采用天冬氨酸内切酶(Asp endoproteinase,AspN)在37℃诱导乳清分离蛋白(whey protein isolate,WPI)制备蛋白质纳米纤维(protein nanofibrils,PNFs),考察WPI不同水解时间对产物PNFs形貌的影响。利用透射电子显微镜、原子力显微镜、小分...采用天冬氨酸内切酶(Asp endoproteinase,AspN)在37℃诱导乳清分离蛋白(whey protein isolate,WPI)制备蛋白质纳米纤维(protein nanofibrils,PNFs),考察WPI不同水解时间对产物PNFs形貌的影响。利用透射电子显微镜、原子力显微镜、小分子蛋白质十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、硫磺素T荧光、红外光谱以及激光散射法对PNFs及形成过程进行表征。结果显示,该方法制备的产物PNFs呈乳白色,AspN水解得到的5 kD左右的多肽为构筑单元,β-折叠为PNFs稳定存在的主要二级结构,PNFs平均粒径随水解时间延长而增大。酶法制备PNFs解决了酸法中的褐变问题,有望拓展其在食品领域的应用。展开更多
以乳清分离蛋白(whey protein isolate,WPI)与乳铁蛋白(lactoferrin,LF)乳状液形成微聚集体与转谷氨酰胺酶酶促交联微聚集体,以期提高体系流变特性。通过微射流分别制备WPI和LF乳状液,二者混合后,乳状液微滴之间发生异型聚集效应,通过...以乳清分离蛋白(whey protein isolate,WPI)与乳铁蛋白(lactoferrin,LF)乳状液形成微聚集体与转谷氨酰胺酶酶促交联微聚集体,以期提高体系流变特性。通过微射流分别制备WPI和LF乳状液,二者混合后,乳状液微滴之间发生异型聚集效应,通过转谷氨酰胺酶交联结合形成具有特定三维空间网络结构的微聚集体。研究结果表明:WPI与LF乳状液发生异型聚集,最大程度的聚集和最高物理稳定性体系发生在50%LF-50%WPI微滴形成的微聚集体。异型聚集效应改变了乳状液的流变特性,与单一WPI和LF乳状液相比,50%LF-50%WPI微聚集体流变学特性黏度值分别为单一乳状液的3.72倍和2.2倍,通过转谷氨酰胺酶交联,乳状液微聚集体的黏度值为原来的11.4倍。因此,基于异型聚集效应结合酶促交联,可提高食品体系的流变特性,为开发食品脂质替代物提供了一定的理论支持。展开更多
文摘以乳清分离蛋白(whey protein isolate,WPI)与乳铁蛋白(lactoferrin,LF)乳状液形成微聚集体与转谷氨酰胺酶酶促交联微聚集体,以期提高体系流变特性。通过微射流分别制备WPI和LF乳状液,二者混合后,乳状液微滴之间发生异型聚集效应,通过转谷氨酰胺酶交联结合形成具有特定三维空间网络结构的微聚集体。研究结果表明:WPI与LF乳状液发生异型聚集,最大程度的聚集和最高物理稳定性体系发生在50%LF-50%WPI微滴形成的微聚集体。异型聚集效应改变了乳状液的流变特性,与单一WPI和LF乳状液相比,50%LF-50%WPI微聚集体流变学特性黏度值分别为单一乳状液的3.72倍和2.2倍,通过转谷氨酰胺酶交联,乳状液微聚集体的黏度值为原来的11.4倍。因此,基于异型聚集效应结合酶促交联,可提高食品体系的流变特性,为开发食品脂质替代物提供了一定的理论支持。
