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利用显性阴性模型对整合素αIIbβ3介导的信号转导的初步研究
被引量：
1
1
作者
吕媛婧
苏晓瑜
+1 位作者
阮铮
奚晓东
《中国实验血液学杂志》
CAS
CSCD
2009年第4期1026-1031,共6页
本研究目的是明确整合素β3亚单位胞浆段序列在整合素αIIbβ3介导的信号转导中的重要作用,并进一步了解在无αIIb亚单位存在的条件下其对信号转导及特异性的影响程度。运用由IL-2R胞外段和跨膜段(Tac)与整合素β3胞浆段组成的融合蛋白(...
本研究目的是明确整合素β3亚单位胞浆段序列在整合素αIIbβ3介导的信号转导中的重要作用,并进一步了解在无αIIb亚单位存在的条件下其对信号转导及特异性的影响程度。运用由IL-2R胞外段和跨膜段(Tac)与整合素β3胞浆段组成的融合蛋白(Tac/β3),使其在表达GPIbIX、整合素αIIbβ3的CHO细胞株(IbIX/IIbIIIa-CHO细胞株)中稳定表达(即得到IbIX/IIbIIIa-CHO/Tac-762细胞),并进行多项试验,包括在固相纤维蛋白原的伸展、稳定黏附试验、细胞纤维蛋白凝块回缩功能试验以及游离纤维蛋白原结合试验(分别代表了外向内及内向外信号转导事件)。结果表明,在稳定表达有Tac/β3的IbIX/IIbIIIa-CHO/Tac-762细胞中αIIbβ3介导的双向信号转导严重受到抑制。结论:Tac/β3可以在IbIX/IIbIIIa-CHO/Tac-762细胞中发挥显著有效的显性阴性作用,并且证实整合素β3亚单位胞浆段的单独存在即可影响由αIIbβ3介导的双向信号转导。
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关键词
显性阴性
整合素
αⅡbβ3
信号转导
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职称材料
整合蛋白β3近膜端α螺旋中的E726Q突变影响细胞膜与肌动蛋白皮质层相互作用继而诱导细胞膜形成突起小泡
被引量：
2
2
作者
孔永奎
张玥
+1 位作者
林明辉
奚晓东
《中国实验血液学杂志》
CAS
CSCD
2011年第6期1450-1455,共6页
整合蛋白β亚基胞浆段近膜端α螺旋在与诸多蛋白如踝蛋白(talin)、α-辅肌动蛋白(α-actinin)或者骨架蛋白(skelemin)等的结合上发挥着重要的功能。本研究的目的是通过对α螺旋上5个保守的带电荷氨基酸(R724,K725,E726,E731和E733)的研...
整合蛋白β亚基胞浆段近膜端α螺旋在与诸多蛋白如踝蛋白(talin)、α-辅肌动蛋白(α-actinin)或者骨架蛋白(skelemin)等的结合上发挥着重要的功能。本研究的目的是通过对α螺旋上5个保守的带电荷氨基酸(R724,K725,E726,E731和E733)的研究,采用定点突变的方法,从而明确其在介导β3与骨架蛋白结合中的作用。实验结果表明,表达有突变型整合蛋白αⅡbβ3E726Q的CHO细胞株在固相化的纤维蛋白原上伸展不良,表型最显著。除此之外,E726Q突变可以诱导CHOαⅡbβ3E726Q细胞株在固相化的纤维蛋白原上的细胞膜起泡现象,且这种突起小泡(blebs)可以被肌凝蛋白轻链ATPase抑制剂blebbistatin所抑制。结论:整合蛋白β3亚基近膜端α螺旋在将细胞膜锚定到膜下肌动蛋白皮质层(submembraneous actin cortex)方面发挥重要作用。
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关键词
整合蛋白β3
踝蛋白
E726Q突变
α-辅肌动蛋白
突起小泡
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职称材料
题名
利用显性阴性模型对整合素αIIbβ3介导的信号转导的初步研究
被引量：
1
1
作者
吕媛婧
苏晓瑜
阮铮
奚晓东
机构
上海交通大学医学院
附属
瑞金医院
出处
《中国实验血液学杂志》
CAS
CSCD
2009年第4期1026-1031,共6页
基金
自然科学基金,编号30710103905
文摘
本研究目的是明确整合素β3亚单位胞浆段序列在整合素αIIbβ3介导的信号转导中的重要作用,并进一步了解在无αIIb亚单位存在的条件下其对信号转导及特异性的影响程度。运用由IL-2R胞外段和跨膜段(Tac)与整合素β3胞浆段组成的融合蛋白(Tac/β3),使其在表达GPIbIX、整合素αIIbβ3的CHO细胞株(IbIX/IIbIIIa-CHO细胞株)中稳定表达(即得到IbIX/IIbIIIa-CHO/Tac-762细胞),并进行多项试验,包括在固相纤维蛋白原的伸展、稳定黏附试验、细胞纤维蛋白凝块回缩功能试验以及游离纤维蛋白原结合试验(分别代表了外向内及内向外信号转导事件)。结果表明,在稳定表达有Tac/β3的IbIX/IIbIIIa-CHO/Tac-762细胞中αIIbβ3介导的双向信号转导严重受到抑制。结论:Tac/β3可以在IbIX/IIbIIIa-CHO/Tac-762细胞中发挥显著有效的显性阴性作用,并且证实整合素β3亚单位胞浆段的单独存在即可影响由αIIbβ3介导的双向信号转导。
关键词
显性阴性
整合素
αⅡbβ3
信号转导
Keywords
dominant negative
integrin
αⅡbβ3
signal transduction
分类号
R364.15 [医药卫生—病理学]
R331.143 [医药卫生—人体生理学]
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职称材料
题名
整合蛋白β3近膜端α螺旋中的E726Q突变影响细胞膜与肌动蛋白皮质层相互作用继而诱导细胞膜形成突起小泡
被引量：
2
2
作者
孔永奎
张玥
林明辉
奚晓东
机构
上海交通大学医学院附属瑞金医院上海血液学研究所、医学基因组学国家重点实验室
上海交通大学医学院
附属
瑞金医院
中法生命科
学
与
基因组
研究
中心
出处
《中国实验血液学杂志》
CAS
CSCD
2011年第6期1450-1455,共6页
基金
国家自然科学基金(编号30710103905、81070414)
上海市科委项目(编号09410706800)
文摘
整合蛋白β亚基胞浆段近膜端α螺旋在与诸多蛋白如踝蛋白(talin)、α-辅肌动蛋白(α-actinin)或者骨架蛋白(skelemin)等的结合上发挥着重要的功能。本研究的目的是通过对α螺旋上5个保守的带电荷氨基酸(R724,K725,E726,E731和E733)的研究,采用定点突变的方法,从而明确其在介导β3与骨架蛋白结合中的作用。实验结果表明,表达有突变型整合蛋白αⅡbβ3E726Q的CHO细胞株在固相化的纤维蛋白原上伸展不良,表型最显著。除此之外,E726Q突变可以诱导CHOαⅡbβ3E726Q细胞株在固相化的纤维蛋白原上的细胞膜起泡现象,且这种突起小泡(blebs)可以被肌凝蛋白轻链ATPase抑制剂blebbistatin所抑制。结论:整合蛋白β3亚基近膜端α螺旋在将细胞膜锚定到膜下肌动蛋白皮质层(submembraneous actin cortex)方面发挥重要作用。
关键词
整合蛋白β3
踝蛋白
E726Q突变
α-辅肌动蛋白
突起小泡
Keywords
integrin β3
talin
E726Q mutation
α-actinin
bleb
分类号
R331.143 [医药卫生—人体生理学]
R364.15 [医药卫生—病理学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
利用显性阴性模型对整合素αIIbβ3介导的信号转导的初步研究
吕媛婧
苏晓瑜
阮铮
奚晓东
《中国实验血液学杂志》
CAS
CSCD
2009
1
在线阅读
下载PDF
职称材料
2
整合蛋白β3近膜端α螺旋中的E726Q突变影响细胞膜与肌动蛋白皮质层相互作用继而诱导细胞膜形成突起小泡
孔永奎
张玥
林明辉
奚晓东
《中国实验血液学杂志》
CAS
CSCD
2011
2
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