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界面蛋白质分子结构与动力学的和频振动光谱研究
被引量：
2
1
作者
魏锋
谈军军
+4 位作者
张佳慧
李传召
汪文婷
罗毅
叶树集
《物理学进展》
CSCD
北大核心
2018年第3期132-145,共14页
蛋白质与界面相互作用是自然界中一种非常普遍但又十分复杂的现象,其在物理、生物技术、化学工程、药物、环境科学等诸多领域中发挥着极其重要的作用。生物膜界面蛋白质的错误折叠引起的功能障碍与许多疾病的发生和发展直接相关。原位...
蛋白质与界面相互作用是自然界中一种非常普遍但又十分复杂的现象,其在物理、生物技术、化学工程、药物、环境科学等诸多领域中发挥着极其重要的作用。生物膜界面蛋白质的错误折叠引起的功能障碍与许多疾病的发生和发展直接相关。原位、实时、精确地表征界面蛋白质分子构象变化与动力学行为是揭示界面蛋白质功能的核心,对阐明与蛋白质聚集相关的神经退化型疾病的发生和发展机理非常重要。但目前对其结构与动力学的了解相当匮乏,蛋白质折叠仍是分子生物学中心法则中至今尚未解决的一个重大生物学问题。这主要是因为其表征技术不仅要求具有足够高的结构分辨度和时间分辨度,还需满足时间、空间、活体、非介入性等要求,但同时满足这些要求的技术甚少。而和频振动光谱是一种可以在分子层次上探测界面蛋白质分子结构与动力学的表征方法。本文详细介绍了和频振动光谱技术在界面蛋白质结构与动力学表征方面的应用。通过原位实时探测不同蛋白质骨架振动的酰胺Ⅰ,酰胺Ⅲ与酰胺A谱带,可以实现界面蛋白质分子结构、构象变化与动力学特征的精确测量,进而揭示蛋白质–细胞膜相互作用、蛋白质–蛋白质相互作用、蛋白质聚集的分子机理。本综述将为人们研究复杂界面体系物理与化学问题提供新的思路。
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关键词
界面蛋白质
和频振动光谱
酰胺谱带
构象
结构与动力学
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职称材料
题名
界面蛋白质分子结构与动力学的和频振动光谱研究
被引量：
2
1
作者
魏锋
谈军军
张佳慧
李传召
汪文婷
罗毅
叶树集
机构
中国科学技术
大学
合肥微尺度物质科学国家
研究
中心
江汉大学交叉学科研究院光电化学材料与器件教育部重点实验室
出处
《物理学进展》
CSCD
北大核心
2018年第3期132-145,共14页
基金
国家自然科学基金(21473177,21633007,21790350)
国家重点研发计划(2017YFA0303500,2018YFA0208700)
+2 种基金
中央高校基本科研业务费专项资金(WK2340000064)
中国科学院(2016HSC-IU003)
安徽量子信息技术先导项目(AHY090000)
文摘
蛋白质与界面相互作用是自然界中一种非常普遍但又十分复杂的现象,其在物理、生物技术、化学工程、药物、环境科学等诸多领域中发挥着极其重要的作用。生物膜界面蛋白质的错误折叠引起的功能障碍与许多疾病的发生和发展直接相关。原位、实时、精确地表征界面蛋白质分子构象变化与动力学行为是揭示界面蛋白质功能的核心,对阐明与蛋白质聚集相关的神经退化型疾病的发生和发展机理非常重要。但目前对其结构与动力学的了解相当匮乏,蛋白质折叠仍是分子生物学中心法则中至今尚未解决的一个重大生物学问题。这主要是因为其表征技术不仅要求具有足够高的结构分辨度和时间分辨度,还需满足时间、空间、活体、非介入性等要求,但同时满足这些要求的技术甚少。而和频振动光谱是一种可以在分子层次上探测界面蛋白质分子结构与动力学的表征方法。本文详细介绍了和频振动光谱技术在界面蛋白质结构与动力学表征方面的应用。通过原位实时探测不同蛋白质骨架振动的酰胺Ⅰ,酰胺Ⅲ与酰胺A谱带,可以实现界面蛋白质分子结构、构象变化与动力学特征的精确测量,进而揭示蛋白质–细胞膜相互作用、蛋白质–蛋白质相互作用、蛋白质聚集的分子机理。本综述将为人们研究复杂界面体系物理与化学问题提供新的思路。
关键词
界面蛋白质
和频振动光谱
酰胺谱带
构象
结构与动力学
Keywords
Interfacial proteins
Sum frequency generation vibrational spectroscopy
Amide bands
Conformations
Structure and dynamics
分类号
O412 [理学—理论物理]
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作者
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被引量
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1
界面蛋白质分子结构与动力学的和频振动光谱研究
魏锋
谈军军
张佳慧
李传召
汪文婷
罗毅
叶树集
《物理学进展》
CSCD
北大核心
2018
2
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