,电位绝对值降低,表明湿热处理会导致溶液的稳定性降低,易发生聚集。170、200℃高温湿热处理的样品粒径、浊度明显增大,表明SPI形成可溶性聚集体;SPI的表面疏水性和乳化性呈先增加后降低趋势,处理温度为90℃时达到最大,而乳化稳定性则逐步增加。该研究为植物蛋白尤其是大豆蛋白的热聚集改性研究提供理论基础及数据参考。展开更多
文摘研究了高温湿热处理对大豆分离蛋白结构及功能特性的影响。在中性条件下,将质量分数为1%的大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)溶液在70、90、120、150、170、200℃下分别处理30 min,测定其处理前后结构、溶解度、表面疏水性、乳化性及乳化稳定性的变化。红外光谱的拟合计算得出,随着处理温度升高,SPI的α-螺旋含量显著增加,β-折叠含量明显减少;荧光发射光谱的测试结果表明,湿热处理导致最大发射波长发生红移,经200℃高温湿热处理的样品,最大发射波长红移程度最大。处理温度增加到90℃,溶解性逐步提高,可能是由于产生了可溶性聚集体。处理温度为120℃时,SPI溶解度最低。处理温度继续升高至200℃,溶解度再次增加,电位绝对值降低,表明湿热处理会导致溶液的稳定性降低,易发生聚集。170、200℃高温湿热处理的样品粒径、浊度明显增大,表明SPI形成可溶性聚集体;SPI的表面疏水性和乳化性呈先增加后降低趋势,处理温度为90℃时达到最大,而乳化稳定性则逐步增加。该研究为植物蛋白尤其是大豆蛋白的热聚集改性研究提供理论基础及数据参考。
