期刊导航
期刊开放获取
上海教育软件发展有限公..
期刊文献
+
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
检索
高级检索
期刊导航
共找到
1
篇文章
<
1
>
每页显示
20
50
100
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
检索结果
已选文献
显示方式：
文摘
详细
列表
相关度排序
被引量排序
时效性排序
Thr592磷酸化修饰对SAMHD1抗胃癌的影响及其机制
被引量：
3
1
作者
袁未未
陈章明
+2 位作者
孟磊
应松成
徐阿曼
《安徽医科大学学报》
CAS
北大核心
2023年第4期615-621,共7页
目的 阐明苏氨酸592(Thr592)位点磷酸化修饰对不育α基序和含HD结构域蛋白1(SAMHD1)抑制胃癌增殖的影响以及潜在的作用机制。方法 分析数据库中胃癌组织和细胞系中SAMHD1蛋白的翻译后修饰(PTMs),免疫组织化学染色检测胃癌患者配对组织中...
目的 阐明苏氨酸592(Thr592)位点磷酸化修饰对不育α基序和含HD结构域蛋白1(SAMHD1)抑制胃癌增殖的影响以及潜在的作用机制。方法 分析数据库中胃癌组织和细胞系中SAMHD1蛋白的翻译后修饰(PTMs),免疫组织化学染色检测胃癌患者配对组织中SAMHD1 Thr592磷酸化情况。在胃癌细胞中,构建并瞬时转染SAMHD1 Thr592变异体,采用细胞计数试剂盒-8(CCK-8)法检测细胞增殖。加用不同浓度细胞周期蛋白依赖性激酶(CDK)6抑制剂帕博西尼(Palbociclib),抑制下游CDK2蛋白苏氨酸160(Thr160)位点的磷酸化,降低SAMHD1蛋白Thr592磷酸化水平。利用3个在线数据库分析SAMHD1的互作蛋白并取交集得出Nik相关激酶(NRK)蛋白。采用免疫共沉淀(Co-IP)、质谱分析和Western blot验证SAMHD1与NRK蛋白互作,并检测NRK对SAMHD1 Thr592位点磷酸化的影响。结果 与类泛素化等PTMs比较,肿瘤中SAMHD1的磷酸化修饰水平最高,差异有统计学意义(P<0.01),免疫组化实验显示,磷酸化SAMHD1(Thr592)在胃腺癌中表达高于癌旁正常黏膜组织,差异有统计学意义(P<0.01)。Western blot检测结果显示在MKN-45细胞中过表达野生型和突变体组细胞内的SAMHD1蛋白表达升高,野生型、T592E和HD/AA组中磷酸化SAMHD1水平也升高,CCK-8实验表明,SAMHD1野生型和T592A均能抑制胃癌细胞增殖,而T592E和HD/AA对胃癌增殖无影响。在过表达SAMHD1基础上,加入不同浓度Palbociclib处理后,CCK-8提示细胞增殖受到抑制,且Western blot检测提示磷酸化水平也降低。通过Co-IP和质谱鉴定来筛选SAMHD1的互作蛋白谱和数据库交集取得NRK蛋白,Co-IP和Western blot实验结果提示NRK与SAMHD1蛋白互作,促进SAMHD1 Thr592位点发生磷酸化。结论 Thr592位点磷酸化修饰可能会促使SAMHD1失去抑制胃癌细胞增殖的能力,但是这一过程可被Palbociclib逆转;NRK与SAMHD1蛋白互作,促进SAMHD1 Thr592位点发生磷酸化。
展开更多
关键词
SAMHD1
磷酸化修饰
Thr
592
胃癌
细胞增殖
在线阅读
下载PDF
职称材料
题名
Thr592磷酸化修饰对SAMHD1抗胃癌的影响及其机制
被引量：
3
1
作者
袁未未
陈章明
孟磊
应松成
徐阿曼
机构
安徽医科大学第一附属医院
(
安徽省
公共
卫生
临床中心
)
普
外科
安徽医科大学第一附属医院
普
外科
安徽医科大学
基础医学院免疫教研室
出处
《安徽医科大学学报》
CAS
北大核心
2023年第4期615-621,共7页
基金
安徽省重点研究与开发计划(编号:202104j07020029)。
文摘
目的 阐明苏氨酸592(Thr592)位点磷酸化修饰对不育α基序和含HD结构域蛋白1(SAMHD1)抑制胃癌增殖的影响以及潜在的作用机制。方法 分析数据库中胃癌组织和细胞系中SAMHD1蛋白的翻译后修饰(PTMs),免疫组织化学染色检测胃癌患者配对组织中SAMHD1 Thr592磷酸化情况。在胃癌细胞中,构建并瞬时转染SAMHD1 Thr592变异体,采用细胞计数试剂盒-8(CCK-8)法检测细胞增殖。加用不同浓度细胞周期蛋白依赖性激酶(CDK)6抑制剂帕博西尼(Palbociclib),抑制下游CDK2蛋白苏氨酸160(Thr160)位点的磷酸化,降低SAMHD1蛋白Thr592磷酸化水平。利用3个在线数据库分析SAMHD1的互作蛋白并取交集得出Nik相关激酶(NRK)蛋白。采用免疫共沉淀(Co-IP)、质谱分析和Western blot验证SAMHD1与NRK蛋白互作,并检测NRK对SAMHD1 Thr592位点磷酸化的影响。结果 与类泛素化等PTMs比较,肿瘤中SAMHD1的磷酸化修饰水平最高,差异有统计学意义(P<0.01),免疫组化实验显示,磷酸化SAMHD1(Thr592)在胃腺癌中表达高于癌旁正常黏膜组织,差异有统计学意义(P<0.01)。Western blot检测结果显示在MKN-45细胞中过表达野生型和突变体组细胞内的SAMHD1蛋白表达升高,野生型、T592E和HD/AA组中磷酸化SAMHD1水平也升高,CCK-8实验表明,SAMHD1野生型和T592A均能抑制胃癌细胞增殖,而T592E和HD/AA对胃癌增殖无影响。在过表达SAMHD1基础上,加入不同浓度Palbociclib处理后,CCK-8提示细胞增殖受到抑制,且Western blot检测提示磷酸化水平也降低。通过Co-IP和质谱鉴定来筛选SAMHD1的互作蛋白谱和数据库交集取得NRK蛋白,Co-IP和Western blot实验结果提示NRK与SAMHD1蛋白互作,促进SAMHD1 Thr592位点发生磷酸化。结论 Thr592位点磷酸化修饰可能会促使SAMHD1失去抑制胃癌细胞增殖的能力,但是这一过程可被Palbociclib逆转;NRK与SAMHD1蛋白互作,促进SAMHD1 Thr592位点发生磷酸化。
关键词
SAMHD1
磷酸化修饰
Thr
592
胃癌
细胞增殖
Keywords
SAMHD1
phosphorylases
Thr 592
gastric cancer
cell proliferation
分类号
R329.25 [医药卫生—人体解剖和组织胚胎学]
R735.2 [医药卫生—肿瘤]
R730.21 [医药卫生—肿瘤]
R394.2 [医药卫生—医学遗传学]
R977.6 [医药卫生—药品]
在线阅读
下载PDF
职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
Thr592磷酸化修饰对SAMHD1抗胃癌的影响及其机制
袁未未
陈章明
孟磊
应松成
徐阿曼
《安徽医科大学学报》
CAS
北大核心
2023
3
在线阅读
下载PDF
职称材料
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
检索结果
已选文献
上一页
1
下一页
到第
页
确定
用户登录
登录
IP登录
使用帮助
返回顶部
