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重组趋化因子vMIP-II在大肠杆菌中的表达和纯化
被引量：
1
1
作者
苏青和
郑红
《生物医学工程与临床》
CAS
2003年第4期222-225,共4页
目的 重组病毒巨噬细胞炎性蛋白Ⅱ (viralmacrophageinflammatoryproteinⅡ ,vMIPⅡ )在大肠杆菌中表达及纯化。方法 以pET32a(+)vMIPⅡ为重组趋化因子vMIPⅡ克隆基因的表达质粒 ,以大肠杆菌BL2 1(DE3)pLysS为表达菌 ,在IPTG诱导下表...
目的 重组病毒巨噬细胞炎性蛋白Ⅱ (viralmacrophageinflammatoryproteinⅡ ,vMIPⅡ )在大肠杆菌中表达及纯化。方法 以pET32a(+)vMIPⅡ为重组趋化因子vMIPⅡ克隆基因的表达质粒 ,以大肠杆菌BL2 1(DE3)pLysS为表达菌 ,在IPTG诱导下表达出一个由 2 30个氨基酸残基组成的硫氧还蛋白 (thioredoxin)vMIPⅡ的融合蛋白 (2 6×10 3 )。经细菌裂解、金属离子螯合亲和层析、肠激酶消化以游离vMIPⅡ及阳离子交换层析等步骤纯化目的蛋白 ,以配体结合实验鉴定纯化产物的生物学活性。结果 从 1L发酵菌液中可获得高纯度目的蛋白约 4～ 6mg。配体结合实验表明 ,该产物能与CCR5结合 [Kd =(10 .90± 1.0 7)nmol/L]。结论 采用本方法可获得高表达、高纯度的具有生物学活性的重组病毒趋化因子vMIPⅡ。
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关键词
趋化因子
重组蛋白
大肠杆菌
表达
纯化
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职称材料
题名
重组趋化因子vMIP-II在大肠杆菌中的表达和纯化
被引量：
1
1
作者
苏青和
郑红
机构
无锡市第三人民医院烧伤科实验室
第三军医大学西南医院实验中心
出处
《生物医学工程与临床》
CAS
2003年第4期222-225,共4页
文摘
目的 重组病毒巨噬细胞炎性蛋白Ⅱ (viralmacrophageinflammatoryproteinⅡ ,vMIPⅡ )在大肠杆菌中表达及纯化。方法 以pET32a(+)vMIPⅡ为重组趋化因子vMIPⅡ克隆基因的表达质粒 ,以大肠杆菌BL2 1(DE3)pLysS为表达菌 ,在IPTG诱导下表达出一个由 2 30个氨基酸残基组成的硫氧还蛋白 (thioredoxin)vMIPⅡ的融合蛋白 (2 6×10 3 )。经细菌裂解、金属离子螯合亲和层析、肠激酶消化以游离vMIPⅡ及阳离子交换层析等步骤纯化目的蛋白 ,以配体结合实验鉴定纯化产物的生物学活性。结果 从 1L发酵菌液中可获得高纯度目的蛋白约 4～ 6mg。配体结合实验表明 ,该产物能与CCR5结合 [Kd =(10 .90± 1.0 7)nmol/L]。结论 采用本方法可获得高表达、高纯度的具有生物学活性的重组病毒趋化因子vMIPⅡ。
关键词
趋化因子
重组蛋白
大肠杆菌
表达
纯化
Keywords
chemokine
vmip-ⅱ
recombinant protein
分类号
R346 [医药卫生—基础医学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
重组趋化因子vMIP-II在大肠杆菌中的表达和纯化
苏青和
郑红
《生物医学工程与临床》
CAS
2003
1
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