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德国小蠊Bla g 2的原核表达及其多克隆抗体的制备 被引量:1
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作者 张红绪 邢文会 +2 位作者 刘丹丹 胡萍 杨萍 《河南师范大学学报(自然科学版)》 CAS CSCD 北大核心 2010年第4期136-139,共4页
利用RT-PCR技术扩增德国小蠊Blag2基因,将其克隆进pET-41b载体.在大肠杆菌中经IPTG诱导表达获得GST-Blag2蛋白,SDS-PAGE分析表达产物,得到相对分子量约74kDa的融合蛋白.通过亲和层析法纯化表达的GST-Blag2蛋白,并以此表达产物制成油乳... 利用RT-PCR技术扩增德国小蠊Blag2基因,将其克隆进pET-41b载体.在大肠杆菌中经IPTG诱导表达获得GST-Blag2蛋白,SDS-PAGE分析表达产物,得到相对分子量约74kDa的融合蛋白.通过亲和层析法纯化表达的GST-Blag2蛋白,并以此表达产物制成油乳剂疫苗免疫新西兰白兔,制备多克隆抗体.间接ELISA法测得抗体效价达到1∶300000.Western印迹表明抗体有较高的特异性,可分别与GST-Blag2融合蛋白和德国小蠊变应原浸提液反应.Blag2在大肠杆菌中的成功表达及其多克隆抗体的制备,为德国小蠊过敏患者的诊断和治疗提供了帮助. 展开更多
关键词 BLA g 2 原核表达 多克隆抗体
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^(125)I-白蛋白融合干扰素α2b大鼠体内排泄研究 被引量:1
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作者 张波 张荣军 +5 位作者 蔡刚明 顾晓波 蒋孟军 杨健良 周尧远 杨敏 《原子能科学技术》 EI CAS CSCD 北大核心 2010年第2期171-174,共4页
为研究125I-白蛋白融合干扰素α2b大鼠体内排泄行为,利用氯胺-T法制备了125I-白蛋白融合干扰素α2b,其标记率为82.72%,放化纯度为95.53%,放射性比活度为0.26MBq/μg。体外WISH/VSV系统抗病毒活性比较分析表明,白蛋白融合干扰素α2b和12... 为研究125I-白蛋白融合干扰素α2b大鼠体内排泄行为,利用氯胺-T法制备了125I-白蛋白融合干扰素α2b,其标记率为82.72%,放化纯度为95.53%,放射性比活度为0.26MBq/μg。体外WISH/VSV系统抗病毒活性比较分析表明,白蛋白融合干扰素α2b和125I-白蛋白融合干扰素α2b具有相近的抗病毒活性。SD大鼠皮下注射125I-白蛋白融合干扰素α2b后,0~6、6~12、12~24、24~48、48~96、96~192和192~300h7个不同时段的尿、粪的放射性分析结果表明,125I-白蛋白融合干扰素α2b主要通过肾脏排泄,部分可通过粪便排泄,300h时尿、粪中平均累积排泄率分别为80.10%和16.00%;0~1、1~2、2~4、4~6、6~12、12~24和24~30h7个不同时段的胆汁的放射性分析结果表明,125I-白蛋白融合干扰素α2b也可通过肝脏代谢后经胆汁排泄,但这不是它的主要排泄途径,30h时,胆汁中的平均累积排泄率仅为1.61%。 展开更多
关键词 白蛋白融合干扰素α2b 125I- 排泄
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