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两种微生物源谷氨酰胺转氨酶与底物特异性识别的全原子动力学模拟研究
1
作者
吴楠
张永峰
季宝成
《原子与分子物理学报》
CAS
北大核心
2023年第5期53-61,共9页
微生物源谷氨酰胺转氨酶(Transglutaminase,TGase)能够催化蛋白间氨酰基转移促进蛋白交联,已经广泛应用于食品、轻工等多种领域.然而目前微生物源TGase与底物间基于长程作用力的分子特异性识别机制仍不清楚,理性改造困难.本研究以源自...
微生物源谷氨酰胺转氨酶(Transglutaminase,TGase)能够催化蛋白间氨酰基转移促进蛋白交联,已经广泛应用于食品、轻工等多种领域.然而目前微生物源TGase与底物间基于长程作用力的分子特异性识别机制仍不清楚,理性改造困难.本研究以源自高茂源链霉菌(MTG)和源自枯草芽孢杆菌(BTG)的两种TGase为研究对象,使用分子对接技术构建酶与底物的结合复合体并使用分子动力学模拟解析两种TGase与底物识别的分子机制.结果显示两种TGase在底物识别过程高度类似,均由催化腔外周loop区域氨基酸残基通过范德华及静电作用固定底物整体,而后由位于催化腔底部催化三联体内Asp(MTG)或Glu(BTG)通过羧基侧链稳定反应发生局部空间构象并拉近底物Gln内γ-酰胺基与核心催化残基Cys间距,以便后续反应过程中TGase-底物中间体的生成.上述结果阐明了TGase与底物活性基团的分子识别模式,提出了两种TGase内作用于底物识别的氨基酸残基,为以后TGase的理性改造研究提供了理论基础.
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关键词
微生物源谷氨酰胺转氨酶
分子对接
分子动力学模拟
MM/PBSA
anci分析
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题名
两种微生物源谷氨酰胺转氨酶与底物特异性识别的全原子动力学模拟研究
1
作者
吴楠
张永峰
季宝成
机构
郑州轻工业大学食品与生物工程学院
出处
《原子与分子物理学报》
CAS
北大核心
2023年第5期53-61,共9页
基金
国家自然科学基金(31901767)
郑州轻工业大学博士科研启动基金(2018BSJJ020)。
文摘
微生物源谷氨酰胺转氨酶(Transglutaminase,TGase)能够催化蛋白间氨酰基转移促进蛋白交联,已经广泛应用于食品、轻工等多种领域.然而目前微生物源TGase与底物间基于长程作用力的分子特异性识别机制仍不清楚,理性改造困难.本研究以源自高茂源链霉菌(MTG)和源自枯草芽孢杆菌(BTG)的两种TGase为研究对象,使用分子对接技术构建酶与底物的结合复合体并使用分子动力学模拟解析两种TGase与底物识别的分子机制.结果显示两种TGase在底物识别过程高度类似,均由催化腔外周loop区域氨基酸残基通过范德华及静电作用固定底物整体,而后由位于催化腔底部催化三联体内Asp(MTG)或Glu(BTG)通过羧基侧链稳定反应发生局部空间构象并拉近底物Gln内γ-酰胺基与核心催化残基Cys间距,以便后续反应过程中TGase-底物中间体的生成.上述结果阐明了TGase与底物活性基团的分子识别模式,提出了两种TGase内作用于底物识别的氨基酸残基,为以后TGase的理性改造研究提供了理论基础.
关键词
微生物源谷氨酰胺转氨酶
分子对接
分子动力学模拟
MM/PBSA
anci分析
Keywords
Transglutaminase
Docking
Molecular dynamics simulation
MM/PBSA
anci
analysis
分类号
Q615 [生物学—生物物理学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
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1
两种微生物源谷氨酰胺转氨酶与底物特异性识别的全原子动力学模拟研究
吴楠
张永峰
季宝成
《原子与分子物理学报》
CAS
北大核心
2023
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