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家蚕抗菌蛋白Cecropin D和Lysozyme的分离纯化及性质鉴定
被引量：
2
1
作者
陈玉清
李保存
+1 位作者
吴希
张双全
《南京师大学报（自然科学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2006年第3期103-107,共5页
经大肠杆菌E．coli K12D31诱导后的家蚕幼虫，其免疫血淋巴经CM-Sepharose CL-6B离子交换层析、Sephadex G-100凝胶过滤层析及HPLC分离后，得到2种抗菌蛋白，经液相色谱-电喷雾质谱（ESI-MS）分析鉴定，纯化的2种抗菌蛋白分别是家蚕抗菌...
经大肠杆菌E．coli K12D31诱导后的家蚕幼虫，其免疫血淋巴经CM-Sepharose CL-6B离子交换层析、Sephadex G-100凝胶过滤层析及HPLC分离后，得到2种抗菌蛋白，经液相色谱-电喷雾质谱（ESI-MS）分析鉴定，纯化的2种抗菌蛋白分别是家蚕抗菌肽eeeropin D和溶菌酶lysozyme酸性电泳（A-PAGE）测活免疫血淋巴得到抗菌蛋白活性谱：cecropin D在8h无显著表达，12h有较强抗菌活性，30h达到最高，以后逐渐降低；lysozyme在8h后检测到表达，12h到达高峰，之后逐渐下降，48h的血淋巴中未检测到明显的表达．研究认为抗菌蛋白lysozyme和cecropin D是家蚕幼虫感染细菌8h后大量表达的抗菌蛋白，主要参与细菌感染12～30h的血淋巴对细菌的清除，是参与家蚕幼虫抗菌免疫的重要蛋白．
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关键词
家蚕(Bombyx
mori)
CECROPIN
D
LYSOZYME
纯化
活性
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职称材料
家蚕抗菌肽CM4和人可溶性BAFF融合基因的克隆、表达及活性鉴定
被引量：
2
2
作者
刘海峰
刘平
+1 位作者
李楠楠
张双全
《南京师大学报（自然科学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2008年第2期87-91,共5页
采用PCR法从含有人可溶性BAFF基因的pET30a(+)扩增得到人sBAFF基因,通过rPCR将抗菌肽Cecropin CM4基因的2条单核苷酸链进行扩增得到CM4基因,再采用over-lap PCR法通过linker将hsBAFF与Cecropin CM4融合基因相连接.经纯化和鉴定后,定向...
采用PCR法从含有人可溶性BAFF基因的pET30a(+)扩增得到人sBAFF基因,通过rPCR将抗菌肽Cecropin CM4基因的2条单核苷酸链进行扩增得到CM4基因,再采用over-lap PCR法通过linker将hsBAFF与Cecropin CM4融合基因相连接.经纯化和鉴定后,定向插入到原核表达载体pET30a(+)中,然后转化E.coliBL21(DE3),通过实验确定了表达该融合基因的最佳诱导条件:IPTG终浓度为1.0mmol/L,诱导时间为5h,温度为30℃,其表达量占全菌蛋白的40%.表达产物经SDS-PAGE分析,得到相对分子质量约为22000的重组蛋白并且存在超声裂解后的上清中.重组蛋白经Western blot检测,结果显示重组蛋白可被鼠抗人可溶性BAFF的抗体识别.采用分子筛Sephadex G-75对重组融合蛋白进行纯化,并经SDS-PAGE对其鉴定.通过对其生物学功能的检测得知,纯化后的重组融合蛋白对大肠杆菌K12D31和真菌有明显的抑菌能力.
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关键词
抗菌肽CM4
人的可溶性BAFF
抗菌活性
融合基因
大肠杆菌
表达
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职称材料
题名
家蚕抗菌蛋白Cecropin D和Lysozyme的分离纯化及性质鉴定
被引量：
2
1
作者
陈玉清
李保存
吴希
张双全
机构
江苏省分子医学生物技术重点实验室南京师范大学生命科学学院
出处
《南京师大学报（自然科学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2006年第3期103-107,共5页
基金
南京师范大学校青年基金资助项目(2001SWXXQNBQ12)
文摘
经大肠杆菌E．coli K12D31诱导后的家蚕幼虫，其免疫血淋巴经CM-Sepharose CL-6B离子交换层析、Sephadex G-100凝胶过滤层析及HPLC分离后，得到2种抗菌蛋白，经液相色谱-电喷雾质谱（ESI-MS）分析鉴定，纯化的2种抗菌蛋白分别是家蚕抗菌肽eeeropin D和溶菌酶lysozyme酸性电泳（A-PAGE）测活免疫血淋巴得到抗菌蛋白活性谱：cecropin D在8h无显著表达，12h有较强抗菌活性，30h达到最高，以后逐渐降低；lysozyme在8h后检测到表达，12h到达高峰，之后逐渐下降，48h的血淋巴中未检测到明显的表达．研究认为抗菌蛋白lysozyme和cecropin D是家蚕幼虫感染细菌8h后大量表达的抗菌蛋白，主要参与细菌感染12～30h的血淋巴对细菌的清除，是参与家蚕幼虫抗菌免疫的重要蛋白．
关键词
家蚕(Bombyx
mori)
CECROPIN
D
LYSOZYME
纯化
活性
Keywords
silkworm（Bombyx mori）, cecropin D,lysozyme, purification, activity
分类号
Q966 [生物学—昆虫学]
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职称材料
题名
家蚕抗菌肽CM4和人可溶性BAFF融合基因的克隆、表达及活性鉴定
被引量：
2
2
作者
刘海峰
刘平
李楠楠
张双全
机构
江苏省分子医学生物技术重点实验室南京师范大学生命科学学院
出处
《南京师大学报（自然科学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2008年第2期87-91,共5页
基金
国家自然科学基金(30271093)
江苏省自然科学基金(BK2005140)资助项目
文摘
采用PCR法从含有人可溶性BAFF基因的pET30a(+)扩增得到人sBAFF基因,通过rPCR将抗菌肽Cecropin CM4基因的2条单核苷酸链进行扩增得到CM4基因,再采用over-lap PCR法通过linker将hsBAFF与Cecropin CM4融合基因相连接.经纯化和鉴定后,定向插入到原核表达载体pET30a(+)中,然后转化E.coliBL21(DE3),通过实验确定了表达该融合基因的最佳诱导条件:IPTG终浓度为1.0mmol/L,诱导时间为5h,温度为30℃,其表达量占全菌蛋白的40%.表达产物经SDS-PAGE分析,得到相对分子质量约为22000的重组蛋白并且存在超声裂解后的上清中.重组蛋白经Western blot检测,结果显示重组蛋白可被鼠抗人可溶性BAFF的抗体识别.采用分子筛Sephadex G-75对重组融合蛋白进行纯化,并经SDS-PAGE对其鉴定.通过对其生物学功能的检测得知,纯化后的重组融合蛋白对大肠杆菌K12D31和真菌有明显的抑菌能力.
关键词
抗菌肽CM4
人的可溶性BAFF
抗菌活性
融合基因
大肠杆菌
表达
Keywords
Antibacterial peptide CM4, hsBAFF, fusion gene, E. coli, expression
分类号
R392.11 [医药卫生—免疫学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
家蚕抗菌蛋白Cecropin D和Lysozyme的分离纯化及性质鉴定
陈玉清
李保存
吴希
张双全
《南京师大学报（自然科学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2006
2
在线阅读
下载PDF
职称材料
2
家蚕抗菌肽CM4和人可溶性BAFF融合基因的克隆、表达及活性鉴定
刘海峰
刘平
李楠楠
张双全
《南京师大学报（自然科学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2008
2
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职称材料
已选择
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引证文献
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