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基于非标记定量技术的驼乳与牛乳N-糖蛋白质组学比较分析
1
作者
李丹蕾
孔夏冰
+3 位作者
于悦
胡谦
张九凯
陈颖
《食品科学》
北大核心
2025年第17期1-9,共9页
为深入对比驼乳和牛乳中N-糖蛋白的差异特征,采用非标记定量N-糖蛋白质组学技术,详细比较分析两种乳品中N-糖蛋白的组成及其N-糖基化位点的数量,并利用生物信息学分析了两种乳品N-糖蛋白潜在的生物学功能。驼乳中鉴定出137个N-糖蛋白和...
为深入对比驼乳和牛乳中N-糖蛋白的差异特征,采用非标记定量N-糖蛋白质组学技术,详细比较分析两种乳品中N-糖蛋白的组成及其N-糖基化位点的数量,并利用生物信息学分析了两种乳品N-糖蛋白潜在的生物学功能。驼乳中鉴定出137个N-糖蛋白和224个N-糖基化位点;牛乳鉴定出116个N-糖蛋白和183个N-糖基化位点。相较于牛乳,驼乳含有更丰富的N-糖蛋白和N-糖基化位点。在鉴定到的N-糖蛋白中,大多数仅具有1个N-糖基化位点,少数糖蛋白的糖基化程度较高。基因本体论富集分析表明,差异表达的N-糖蛋白主要分布在细胞外区域和细胞外间隙,包含在免疫应答中发挥着重要作用的N-糖蛋白,涉及酶活性、细胞外基质构建、结合作用和信号传导。京都基因与基因组百科全书富集分析显示,差异表达的N-糖蛋白中主要富集于补体和凝血级联反应、溶酶体等代谢通路。上述研究结果为全面解析牛乳和驼乳的糖蛋白组成及糖基化修饰差异提供了科学依据。
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关键词
驼乳
牛乳
n-糖蛋白质组学
糖
蛋白
n-
糖
基化位点
差异比较
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职称材料
结构特异N-糖蛋白质组学研究进展
2
作者
毕明
田志新
《质谱学报》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2021年第5期897-913,I0009,共18页
N-连接糖基化修饰是蛋白质上常见的翻译后修饰,发生在特征氨基酸序列N-X-T/S/C(X≠P)中的天冬酰胺上。N-连接糖具有五糖核心结构,包括高甘露糖型、杂合型和复杂型等3种主要类型。N-糖基化在修饰位点上具有微观和宏观不均一性,其功能与...
N-连接糖基化修饰是蛋白质上常见的翻译后修饰,发生在特征氨基酸序列N-X-T/S/C(X≠P)中的天冬酰胺上。N-连接糖具有五糖核心结构,包括高甘露糖型、杂合型和复杂型等3种主要类型。N-糖基化在修饰位点上具有微观和宏观不均一性,其功能与修饰位点和N-连接糖结构对应。对蛋白质N-糖基化位点和结构特异性的精准鉴定和定量,是基于质谱的N-糖蛋白质组学发现N-糖蛋白相关疾病诊断和预后标志物、药物靶点,以及研发高效靶向大分子药物的主要任务。随着高效富集材料、液相色谱分离技术、串联质谱和检测技术以及生物信息学数据库搜索方法的逐步发展和成熟,目前N-糖蛋白质组学已能够对体系中的N-糖基化进行高通量位点和结构特异性鉴定和定量。本文主要介绍N-糖蛋白质组学的样本制备、高效液相色谱-质谱联用分析、生物信息学数据处理等基本步骤,以及由这些步骤组成的完整分析流程的代表性应用研究。
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关键词
n-糖蛋白质组学
LC-MS/MS
GPSeeker
结构特异性
鉴定
定量
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职称材料
题名
基于非标记定量技术的驼乳与牛乳N-糖蛋白质组学比较分析
1
作者
李丹蕾
孔夏冰
于悦
胡谦
张九凯
陈颖
机构
北京工商大学食品与健康学院
中国检验检疫科学研究院
国家市场监督管理总局重点实验室(食品真实性鉴别)
出处
《食品科学》
北大核心
2025年第17期1-9,共9页
基金
“十四五”国家重点研发计划重点专项(2022YFD1600103)
新疆维吾尔自治区重大科技专项(2022A02006-3)。
文摘
为深入对比驼乳和牛乳中N-糖蛋白的差异特征,采用非标记定量N-糖蛋白质组学技术,详细比较分析两种乳品中N-糖蛋白的组成及其N-糖基化位点的数量,并利用生物信息学分析了两种乳品N-糖蛋白潜在的生物学功能。驼乳中鉴定出137个N-糖蛋白和224个N-糖基化位点;牛乳鉴定出116个N-糖蛋白和183个N-糖基化位点。相较于牛乳,驼乳含有更丰富的N-糖蛋白和N-糖基化位点。在鉴定到的N-糖蛋白中,大多数仅具有1个N-糖基化位点,少数糖蛋白的糖基化程度较高。基因本体论富集分析表明,差异表达的N-糖蛋白主要分布在细胞外区域和细胞外间隙,包含在免疫应答中发挥着重要作用的N-糖蛋白,涉及酶活性、细胞外基质构建、结合作用和信号传导。京都基因与基因组百科全书富集分析显示,差异表达的N-糖蛋白中主要富集于补体和凝血级联反应、溶酶体等代谢通路。上述研究结果为全面解析牛乳和驼乳的糖蛋白组成及糖基化修饰差异提供了科学依据。
关键词
驼乳
牛乳
n-糖蛋白质组学
糖
蛋白
n-
糖
基化位点
差异比较
Keywords
camel milk
cow milk
n-
glycoproteomics
glycoprotein
n-
glycosylation site
difference comparison
分类号
TS252.1 [轻工技术与工程—农产品加工及贮藏工程]
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职称材料
题名
结构特异N-糖蛋白质组学研究进展
2
作者
毕明
田志新
机构
同济大学化学科学与工程学院
出处
《质谱学报》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2021年第5期897-913,I0009,共18页
文摘
N-连接糖基化修饰是蛋白质上常见的翻译后修饰,发生在特征氨基酸序列N-X-T/S/C(X≠P)中的天冬酰胺上。N-连接糖具有五糖核心结构,包括高甘露糖型、杂合型和复杂型等3种主要类型。N-糖基化在修饰位点上具有微观和宏观不均一性,其功能与修饰位点和N-连接糖结构对应。对蛋白质N-糖基化位点和结构特异性的精准鉴定和定量,是基于质谱的N-糖蛋白质组学发现N-糖蛋白相关疾病诊断和预后标志物、药物靶点,以及研发高效靶向大分子药物的主要任务。随着高效富集材料、液相色谱分离技术、串联质谱和检测技术以及生物信息学数据库搜索方法的逐步发展和成熟,目前N-糖蛋白质组学已能够对体系中的N-糖基化进行高通量位点和结构特异性鉴定和定量。本文主要介绍N-糖蛋白质组学的样本制备、高效液相色谱-质谱联用分析、生物信息学数据处理等基本步骤,以及由这些步骤组成的完整分析流程的代表性应用研究。
关键词
n-糖蛋白质组学
LC-MS/MS
GPSeeker
结构特异性
鉴定
定量
Keywords
n-
glycoproteomics
LC-MS/MS
GPSeeker
structure-specific
identification
quantification
分类号
O657.63 [理学—分析化学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
基于非标记定量技术的驼乳与牛乳N-糖蛋白质组学比较分析
李丹蕾
孔夏冰
于悦
胡谦
张九凯
陈颖
《食品科学》
北大核心
2025
0
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职称材料
2
结构特异N-糖蛋白质组学研究进展
毕明
田志新
《质谱学报》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2021
0
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职称材料
已选择
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