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题名GST-talin1融合蛋白的原核表达及纯化
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作者
吴爽
耿建国
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机构
广东药学院基础学院组织胚胎教研室
中科院生化细胞研究所分子细胞生物学实验室
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出处
《生物学杂志》
CAS
CSCD
2008年第3期33-35,共3页
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文摘
应用PCR方法扩增talin1的cDNA,并将其重组入谷胱甘肽转硫酶融合基因表达载体pGEX-4T-1中,获取人源的GST-talin1融合蛋白,为下阶段深入的研究talin1的结构、功能、及其与之相互作用的蛋白打下基础。经酶切、序列鉴定,选择正确重组子,将其质粒转化大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导表达,用G lutath ione Sepharose 4B柱纯化,western b lot鉴定。克隆得到了一个2400bp的talin1的cDNA片断,重组质粒目的DNA测序正确,纯化出分子量约为121.6kD的融合蛋白。用基因工程方法使GST-talin1重组质粒在原核细胞表达并成功纯化出GST-talin1融合蛋白。
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关键词
TALIN
p-选凝素
GST-融合蛋白
亲和层析
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Keywords
talin
p-seleetin
GST fusion protein
affinity chromatography
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分类号
Q51
[生物学—生物化学]
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