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苦参热应激蛋白HSP17.8的体外表达及生物信息学分析
1
作者
廖怡
赵德蕊
+1 位作者
胡雪瑞
吴家文
《生物学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2018年第1期15-20,共6页
利用聚合酶链式反应从苦参植物叶片中扩增出热应激蛋白基因hsp编码区序列,并成功构建了p ET22bhsp原核表达载体,将其转入大肠杆菌BL21(DE3)表达菌株,在不同温度、时间和不同浓度的IPTG诱导下实现了HSP的体外表达,获得了hsp编码区序列,...
利用聚合酶链式反应从苦参植物叶片中扩增出热应激蛋白基因hsp编码区序列,并成功构建了p ET22bhsp原核表达载体,将其转入大肠杆菌BL21(DE3)表达菌株,在不同温度、时间和不同浓度的IPTG诱导下实现了HSP的体外表达,获得了hsp编码区序列,长度为498 bp,编码166个氨基酸,分子质量约17.8 ku的小分子热应激蛋白(HSP17.8)。对此蛋白的物理化学性质、同源进化树、二级结构以及三维结构等生物信息学分析表明:HSP17.8为稳定的亲水性蛋白,其具有多个N-豆蔻酰化位点、磷酸化位点和N-糖基化位点;与羽扇豆应激蛋白HSP的同源性最高,亲缘关系最近;HSP17.8蛋白的结构特点是α螺旋与β折叠依次出现,形成了β1-α1-β2-α2-β3-α3-β4-α4-β5的折叠方式,且同一方向的β折叠被α螺旋包裹在空间结构的内部,构成了立体结构的框架。首次从苦参中成功克隆热应激蛋白基因hsp17.8编码区序列,并在体外得到了其最佳的诱导表达条件,分析了HSP17.8的理化特性、进化关系及结构特点,为该蛋白结构、功能研究奠定了实验基础。
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关键词
热应激蛋白
聚合酶链式反应
生物信息学
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题名
苦参热应激蛋白HSP17.8的体外表达及生物信息学分析
1
作者
廖怡
赵德蕊
胡雪瑞
吴家文
机构
安徽
中医药大学研究生院
安徽
中医药大学新安医学教育部重点实验室科研实验
中心
安徽
中医药大学药学院
安徽道地药材品质提升协同创新中心
安徽
中医药科学院
出处
《生物学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2018年第1期15-20,共6页
基金
安徽省自然科学基金项目(1608085MH177)
安徽省留学人员科技活动启动项目(20151x024)
安徽中医药大学人才引进科研项目(2015RC002)
文摘
利用聚合酶链式反应从苦参植物叶片中扩增出热应激蛋白基因hsp编码区序列,并成功构建了p ET22bhsp原核表达载体,将其转入大肠杆菌BL21(DE3)表达菌株,在不同温度、时间和不同浓度的IPTG诱导下实现了HSP的体外表达,获得了hsp编码区序列,长度为498 bp,编码166个氨基酸,分子质量约17.8 ku的小分子热应激蛋白(HSP17.8)。对此蛋白的物理化学性质、同源进化树、二级结构以及三维结构等生物信息学分析表明:HSP17.8为稳定的亲水性蛋白,其具有多个N-豆蔻酰化位点、磷酸化位点和N-糖基化位点;与羽扇豆应激蛋白HSP的同源性最高,亲缘关系最近;HSP17.8蛋白的结构特点是α螺旋与β折叠依次出现,形成了β1-α1-β2-α2-β3-α3-β4-α4-β5的折叠方式,且同一方向的β折叠被α螺旋包裹在空间结构的内部,构成了立体结构的框架。首次从苦参中成功克隆热应激蛋白基因hsp17.8编码区序列,并在体外得到了其最佳的诱导表达条件,分析了HSP17.8的理化特性、进化关系及结构特点,为该蛋白结构、功能研究奠定了实验基础。
关键词
热应激蛋白
聚合酶链式反应
生物信息学
Keywords
heat stress proteins
polymerase chain reaction
bioinformatics
分类号
Q786 [生物学—分子生物学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
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1
苦参热应激蛋白HSP17.8的体外表达及生物信息学分析
廖怡
赵德蕊
胡雪瑞
吴家文
《生物学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2018
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