期刊导航
期刊开放获取
上海教育软件发展有限公..
期刊文献
+
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
检索
高级检索
期刊导航
共找到
1
篇文章
<
1
>
每页显示
20
50
100
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
检索结果
已选文献
显示方式：
文摘
详细
列表
相关度排序
被引量排序
时效性排序
重组大鼠14-3-3γ蛋白在大肠杆菌中的融合表达与分离纯化
1
作者
彭少君
何明
周复辉
《郑州大学学报（医学版）》
CAS
北大核心
2006年第1期58-60,共3页
目的:利用分子克隆技术在原核细胞中研究14-3-3γ融合蛋白的表达及分离纯化。方法:采用RT-PCR法从大鼠心肌组织中扩增14-3-3γcDNA编码区,并将其重组于谷胱甘肽硫转移酶(GST)融合蛋白表达质粒pGEX-KG中,免疫印迹法检测表达产物。结果:...
目的:利用分子克隆技术在原核细胞中研究14-3-3γ融合蛋白的表达及分离纯化。方法:采用RT-PCR法从大鼠心肌组织中扩增14-3-3γcDNA编码区,并将其重组于谷胱甘肽硫转移酶(GST)融合蛋白表达质粒pGEX-KG中,免疫印迹法检测表达产物。结果:经异丙基硫代-β-D-半乳糖苷诱导表达,表达产物的蛋白量约为菌体总蛋白的27.08%,相对分子质量为56000左右。能与抗鼠14-3-3γ多克隆抗体特异性结合。结论:表明成功构建了GST-14-3-3γ融合蛋白载体,在大肠杆菌中有高效表达,并具有良好的免疫反应性。
展开更多
关键词
重组14—3—3γ蛋白
原核表达
GST-融合蛋白
分离纯化
多克隆抗体
大鼠
在线阅读
下载PDF
职称材料
题名
重组大鼠14-3-3γ蛋白在大肠杆菌中的融合表达与分离纯化
1
作者
彭少君
何明
周复辉
机构
宜春学院医学院生物化学与分子生物学教研室
江西
医学院
药理学
教研室
宜春学院
医学院
生理学
教研室
出处
《郑州大学学报（医学版）》
CAS
北大核心
2006年第1期58-60,共3页
基金
国家自然科学基金资助项目30460048
文摘
目的:利用分子克隆技术在原核细胞中研究14-3-3γ融合蛋白的表达及分离纯化。方法:采用RT-PCR法从大鼠心肌组织中扩增14-3-3γcDNA编码区,并将其重组于谷胱甘肽硫转移酶(GST)融合蛋白表达质粒pGEX-KG中,免疫印迹法检测表达产物。结果:经异丙基硫代-β-D-半乳糖苷诱导表达,表达产物的蛋白量约为菌体总蛋白的27.08%,相对分子质量为56000左右。能与抗鼠14-3-3γ多克隆抗体特异性结合。结论:表明成功构建了GST-14-3-3γ融合蛋白载体,在大肠杆菌中有高效表达,并具有良好的免疫反应性。
关键词
重组14—3—3γ蛋白
原核表达
GST-融合蛋白
分离纯化
多克隆抗体
大鼠
Keywords
recombined 14-3-3γprotein
prokaryotic expression
GST-fusion protein
purification
polyclonal antibody
rat
分类号
Q782 [生物学—分子生物学]
在线阅读
下载PDF
职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
重组大鼠14-3-3γ蛋白在大肠杆菌中的融合表达与分离纯化
彭少君
何明
周复辉
《郑州大学学报（医学版）》
CAS
北大核心
2006
0
在线阅读
下载PDF
职称材料
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
检索结果
已选文献
上一页
1
下一页
到第
页
确定
用户登录
登录
IP登录
使用帮助
返回顶部
