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VAV2蛋白DH结构域与CDC42蛋白相互作用的亲和力和热力学参数研究
1
作者
何诗雨
串俊兰
杨正林
《重庆医科大学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2021年第12期1492-1496,共5页
目的:利用等温滴定量热技术研究VAV2蛋白的DH结构域(VAV2-DH)与CDC42的相互作用。方法 :首先分别将VAV2-DH和CDC42蛋白的编码基因克隆至pGEX-6p-1和pET28a载体上,构建VAV2-DH和CDC42蛋白的重组表达载体。再将重组表达载体转入大肠杆菌...
目的:利用等温滴定量热技术研究VAV2蛋白的DH结构域(VAV2-DH)与CDC42的相互作用。方法 :首先分别将VAV2-DH和CDC42蛋白的编码基因克隆至pGEX-6p-1和pET28a载体上,构建VAV2-DH和CDC42蛋白的重组表达载体。再将重组表达载体转入大肠杆菌中诱导表达蛋白,并亲和层析、凝胶过滤层析纯化得到VAV2-DH和CDC42蛋白,最后利用鸟嘌呤核苷酸交换试验来验证VAV2-DH的鸟苷酸交换活性,并采用等温滴定量热技术检测这2种蛋白质相互作用的亲和力和热力学参数。结果:VAV2-DH和CDC42蛋白的平衡解离常数K_(D)=(11.44±2.12)μmol/L,其中摩尔结合焓DH=(-224.33±95.48) kJ/mol、-TDS=(195.97±95.95) kJ/mol、吉布斯自由能DG=(-28.30±0.49) kJ/mol。结论:VAV2-DH和CDC42蛋白属于中等强度的相互作用,是一个焓驱动的结合过程。
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关键词
VAV2
CDC42
鸟嘌呤核苷酸交换因子
蛋白相互作用
等温滴定量热法
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职称材料
题名
VAV2蛋白DH结构域与CDC42蛋白相互作用的亲和力和热力学参数研究
1
作者
何诗雨
串俊兰
杨正林
机构
西南医科大学临床
医学
院
四川省医学科学院·四川省人民医院分子遗传中心
出处
《重庆医科大学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2021年第12期1492-1496,共5页
文摘
目的:利用等温滴定量热技术研究VAV2蛋白的DH结构域(VAV2-DH)与CDC42的相互作用。方法 :首先分别将VAV2-DH和CDC42蛋白的编码基因克隆至pGEX-6p-1和pET28a载体上,构建VAV2-DH和CDC42蛋白的重组表达载体。再将重组表达载体转入大肠杆菌中诱导表达蛋白,并亲和层析、凝胶过滤层析纯化得到VAV2-DH和CDC42蛋白,最后利用鸟嘌呤核苷酸交换试验来验证VAV2-DH的鸟苷酸交换活性,并采用等温滴定量热技术检测这2种蛋白质相互作用的亲和力和热力学参数。结果:VAV2-DH和CDC42蛋白的平衡解离常数K_(D)=(11.44±2.12)μmol/L,其中摩尔结合焓DH=(-224.33±95.48) kJ/mol、-TDS=(195.97±95.95) kJ/mol、吉布斯自由能DG=(-28.30±0.49) kJ/mol。结论:VAV2-DH和CDC42蛋白属于中等强度的相互作用,是一个焓驱动的结合过程。
关键词
VAV2
CDC42
鸟嘌呤核苷酸交换因子
蛋白相互作用
等温滴定量热法
Keywords
VAV2
CDC42
guano-sinenucleotide exchange factor
protein interaction
isothermal titration calorimetry
分类号
Q71 [生物学—分子生物学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
VAV2蛋白DH结构域与CDC42蛋白相互作用的亲和力和热力学参数研究
何诗雨
串俊兰
杨正林
《重庆医科大学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2021
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