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幽门螺杆菌vacA-ctxB融合基因原核表达载体的构建
被引量：
1
1
作者
张任飞
杨致邦
+3 位作者
周侠
夏丽君
李昌庆
陈瀑
《重庆医科大学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2009年第1期37-40,共4页
目的:构建幽门螺杆菌(Helicobacterpylori,H.pylori)致细胞空泡毒素抗原(Vacuolating cytotoxin antigen A,vacA)毒性片段与霍乱毒素(Cholerae toxin,Ctx)B亚单位(ctxB)基因的原核表达载体,为进一步表达VCTB重组蛋白,制备防治H.pylori...
目的:构建幽门螺杆菌(Helicobacterpylori,H.pylori)致细胞空泡毒素抗原(Vacuolating cytotoxin antigen A,vacA)毒性片段与霍乱毒素(Cholerae toxin,Ctx)B亚单位(ctxB)基因的原核表达载体,为进一步表达VCTB重组蛋白,制备防治H.pylori感染的口服疫苗奠定基础。方法:通过比较国内H.pylori代表株的vacA基因毒性亚单位,找出高度同源性片段,按基因文库中提供的vacA基因和ctxB基因序列设计引物。以H.pylori基因组DNA为模板,PCR扩增vacA毒性片段基因,克隆至质粒pQE30中,获得重组质粒pQE30-vacA。以pET32(α)+-ctxB质粒为模板PCR扩增ctxB目的基因。再将纯化的ctxB基因片段插入pQE30-vacA中,构建含双基因的表达质粒pQE-vctB,构建的表达质粒pQE-vctB转化大肠杆菌Top10,培养后,提取纯化重组质粒pQE-vctB,内切酶双酶切鉴定。结果:扩增的vacA DNA片段约为723bp,ctxB基因的DNA片段约为372bp,与预计长度相符合。构建的表达质粒pQE-vctB酶切鉴定,与插入pQE30的目的基因片段相符。测序结果vctB融合基因由1092bp组成,编码364个氨基酸残基的多肽,与基因文库相符。结论:含vacA和ctxB融合基因的原核表达载体构建成功,为进一步表达VCTB重组蛋白奠定了基础。
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关键词
幽门螺杆菌
细胞空泡毒素
霍乱毒素B亚单位
载体
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职称材料
题名
幽门螺杆菌vacA-ctxB融合基因原核表达载体的构建
被引量：
1
1
作者
张任飞
杨致邦
周侠
夏丽君
李昌庆
陈瀑
机构
重庆医
科
大学基础医学院病原生物学教研室
成都市
核工业四一
六
医院
检验
科
成都市第六人民医院检验科
重庆医
科
大学附属第一
医院
检验
科
出处
《重庆医科大学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2009年第1期37-40,共4页
文摘
目的:构建幽门螺杆菌(Helicobacterpylori,H.pylori)致细胞空泡毒素抗原(Vacuolating cytotoxin antigen A,vacA)毒性片段与霍乱毒素(Cholerae toxin,Ctx)B亚单位(ctxB)基因的原核表达载体,为进一步表达VCTB重组蛋白,制备防治H.pylori感染的口服疫苗奠定基础。方法:通过比较国内H.pylori代表株的vacA基因毒性亚单位,找出高度同源性片段,按基因文库中提供的vacA基因和ctxB基因序列设计引物。以H.pylori基因组DNA为模板,PCR扩增vacA毒性片段基因,克隆至质粒pQE30中,获得重组质粒pQE30-vacA。以pET32(α)+-ctxB质粒为模板PCR扩增ctxB目的基因。再将纯化的ctxB基因片段插入pQE30-vacA中,构建含双基因的表达质粒pQE-vctB,构建的表达质粒pQE-vctB转化大肠杆菌Top10,培养后,提取纯化重组质粒pQE-vctB,内切酶双酶切鉴定。结果:扩增的vacA DNA片段约为723bp,ctxB基因的DNA片段约为372bp,与预计长度相符合。构建的表达质粒pQE-vctB酶切鉴定,与插入pQE30的目的基因片段相符。测序结果vctB融合基因由1092bp组成,编码364个氨基酸残基的多肽,与基因文库相符。结论:含vacA和ctxB融合基因的原核表达载体构建成功,为进一步表达VCTB重组蛋白奠定了基础。
关键词
幽门螺杆菌
细胞空泡毒素
霍乱毒素B亚单位
载体
Keywords
H.pylori
Vacuolating cytotoxin antigen A
Cholera toxin subunit B
Vector
分类号
R378.2 [医药卫生—病原生物学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
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1
幽门螺杆菌vacA-ctxB融合基因原核表达载体的构建
张任飞
杨致邦
周侠
夏丽君
李昌庆
陈瀑
《重庆医科大学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2009
1
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参考文献
引证文献
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