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阿尔茨海默病的tau蛋白病理传播机制与调节
被引量：
13
1
作者
李思苹
李文惠
孙安阳
《中国病理生理杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2019年第3期571-576,共6页
阿尔茨海默病(Alzheimer’s disease,AD)是一种以进行性认知功能减退为典型表现的神经退行性疾病,其标志性病理特征之一是神经纤维缠结形成。八十年代的研究揭示,神经纤维缠结的主要成分是微管相关蛋白tau。AD患者脑中tau蛋白过度磷酸...
阿尔茨海默病(Alzheimer’s disease,AD)是一种以进行性认知功能减退为典型表现的神经退行性疾病,其标志性病理特征之一是神经纤维缠结形成。八十年代的研究揭示,神经纤维缠结的主要成分是微管相关蛋白tau。AD患者脑中tau蛋白过度磷酸化导致其与微管结合能力降低,磷酸化的tau蛋白聚集形成细胞内的神经纤维缠结,干扰神经元的正常功能,并最终导致神经元的变性与死亡。
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关键词
TAU蛋白
聚集
Tau病理
传播
阿尔茨海默病
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职称材料
分泌型β-淀粉样蛋白前体蛋白的神经保护作用及其分子机制
被引量：
7
2
作者
王珉琦
李文惠
孙安阳
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2020年第6期617-626,共10页
β-淀粉样蛋白前体蛋白(β-amyloid precursor protein,APP)是体内广泛表达的跨膜蛋白质,已知APP经β-分泌酶切割产生的β-淀粉样蛋白(Aβ)是阿尔茨海默病(AD)的标志性病理分子之一,但对APP生理功能的认识比较有限。近年的研究却发现,AP...
β-淀粉样蛋白前体蛋白(β-amyloid precursor protein,APP)是体内广泛表达的跨膜蛋白质,已知APP经β-分泌酶切割产生的β-淀粉样蛋白(Aβ)是阿尔茨海默病(AD)的标志性病理分子之一,但对APP生理功能的认识比较有限。近年的研究却发现,APP经分泌酶切割的可溶性胞外片段sAPP对于兴奋性神经毒性、脑缺血、脑创伤等病理状况具有与β-淀粉样蛋白相反的神经保护作用。离体和在体研究证明,APP的α-分泌酶切割片段sAPPα可促进神经元的增殖、分化以及促进突触的发育,并改善突触传递和突触可塑性,进而提升学习与认知功能;APP基因缺失则造成不良后果。已报道的sAPPα神经保护作用机制包括激活高电导钾通道,抑制电压依赖性钙通道和NMDA受体通道介导的钙内流,调节神经细胞的离子稳态,平衡神经元和突触的兴奋性。值得注意的是,最新的研究鉴定出sAPP在细胞表面的特异性受体GABA_BR1a,sAPP通过与该受体结合调节突触传递,协同降低神经元的异常兴奋性。可以预见,深入研究与发掘sAPP神经保护作用的机制与替代方法,恢复退行性病变脑组织已经降低的sAPPα水平与下游效应分子功能,将可能为相关脑疾病的发病机制与防治提供新思路或新策略。
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关键词
β-淀粉样蛋白前体蛋白
神经保护
突触传递
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职称材料
题名
阿尔茨海默病的tau蛋白病理传播机制与调节
被引量：
13
1
作者
李思苹
李文惠
孙安阳
机构
上海
理工大学医疗器械与食品
学院
上海健康医学院脑退行性疾病重点实验室
出处
《中国病理生理杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2019年第3期571-576,共6页
基金
上海市自然科学基金资助项目(No.18ZR1417900)
浦东新区科技发展基金资助项目(No.PKJ2017-Y37)
文摘
阿尔茨海默病(Alzheimer’s disease,AD)是一种以进行性认知功能减退为典型表现的神经退行性疾病,其标志性病理特征之一是神经纤维缠结形成。八十年代的研究揭示,神经纤维缠结的主要成分是微管相关蛋白tau。AD患者脑中tau蛋白过度磷酸化导致其与微管结合能力降低,磷酸化的tau蛋白聚集形成细胞内的神经纤维缠结,干扰神经元的正常功能,并最终导致神经元的变性与死亡。
关键词
TAU蛋白
聚集
Tau病理
传播
阿尔茨海默病
Keywords
Tau protein
Aggregation
Tau pathology
Propagation
Alzheimer’s disease
分类号
R749.16 [医药卫生—神经病学与精神病学]
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职称材料
题名
分泌型β-淀粉样蛋白前体蛋白的神经保护作用及其分子机制
被引量：
7
2
作者
王珉琦
李文惠
孙安阳
机构
上海
理工大学医疗器械与食品
学院
上海健康医学院脑退行性疾病重点实验室
出处
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2020年第6期617-626,共10页
基金
上海市浦东新区科技发展基金资助项目(No.PKJ2017-Y37)
上海市自然科学基金资助项目(No.18ZR1417900)资助。
文摘
β-淀粉样蛋白前体蛋白(β-amyloid precursor protein,APP)是体内广泛表达的跨膜蛋白质,已知APP经β-分泌酶切割产生的β-淀粉样蛋白(Aβ)是阿尔茨海默病(AD)的标志性病理分子之一,但对APP生理功能的认识比较有限。近年的研究却发现,APP经分泌酶切割的可溶性胞外片段sAPP对于兴奋性神经毒性、脑缺血、脑创伤等病理状况具有与β-淀粉样蛋白相反的神经保护作用。离体和在体研究证明,APP的α-分泌酶切割片段sAPPα可促进神经元的增殖、分化以及促进突触的发育,并改善突触传递和突触可塑性,进而提升学习与认知功能;APP基因缺失则造成不良后果。已报道的sAPPα神经保护作用机制包括激活高电导钾通道,抑制电压依赖性钙通道和NMDA受体通道介导的钙内流,调节神经细胞的离子稳态,平衡神经元和突触的兴奋性。值得注意的是,最新的研究鉴定出sAPP在细胞表面的特异性受体GABA_BR1a,sAPP通过与该受体结合调节突触传递,协同降低神经元的异常兴奋性。可以预见,深入研究与发掘sAPP神经保护作用的机制与替代方法,恢复退行性病变脑组织已经降低的sAPPα水平与下游效应分子功能,将可能为相关脑疾病的发病机制与防治提供新思路或新策略。
关键词
β-淀粉样蛋白前体蛋白
神经保护
突触传递
Keywords
β-amyloid precursor protein(APP)
neuroprotection
neurotransmission
分类号
Q71 [生物学—分子生物学]
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出处
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1
阿尔茨海默病的tau蛋白病理传播机制与调节
李思苹
李文惠
孙安阳
《中国病理生理杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2019
13
在线阅读
下载PDF
职称材料
2
分泌型β-淀粉样蛋白前体蛋白的神经保护作用及其分子机制
王珉琦
李文惠
孙安阳
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2020
7
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