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ARIH2抑制LUBAC的线性泛素化连接酶活性
1
作者
陈文哲
李磊
张令强
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2022年第10期1343-1350,共8页
线性泛素化修饰在肿瘤及免疫系统中均发挥着重要作用。线性泛素链组装复合体(linear ubiquitin chain assembly complex,LUBAC)是目前已知的唯一能够催化合成线性泛素链的泛素连接酶。本研究发现,泛素连接酶2(ariadne homolog 2,ARIH2)...
线性泛素化修饰在肿瘤及免疫系统中均发挥着重要作用。线性泛素链组装复合体(linear ubiquitin chain assembly complex,LUBAC)是目前已知的唯一能够催化合成线性泛素链的泛素连接酶。本研究发现,泛素连接酶2(ariadne homolog 2,ARIH2)作为LUBAC新的相互作用蛋白质,能够抑制LUBAC对底物的线性泛素化修饰水平。通过免疫共沉淀实验发现,ARIH2与HOIP存在相互作用,且GST pull-down结果说明,HOIP通过ZF-NZF结构域与ARIH2发生相互作用。进一步的免疫沉淀结果证明,LUBAC并不能线性泛素化修饰ARIH2。反之,ARIH2能够抑制LUBAC对底物的线性泛素化修饰水平,其机制可能是ARIH2影响了SHARPIN的泛素化水平,从而影响LUBAC酶活性,进而导致LUBAC对底物的线性泛素化水平减弱。
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关键词
泛素连接酶
线性泛素化修饰
线性泛素链组装复合体
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职称材料
线性泛素化修饰研究进展
被引量：
8
2
作者
何珊
张令强
《遗传》
CAS
CSCD
北大核心
2015年第9期911-917,共7页
蛋白质泛素化修饰过程在调节各种细胞生物学功能的过程中发挥了非常重要的作用,如细胞周期进程、DNA损伤修复、信号转导和各种蛋白质膜定位等。泛素化修饰可分为多聚泛素化修饰和单泛素化修饰。多聚泛素化修饰系统可以通过对底物连接不...
蛋白质泛素化修饰过程在调节各种细胞生物学功能的过程中发挥了非常重要的作用,如细胞周期进程、DNA损伤修复、信号转导和各种蛋白质膜定位等。泛素化修饰可分为多聚泛素化修饰和单泛素化修饰。多聚泛素化修饰系统可以通过对底物连接不同类型的多泛素化链调节蛋白质的功能。多聚泛素化修饰中已知7种泛素链连接方式均为泛素内赖氨酸连接方式。近几年发现了第8种类型的泛素链连接形式即线性泛素化,其泛素链的连接方式是由泛素甲硫氨酸的氨基基团与另一泛素甘氨酸的羧基基团相连形成泛素链标记。目前研究表明线性泛素化修饰在先天性免疫和炎症反应等多个过程中发挥着非常重要的作用。募集线性泛素链的泛素连接酶E3被称为LUBAC复合体,其组成底物以及其活性调控机制和功能所知甚少。本文综述了募集线性泛素化链的泛素连接酶、去泛素化酶、底物等活性调控机制及其在先天性免疫等多个领域中的功能,分析了后续研究方向,以期为相关研究提供参考。
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关键词
线性泛素化修饰
lubac
复合体
NF-ΚB信号通路
HOIP
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职称材料
题名
ARIH2抑制LUBAC的线性泛素化连接酶活性
1
作者
陈文哲
李磊
张令强
机构
安徽医科大学基础医学院病理生理教研室
军事科学院军事医学研究院生命组学研究所国家蛋白质科学中心(北京)
出处
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2022年第10期1343-1350,共8页
基金
国家重点研发计划(No.2021YFA1300200)资助。
文摘
线性泛素化修饰在肿瘤及免疫系统中均发挥着重要作用。线性泛素链组装复合体(linear ubiquitin chain assembly complex,LUBAC)是目前已知的唯一能够催化合成线性泛素链的泛素连接酶。本研究发现,泛素连接酶2(ariadne homolog 2,ARIH2)作为LUBAC新的相互作用蛋白质,能够抑制LUBAC对底物的线性泛素化修饰水平。通过免疫共沉淀实验发现,ARIH2与HOIP存在相互作用,且GST pull-down结果说明,HOIP通过ZF-NZF结构域与ARIH2发生相互作用。进一步的免疫沉淀结果证明,LUBAC并不能线性泛素化修饰ARIH2。反之,ARIH2能够抑制LUBAC对底物的线性泛素化修饰水平,其机制可能是ARIH2影响了SHARPIN的泛素化水平,从而影响LUBAC酶活性,进而导致LUBAC对底物的线性泛素化水平减弱。
关键词
泛素连接酶
线性泛素化修饰
线性泛素链组装复合体
Keywords
ubiquitin
ligase
linear
ubiquitin
modification
linear
ubiquitin
chain
assembly
complex
(
lubac
)
分类号
Q7 [生物学—分子生物学]
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职称材料
题名
线性泛素化修饰研究进展
被引量：
8
2
作者
何珊
张令强
机构
军事医学科学院放射辐射与医学研究所、京蛋白质组研究中心、白质组学国家重点实验室
出处
《遗传》
CAS
CSCD
北大核心
2015年第9期911-917,共7页
文摘
蛋白质泛素化修饰过程在调节各种细胞生物学功能的过程中发挥了非常重要的作用,如细胞周期进程、DNA损伤修复、信号转导和各种蛋白质膜定位等。泛素化修饰可分为多聚泛素化修饰和单泛素化修饰。多聚泛素化修饰系统可以通过对底物连接不同类型的多泛素化链调节蛋白质的功能。多聚泛素化修饰中已知7种泛素链连接方式均为泛素内赖氨酸连接方式。近几年发现了第8种类型的泛素链连接形式即线性泛素化,其泛素链的连接方式是由泛素甲硫氨酸的氨基基团与另一泛素甘氨酸的羧基基团相连形成泛素链标记。目前研究表明线性泛素化修饰在先天性免疫和炎症反应等多个过程中发挥着非常重要的作用。募集线性泛素链的泛素连接酶E3被称为LUBAC复合体,其组成底物以及其活性调控机制和功能所知甚少。本文综述了募集线性泛素化链的泛素连接酶、去泛素化酶、底物等活性调控机制及其在先天性免疫等多个领域中的功能,分析了后续研究方向,以期为相关研究提供参考。
关键词
线性泛素化修饰
lubac
复合体
NF-ΚB信号通路
HOIP
Keywords
linear
ubiquitin
modification
lubac
complex
NF-κB signaling pathways
HOIP
分类号
Q51 [生物学—生物化学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
ARIH2抑制LUBAC的线性泛素化连接酶活性
陈文哲
李磊
张令强
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2022
0
在线阅读
下载PDF
职称材料
2
线性泛素化修饰研究进展
何珊
张令强
《遗传》
CAS
CSCD
北大核心
2015
8
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