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SARS冠状病毒S蛋白部分序列1的纯化及免疫活性分析
1
作者
袁仕善
吴少庭
+4 位作者
秦莉
黄达娜
张仁利
高世同
余新炳
《中国人兽共患病学报》
CAS
CSCD
北大核心
2004年第z1期49-50,共2页
表达和纯化SARS冠状病毒S蛋白部分序列1(S1),分析其诱导的免疫应答.大量诱导表达SARS冠状病毒S1蛋白,亲和层析予以纯化;用纯化蛋白免疫小鼠,分析S1蛋白诱导的免疫应答.亲和层析纯化获得能被SARS病人混合血清识别的S1蛋白,融合蛋白...
表达和纯化SARS冠状病毒S蛋白部分序列1(S1),分析其诱导的免疫应答.大量诱导表达SARS冠状病毒S1蛋白,亲和层析予以纯化;用纯化蛋白免疫小鼠,分析S1蛋白诱导的免疫应答.亲和层析纯化获得能被SARS病人混合血清识别的S1蛋白,融合蛋白免疫小鼠三次后诱导产生了高滴度的抗体和Th1/Th2型的免疫应答.纯化的S1蛋白有良好的免疫学活性.……
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职称材料
SARS冠状病毒N蛋白的表达及其诱导的免疫应答
2
作者
袁仕善
吴少庭
+4 位作者
秦莉
张仁利
高世同
黄达娜
余新炳
《中国人兽共患病学报》
CAS
CSCD
北大核心
2004年第z1期50-,共1页
表达和纯化SARS冠状病毒的N蛋白,分析其诱导的免疫应答.方法从重组克隆pMD18-N中切取N基因的插入片段,亚克隆至原核表达质粒pET-23a(+)中,转化大肠杆菌BL21,PCR和酶切鉴定转化菌落的插入序列;将构建的原核表达菌株经IPTG诱导,SDS-P...
表达和纯化SARS冠状病毒的N蛋白,分析其诱导的免疫应答.方法从重组克隆pMD18-N中切取N基因的插入片段,亚克隆至原核表达质粒pET-23a(+)中,转化大肠杆菌BL21,PCR和酶切鉴定转化菌落的插入序列;将构建的原核表达菌株经IPTG诱导,SDS-PAGE分析重组蛋白的表达;大量诱导表达N蛋白,金属螯合层析予以纯化,将纯化蛋白免疫小鼠,观察其诱导的免疫应答.N基因的特异片段被亚克隆到原核表达质粒pET-23a(+),在大肠杆菌表达了SARS冠状病毒的N蛋白;表达的蛋白经金属螯合层析获得纯化;纯化蛋白能被重组N蛋白的GST融合蛋白的免疫血清识别,并诱导小鼠产生了高滴度的抗体和Th1/Th2型的免疫应答.成功构建了N蛋白的原核重组表达质粒,纯化的蛋白具有良好的抗原性.……
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职称材料
题名
SARS冠状病毒S蛋白部分序列1的纯化及免疫活性分析
1
作者
袁仕善
吴少庭
秦莉
黄达娜
张仁利
高世同
余新炳
机构
中山大学基础医学博士后流动站深圳市疾病预防控制中心科研基地 深圳市疾病预防控制中心
出处
《中国人兽共患病学报》
CAS
CSCD
北大核心
2004年第z1期49-50,共2页
文摘
表达和纯化SARS冠状病毒S蛋白部分序列1(S1),分析其诱导的免疫应答.大量诱导表达SARS冠状病毒S1蛋白,亲和层析予以纯化;用纯化蛋白免疫小鼠,分析S1蛋白诱导的免疫应答.亲和层析纯化获得能被SARS病人混合血清识别的S1蛋白,融合蛋白免疫小鼠三次后诱导产生了高滴度的抗体和Th1/Th2型的免疫应答.纯化的S1蛋白有良好的免疫学活性.……
分类号
R5 [医药卫生—内科学]
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职称材料
题名
SARS冠状病毒N蛋白的表达及其诱导的免疫应答
2
作者
袁仕善
吴少庭
秦莉
张仁利
高世同
黄达娜
余新炳
机构
中山大学基础医学博士后流动站深圳市疾病预防控制中心科研基地 深圳市疾病预防控制中心
出处
《中国人兽共患病学报》
CAS
CSCD
北大核心
2004年第z1期50-,共1页
文摘
表达和纯化SARS冠状病毒的N蛋白,分析其诱导的免疫应答.方法从重组克隆pMD18-N中切取N基因的插入片段,亚克隆至原核表达质粒pET-23a(+)中,转化大肠杆菌BL21,PCR和酶切鉴定转化菌落的插入序列;将构建的原核表达菌株经IPTG诱导,SDS-PAGE分析重组蛋白的表达;大量诱导表达N蛋白,金属螯合层析予以纯化,将纯化蛋白免疫小鼠,观察其诱导的免疫应答.N基因的特异片段被亚克隆到原核表达质粒pET-23a(+),在大肠杆菌表达了SARS冠状病毒的N蛋白;表达的蛋白经金属螯合层析获得纯化;纯化蛋白能被重组N蛋白的GST融合蛋白的免疫血清识别,并诱导小鼠产生了高滴度的抗体和Th1/Th2型的免疫应答.成功构建了N蛋白的原核重组表达质粒,纯化的蛋白具有良好的抗原性.……
分类号
R5 [医药卫生—内科学]
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1
SARS冠状病毒S蛋白部分序列1的纯化及免疫活性分析
袁仕善
吴少庭
秦莉
黄达娜
张仁利
高世同
余新炳
《中国人兽共患病学报》
CAS
CSCD
北大核心
2004
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职称材料
2
SARS冠状病毒N蛋白的表达及其诱导的免疫应答
袁仕善
吴少庭
秦莉
张仁利
高世同
黄达娜
余新炳
《中国人兽共患病学报》
CAS
CSCD
北大核心
2004
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