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题名灰绿青霉阿魏酸酯酶的分离纯化和酶学性质研究
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作者
徐大伟
高兆建
张铁柱
杨杰
王东星
杜永凯
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机构
徐州工程学院食品(生物)工程学院
江苏天种牧业股份有限公司
徐州鸿宇农业科技有限公司
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出处
《安徽农业科学》
CAS
2016年第15期24-27,30,共5页
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基金
大学生创新创业基金项目(201311998053Y)
徐州市科技计划项目(XF13C011
XF13C027)
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文摘
[目的]研究青霉(Penicillium glaucum)XGY36胞外产阿魏酸酯酶的纯化和酶学性质。[方法]菌株胞外产酶发酵液经硫酸铵沉淀、DEAE-cellulose DE52离子交换柱层析、Sephadex-G75分子筛层析进行纯化,得到纯度较高的酶蛋白,并对其酶学性质进行研究。[结果]从菌株发酵液中分离纯化到电泳纯的阿魏酸酯酶,纯化倍数6.54,酶活性回收59.7%。阿魏酸酯酶经SDS-PAGE获得1个条带,其表观分子量为36.5 ku。催化底物阿魏酸乙酯的最适反应温度为50℃,最适p H为5.0。阿魏酸酯酶在60℃以下和p H 3.0~7.0范围内稳定。金属离子Zn^(2+)、Mg^(2+)、Ca^(2+)对酶有明显的激活作用,而Pb^(2+)、Hg^(2+)和Ag+对阿魏酸酯酶有强烈的抑制作用,Na+、K+、Mn^(2+)、Cu^(2+)和Fe^(2+)对酶活的影响不大。[结论]青霉阿魏酸酯酶具有潜在的应用价值,适合应用于食品、医药及生物等领域。
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关键词
灰绿青霉
阿魏酸酯酶
纯化
酶学性质
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Keywords
Penicillium glaucum
Ferulic acid esterase
Purification
Enzymatic properties
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分类号
Q81
[生物学—生物工程]
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