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牙周致病菌编码的Tannerpin-M对粒细胞释放的丝氨酸蛋白酶的抑制作用
1
作者
潘子豪
许佳伟
周爱武
《上海交通大学学报(医学版)》
CSCD
北大核心
2024年第12期1536-1544,共9页
目的·制备牙周致病相关坦纳菌编码的丝氨酸蛋白酶抑制剂(serine protease inhibitor,Serpin),分析其抑制靶蛋白酶的特异性及其结构特征。方法·通过氨基酸序列分析,选择人类口腔微生物组数据库(eHOMD)中的Serpin,将其转入大肠...
目的·制备牙周致病相关坦纳菌编码的丝氨酸蛋白酶抑制剂(serine protease inhibitor,Serpin),分析其抑制靶蛋白酶的特异性及其结构特征。方法·通过氨基酸序列分析,选择人类口腔微生物组数据库(eHOMD)中的Serpin,将其转入大肠埃希菌中进行重组表达;采用镍离子亲和层析等方法制备重组蛋白,分析其抑制丝氨酸蛋白酶的特异性,并通过结构生物学手段解析其三维空间结构。结果·在坦纳菌中发现一个新的且活性中心P1残基为甲硫氨酸的Serpin,将其命名为Tannerpin-M,并成功地从大肠埃希菌BL21(DE3)中制备了高纯度的重组蛋白。进一步的活性检测结果表明重组Tannerpin-M可以有效地与粒细胞来源的蛋白酶(人中性粒细胞弹性蛋白酶、组织蛋白酶G和蛋白酶3)、胰弹性蛋白酶以及激肽释放酶1(KLK1)、KLK7等6种蛋白酶形成SDS稳定的共价复合物,其中Tannerpin-M抑制KLK7的二级反应速率常数为4.25×104 L/(mol·s)。解析分辨率为2.4Å(1Å=0.1 nm)的Tannerpin-M松弛态构象的晶体结构,结果显示Tannerpin-M具有显著延长的反应中心环,可以发生经典的抑制型Serpin从紧张态向松弛态转变的构象变化。结论·口腔致病菌编码的Tannerpin-M是一个典型的抑制型Serpin,其可以有效抑制粒细胞释放的丝氨酸蛋白酶,提示该口腔致病菌可能以此机制来抵抗人体免疫系统的攻击。
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关键词
丝氨酸蛋白酶抑制剂
坦纳菌
原核表达
晶体结构
牙周致病菌
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职称材料
题名
牙周致病菌编码的Tannerpin-M对粒细胞释放的丝氨酸蛋白酶的抑制作用
1
作者
潘子豪
许佳伟
周爱武
机构
南京中医药大学药学院生物制药与食品科学系
遵义医科
大学
珠海校区
生物
工程
系
上海交通
大学
基础医
学院
病理生理学
系
出处
《上海交通大学学报(医学版)》
CSCD
北大核心
2024年第12期1536-1544,共9页
文摘
目的·制备牙周致病相关坦纳菌编码的丝氨酸蛋白酶抑制剂(serine protease inhibitor,Serpin),分析其抑制靶蛋白酶的特异性及其结构特征。方法·通过氨基酸序列分析,选择人类口腔微生物组数据库(eHOMD)中的Serpin,将其转入大肠埃希菌中进行重组表达;采用镍离子亲和层析等方法制备重组蛋白,分析其抑制丝氨酸蛋白酶的特异性,并通过结构生物学手段解析其三维空间结构。结果·在坦纳菌中发现一个新的且活性中心P1残基为甲硫氨酸的Serpin,将其命名为Tannerpin-M,并成功地从大肠埃希菌BL21(DE3)中制备了高纯度的重组蛋白。进一步的活性检测结果表明重组Tannerpin-M可以有效地与粒细胞来源的蛋白酶(人中性粒细胞弹性蛋白酶、组织蛋白酶G和蛋白酶3)、胰弹性蛋白酶以及激肽释放酶1(KLK1)、KLK7等6种蛋白酶形成SDS稳定的共价复合物,其中Tannerpin-M抑制KLK7的二级反应速率常数为4.25×104 L/(mol·s)。解析分辨率为2.4Å(1Å=0.1 nm)的Tannerpin-M松弛态构象的晶体结构,结果显示Tannerpin-M具有显著延长的反应中心环,可以发生经典的抑制型Serpin从紧张态向松弛态转变的构象变化。结论·口腔致病菌编码的Tannerpin-M是一个典型的抑制型Serpin,其可以有效抑制粒细胞释放的丝氨酸蛋白酶,提示该口腔致病菌可能以此机制来抵抗人体免疫系统的攻击。
关键词
丝氨酸蛋白酶抑制剂
坦纳菌
原核表达
晶体结构
牙周致病菌
Keywords
serine protease inhibitor
Tannerella
prokaryotic expression
crystal structure
periodontal pathogen
分类号
Q71 [生物学—分子生物学]
R780.1 [医药卫生—口腔医学]
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出处
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1
牙周致病菌编码的Tannerpin-M对粒细胞释放的丝氨酸蛋白酶的抑制作用
潘子豪
许佳伟
周爱武
《上海交通大学学报(医学版)》
CSCD
北大核心
2024
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