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人Na^+、K^+-ATPase α1亚单位M1～M2膜外区片段结合活性的研究
被引量：
3
1
作者
张明娟
杨军
+3 位作者
朱参战
段宗明
牛小麟
王蓉
《南方医科大学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2009年第1期13-15,19,共4页
目的研究包含人Na+、K+-ATPaseα1亚单位M1～M2膜外区的多肽片断(HES1衍生物),是否具有与哇巴因结合的能力。方法采用Fmoc固相合成法进行多肽合成,产物经HPLC纯化,并进行质谱分析。然后采用放射性配体受体结合法检测其与哇巴因的结合能...
目的研究包含人Na+、K+-ATPaseα1亚单位M1～M2膜外区的多肽片断(HES1衍生物),是否具有与哇巴因结合的能力。方法采用Fmoc固相合成法进行多肽合成,产物经HPLC纯化,并进行质谱分析。然后采用放射性配体受体结合法检测其与哇巴因的结合能力。结果人Na+、K+-ATPaseHES1衍生物与3H-哇巴因具有一定的结合能力。3H-ouabain与Na+,K+-ATPaseHES1衍生物结合的平衡解离常数为24.58nmol·L-1,受体密度为492.43fmol·mg-1蛋白。IC50=3.078×10-7mol·L-1。结论人Na+、K+-ATPaseHES1衍生物具有与哇巴因结合的活性,为其作为一种新型药物奠定实验基础。
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关键词
Na^+
K^+
-atpase
α
1
亚单位
膜外区
哇巴因
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职称材料
题名
人Na^+、K^+-ATPase α1亚单位M1～M2膜外区片段结合活性的研究
被引量：
3
1
作者
张明娟
杨军
朱参战
段宗明
牛小麟
王蓉
机构
西安交通大学医学院第二附属医院心内科
西安交通大学医学院第二附属医院病理科
出处
《南方医科大学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2009年第1期13-15,19,共4页
基金
国家自然科学基金(30500204)
文摘
目的研究包含人Na+、K+-ATPaseα1亚单位M1～M2膜外区的多肽片断(HES1衍生物),是否具有与哇巴因结合的能力。方法采用Fmoc固相合成法进行多肽合成,产物经HPLC纯化,并进行质谱分析。然后采用放射性配体受体结合法检测其与哇巴因的结合能力。结果人Na+、K+-ATPaseHES1衍生物与3H-哇巴因具有一定的结合能力。3H-ouabain与Na+,K+-ATPaseHES1衍生物结合的平衡解离常数为24.58nmol·L-1,受体密度为492.43fmol·mg-1蛋白。IC50=3.078×10-7mol·L-1。结论人Na+、K+-ATPaseHES1衍生物具有与哇巴因结合的活性,为其作为一种新型药物奠定实验基础。
关键词
Na^+
K^+
-atpase
α
1
亚单位
膜外区
哇巴因
Keywords
Na^＋, K^＋
-atpase α
1
subunit
extramembrane segment
ouabain
分类号
R331.36 [医药卫生—人体生理学]
R541.3 [医药卫生—心血管疾病]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
人Na^+、K^+-ATPase α1亚单位M1～M2膜外区片段结合活性的研究
张明娟
杨军
朱参战
段宗明
牛小麟
王蓉
《南方医科大学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2009
3
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