检索结果-维普期刊中文期刊服务平台

分子修饰的重组百日咳毒素S1亚单位的生物学和免疫学特性被引量：4: 1; 作者于康震 Burnette W N +1 位作者 Kaslow H R Yilma T D 《中国免疫学杂志》 CAS CSCD 北大核心 1999年第4期151-154,共4页; 目的：对重组杆状病毒表达的经多种信号序列修饰的天然和变异百日咳毒素（ＰＴ）Ｓ１亚单位（ｒＳ１）的生物学及免疫学特性作出评价。方法：应用生物化学和免疫学技术与方法对这些ｒＳ１的酶活性、分泌性和免疫原性等做了系统鉴定。结... 展开更多; 关键词百日咳毒素 s1亚单位生物学特性免疫应答; 在线阅读下载PDF 职称材料

百日咳毒素S1亚单位的分子修饰及在重组杆状病毒中的表达被引量：4: 2; 作者于康震 Burnette WN +3 位作者 Kaslow HR Mar VL Ahmad S Yilma TD 《中国免疫学杂志》 CAS CSCD 北大核心 1999年第2期52-55,共4页; 目的：百日咳毒素既是百日咳杆菌的主要毒性因子，又是重要的保护性抗原，其Ｓ１亚单位具有ＡＤＰ核糖转移酶活性和免疫保护性决定簇。为高效表达前构建的一个丧失酶活性但仍保持保护决定簇的Ｓ１变异子，开展了本研究。方法：通过添加... 展开更多; 关键词百日咳毒素 s1亚单位重组杆状病毒分子修饰; 在线阅读下载PDF 职称材料

百日咳毒素S1亚单位缺失分子的构建及其在重组杆状病毒中的表达: 3; 作者李庆雷于康震 +1 位作者马丽英王孝铭《中国免疫学杂志》 CSCD 北大核心 2000年第1期12-14,共3页; 目的：为探明校基端疏水区对百日咳毒素Ｓ１亚单位分泌性的影响，试图构建缺失羧基端疏水区的Ｓ１亚单位。方法：应用ＰＣＲ技术构建了６种不同信号序列修饰的缺失羧基端疏水区的Ｓ１亚单位编码基因，并使用重组杆状病毒（ｒＢＶ）技术... 展开更多; 关键词百日咳毒素 s1亚单位重组杆状病毒信号肽; 在线阅读下载PDF 职称材料

百日咳杆菌毒素S_1亚单位与谷胱甘肽S-转移酶融合基因在大肠杆菌中表达及其一步纯化被引量：2: 4; 作者郑波程继忠 +3 位作者皇甫永穆海涛戴五星王建平《同济医科大学学报》 CSCD 1999年第1期17-20,共4页; 研究了百日咳杆菌毒素Ｓ１亚单位与谷胱甘肽Ｓ－转移酶融合蛋白（ＧＳＴ－Ｓ１）在大肠杆菌（Ｅ．ｃｏｌｉ）中的表达，并一步纯化了重组ＧＳＴ－Ｓ１。首先用聚合酶链反应（ＰＣＲ）扩增出长度为５６０ｂｐ的编码百日咳毒素Ｓ１亚单位... 展开更多; 关键词百日咳杆菌毒素 s1亚单位基因表达疫苗; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名分子修饰的重组百日咳毒素S1亚单位的生物学和免疫学特性被引量：4: 1; 作者于康震 Burnette W N Kaslow H R Yilma T D; 机构中国农业科学院哈尔滨兽医研究所兽医生物技术国家重点实验室美国加利福尼亚大学兽医学院; 出处《中国免疫学杂志》 CAS CSCD 北大核心 1999年第4期151-154,共4页; 文摘目的：对重组杆状病毒表达的经多种信号序列修饰的天然和变异百日咳毒素（ＰＴ）Ｓ１亚单位（ｒＳ１）的生物学及免疫学特性作出评价。方法：应用生物化学和免疫学技术与方法对这些ｒＳ１的酶活性、分泌性和免疫原性等做了系统鉴定。结果：ｒＳ１变异子无可检出的酶活性；所有ｒＳ１均不能由细胞分泌，可从细胞膜组分中大量检出，但不能从可溶性胞浆蛋白组分或细胞培养上清中检出；ｒＳ１分子内部含有３个疏水性区域；ｒＳ１虽不能与Ｂ寡聚体结合形成ＰＴ全毒素，但均能诱导抗ＰＴ免疫应答。结论：这些ｒＳ１极可能以膜蛋白形式存在，其非分泌性与分子内部的疏水性区域有关；所有ｒＳ１均保持其免疫原性。; 关键词百日咳毒素 s1亚单位生物学特性免疫应答; Keywords Pertussis toxin s1 subunit Biological characterization Immune response; 分类号 R516.601 [医药卫生—内科学] R378.42 [医药卫生—病原生物学]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名百日咳毒素S1亚单位的分子修饰及在重组杆状病毒中的表达被引量：4: 2; 作者于康震 Burnette WN Kaslow HR Mar VL Ahmad S Yilma TD; 机构中国农业科学院哈尔滨兽医研究所美国加利福尼亚大学兽医学院美国南加利福尼亚大学医学院; 出处《中国免疫学杂志》 CAS CSCD 北大核心 1999年第2期52-55,共4页; 基金国家自然科学基金; 文摘目的：百日咳毒素既是百日咳杆菌的主要毒性因子，又是重要的保护性抗原，其Ｓ１亚单位具有ＡＤＰ核糖转移酶活性和免疫保护性决定簇。为高效表达前构建的一个丧失酶活性但仍保持保护决定簇的Ｓ１变异子，开展了本研究。方法：通过添加人流感病毒血凝素基因信号序列或嵌膜序列的方法，对天然和变异Ｓ１亚单位基因片段作了遗传学修饰。然后使用重组杆状病毒技术使这些Ｓ１亚单位在昆虫细胞和昆虫幼虫中实现了高水平表达。结果：这些重组Ｓ１的表达水平介于每万个昆虫卵细胞０１８～１９３μｇ或每只昆虫幼虫０４６～４９８ｍｇ之间。天然信号肽和ＨＡ信号肽均可完整表达，但后者的切割效率（６１％～８１％）比前者（１６％～１９％）更高。所有带信号肽的Ｓ１亚单位均呈异质性表达（双带）。结论：重组Ｓ１亚单位的表达是高效和正确的，表达的异质性是由于信号肽切割不完全的缘故。; 关键词百日咳毒素 s1亚单位重组杆状病毒分子修饰; Keywords Pertussis toxin(PT) s1 subunit Recombinant baculovirus(rBV) Expression; 分类号 R516.602Q7 [医药卫生—内科学] Q784 [生物学—分子生物学]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名百日咳毒素S1亚单位缺失分子的构建及其在重组杆状病毒中的表达: 3; 作者李庆雷于康震马丽英王孝铭; 机构哈尔滨医科大学病生教研室中国农业科学院哈尔滨兽医研究所兽医生物技术国家重点实验室哈尔滨医科大学病理生理教研室; 出处《中国免疫学杂志》 CSCD 北大核心 2000年第1期12-14,共3页; 基金国家自然科学基金!39580022; 文摘目的：为探明校基端疏水区对百日咳毒素Ｓ１亚单位分泌性的影响，试图构建缺失羧基端疏水区的Ｓ１亚单位。方法：应用ＰＣＲ技术构建了６种不同信号序列修饰的缺失羧基端疏水区的Ｓ１亚单位编码基因，并使用重组杆状病毒（ｒＢＶ）技术实现了这些缺失Ｓ１亚单位（ｔＳ１）在昆虫细胞中的高水平表达。结果：这些缺失Ｓ１亚单位的表达量为每万个昆虫细胞１．０１～２．２５ｕｇ。细菌信号肽和流感病毒ＨＡ信号肽均能完整表达和正确剪切，但ＨＡ信号肽在昆虫细胞中的处理效率更高。结论：ｔＳ１亚单位缺失羧基端疏水区后在昆虫细胞中的表达量明显提高，这些ｔＳ１亚单位的异源性表达是由于信号肽剪切不全所导致，ｔＳ１分子表观分子量的漂移并不意味着信号肽剪切不正确。; 关键词百日咳毒素 s1亚单位重组杆状病毒信号肽; Keywords Pertussis toxin s1 subunit Recombinant baculoviruse signal sequence Hydrophobic domain; 分类号 R516.6 [医药卫生—内科学]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名百日咳杆菌毒素S_1亚单位与谷胱甘肽S-转移酶融合基因在大肠杆菌中表达及其一步纯化被引量：2: 4; 作者郑波程继忠皇甫永穆海涛戴五星王建平; 机构同济医科大学实验医学研究中心医学分子生物学研究室同济医科大学公共卫生学院劳动卫生与职业病教研室; 出处《同济医科大学学报》 CSCD 1999年第1期17-20,共4页; 基金国家自然科学基金卫生部基金; 文摘研究了百日咳杆菌毒素Ｓ１亚单位与谷胱甘肽Ｓ－转移酶融合蛋白（ＧＳＴ－Ｓ１）在大肠杆菌（Ｅ．ｃｏｌｉ）中的表达，并一步纯化了重组ＧＳＴ－Ｓ１。首先用聚合酶链反应（ＰＣＲ）扩增出长度为５６０ｂｐ的编码百日咳毒素Ｓ１亚单位的ＤＮＡ片段。该片段比原编码Ｓ１蛋白的ＤＮＡ片段在其３′端缺失了１３８个碱基，将其按正确的阅读框克隆入质粒ｐＧＥＸ中ＧＳＴ基因的３′端，构成ＧＳＴ－Ｓ１融合基因表达载体ｐＧＥＸ－Ｓ１。经异丙基硫代－β－Ｄ－半乳糖苷（ＩＰＴＧ）诱导表达和十二烷基磺酸钠－聚丙烯酰胺凝胶电泳（ＳＤＳ－ＰＡＧＥ），可见所表达的ＧＳＴ－Ｓ１融合蛋白存在于细菌上清，为可溶性蛋白。分子量为４９ｋｕ处有明显的蛋白表达带。用谷胱甘肽（ＧＳＨ）亲和层析系统，一步纯化出ＧＳＴ－Ｓ１融合蛋白。最后经凝血酶的消化，得到２３ｋｕ的重组百日咳杆菌毒素Ｓ１亚单位蛋白。; 关键词百日咳杆菌毒素 s1亚单位基因表达疫苗; Keywords bordetella pertussis toxin s 1 subunit gene expression vaccine Eschrichia coli; 分类号 R378.42 [医药卫生—病原生物学] R516.603 [医药卫生—内科学]; 在线阅读下载PDF 职称材料

	题名	作者	出处	发文年	被引量	操作
1	分子修饰的重组百日咳毒素S1亚单位的生物学和免疫学特性	于康震 Burnette W N Kaslow H R Yilma T D	《中国免疫学杂志》 CAS CSCD 北大核心	1999	4	在线阅读下载PDF 职称材料
2	百日咳毒素S1亚单位的分子修饰及在重组杆状病毒中的表达	于康震 Burnette WN Kaslow HR Mar VL Ahmad S Yilma TD	《中国免疫学杂志》 CAS CSCD 北大核心	1999	4	在线阅读下载PDF 职称材料
3	百日咳毒素S1亚单位缺失分子的构建及其在重组杆状病毒中的表达	李庆雷于康震马丽英王孝铭	《中国免疫学杂志》 CSCD 北大核心	2000	0	在线阅读下载PDF 职称材料
4	百日咳杆菌毒素S_1亚单位与谷胱甘肽S-转移酶融合基因在大肠杆菌中表达及其一步纯化	郑波程继忠皇甫永穆海涛戴五星王建平	《同济医科大学学报》 CSCD	1999	2	在线阅读下载PDF 职称材料