腺苷酸活化蛋白激酶(AMP-activated protein kinase,AMPK)被认为是调节能量稳态和代谢应激反应的能量传感器,是一种进化保守的丝氨酸/苏氨酸激酶,由调节性β(β1和β2)和γ(γ1、γ2和γ3)亚单位以及催化性α(α1和α2)亚单位组成[1],...腺苷酸活化蛋白激酶(AMP-activated protein kinase,AMPK)被认为是调节能量稳态和代谢应激反应的能量传感器,是一种进化保守的丝氨酸/苏氨酸激酶,由调节性β(β1和β2)和γ(γ1、γ2和γ3)亚单位以及催化性α(α1和α2)亚单位组成[1],其中α亚基含有催化核心的N端激酶结构域(kinase domain,KD),Thr172位点的磷酸化可使AMPK活性增加超过100倍,被认为是AMPK活化的标志。C末端结合β、γ亚基并含有重要的调节结构域,即当AMP水平下降时,可以抑制AMPK活化的自身抑制结构域(autoinhibitory domain,AID)和富含丝氨酸/苏氨酸的结构域“ST环”(ST-loop)[2-3];β亚基的N端有碳水化合物结合模块(carbohydrate-binding module,CBM)将AMPK固定在细胞膜上,而N端区域之后紧跟着α、γ结合区域[4],因此,β亚基相当于1个与α和γ亚基结合的支架,使AMPK形成稳定的异源三聚体[5];γ亚基的N末端包含4个串联的胱硫醚β-合成酶(cystathionineβ-synthase,CBS)重复序列,形成2个可以结合AMP或ATP分子的Bateman结构域[6]。展开更多