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HIV-1抑制蛋白N-SRCR单克隆抗体的制备与鉴定 被引量:3
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作者 聂超 刘忠 +1 位作者 贺欣 吴稚伟 《医学研究生学报》 CAS 2010年第1期9-12,共4页
目的唾液凝集素(salivary agglutinin,SAG)的主要结构域蛋白N-SRCR能够抑制HIV-1感染细胞。为了对N-SRCR和HIV-1病毒的作用机制进行系统研究,文中诱导制备并分离了抗N-SRCR蛋白的单克隆抗体(mAb)。方法以CHO细胞表达的纯化蛋白N-SRCR免... 目的唾液凝集素(salivary agglutinin,SAG)的主要结构域蛋白N-SRCR能够抑制HIV-1感染细胞。为了对N-SRCR和HIV-1病毒的作用机制进行系统研究,文中诱导制备并分离了抗N-SRCR蛋白的单克隆抗体(mAb)。方法以CHO细胞表达的纯化蛋白N-SRCR免疫4周龄BALB/c小鼠,末次加强免疫后取其脾细胞与骨髓瘤细胞SP2/0-Ag-14融合,应用间接ELISA筛选分泌N-SRCR抗体的阳性杂交瘤细胞。用HiTrap Protein G柱纯化IgG抗体,SDS-PAGE检测纯化效果,间接ELISA确定效价,Western blot鉴定抗体特异性。结果获得1株稳定分泌抗N-SRCR蛋白的杂交瘤细胞株,命名为1D6。SDS-PAGE结果显示IgG抗体纯度较高,ELISA测定1D6抗体效价大于100×25。结论成功制备了抗N-SRCR的单克隆抗体,为进一步研究N-SRCR的生物学功能以及SRCR结构域与HIV-1囊膜蛋白gp120的相互作用提供了实验材料。 展开更多
关键词 清道夫受体富含半胱氨酸结构域 单克隆抗体 人免疫缺陷病毒
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