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骨螺紫及其铜配合物与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究
被引量：
11
1
作者
马萍
迟燕华
+4 位作者
庄稼
王晗
陈亮
柳旭
董发勤
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2009年第8期1509-1515,共7页
采用荧光光谱法、紫外光谱法和傅里叶红外光谱法(FTIR)研究了模拟生理条件下人血清白蛋白(HSA)与骨螺紫(Mx)及其铜配合物(Mx-Cu2+)的相互作用.根据荧光猝灭数据,二元体系与三元体系中的作用机制均为静态猝灭,在Cu2+存在下,HSA与Mx之间...
采用荧光光谱法、紫外光谱法和傅里叶红外光谱法(FTIR)研究了模拟生理条件下人血清白蛋白(HSA)与骨螺紫(Mx)及其铜配合物(Mx-Cu2+)的相互作用.根据荧光猝灭数据,二元体系与三元体系中的作用机制均为静态猝灭,在Cu2+存在下,HSA与Mx之间的结合常数与结合位点数明显加大,结合两个体系的紫外吸收光谱可知,在三元体系中,Cu2+与Mx形成配合物后再与HSA发生作用;根据F rster能量转移理论,求得Mx及Mx-Cu2+与HSA上氨基酸残基间的距离分别为r=2.82 nm和r=2.53 nm,三元体系能量转移效率E′大于二元体系E,说明Cu2+在结合作用中可能起到了能量转移介质的作用;对Δλ=60 nm时的同步荧光光谱的分析表明,在Mx及Mx-Cu2+作用下,HSA色氨酸残基的微区构象发生了变化,色氨酸残基所处环境的极性增加;运用FTIR技术定量测定了HSA与Mx及Mx-Cu2+作用后二级结构的变化,发现2个体系中HSA二级结构变化情况基本一致,α-螺旋结构明显减少约8%,β-折叠也减少约1%,而β-转角和无规卷曲分别增加了约6%和4%.说明对HSA二级结构造成影响的主要因素是Mx,它与HSA的结合使蛋白质分子中的肽链部分展开,二级结构从α-螺旋和β-折叠向β-转角和无规卷曲结构转变,分子结构的松散程度增加.
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关键词
骨螺紫及其铜配合物
人血清白蛋白
荧光光谱
傅里叶红外光谱
二级结构
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职称材料
题名
骨螺紫及其铜配合物与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究
被引量：
11
1
作者
马萍
迟燕华
庄稼
王晗
陈亮
柳旭
董发勤
机构
西南科技大学材料科学与工程学院化学系
西南石油大学材料科学与工程学院
出处
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2009年第8期1509-1515,共7页
基金
国家自然科学基金(批准号:20271042
10776027)
电分析化学国家重点实验室基金(批准号:2008007)资助
文摘
采用荧光光谱法、紫外光谱法和傅里叶红外光谱法(FTIR)研究了模拟生理条件下人血清白蛋白(HSA)与骨螺紫(Mx)及其铜配合物(Mx-Cu2+)的相互作用.根据荧光猝灭数据,二元体系与三元体系中的作用机制均为静态猝灭,在Cu2+存在下,HSA与Mx之间的结合常数与结合位点数明显加大,结合两个体系的紫外吸收光谱可知,在三元体系中,Cu2+与Mx形成配合物后再与HSA发生作用;根据F rster能量转移理论,求得Mx及Mx-Cu2+与HSA上氨基酸残基间的距离分别为r=2.82 nm和r=2.53 nm,三元体系能量转移效率E′大于二元体系E,说明Cu2+在结合作用中可能起到了能量转移介质的作用;对Δλ=60 nm时的同步荧光光谱的分析表明,在Mx及Mx-Cu2+作用下,HSA色氨酸残基的微区构象发生了变化,色氨酸残基所处环境的极性增加;运用FTIR技术定量测定了HSA与Mx及Mx-Cu2+作用后二级结构的变化,发现2个体系中HSA二级结构变化情况基本一致,α-螺旋结构明显减少约8%,β-折叠也减少约1%,而β-转角和无规卷曲分别增加了约6%和4%.说明对HSA二级结构造成影响的主要因素是Mx,它与HSA的结合使蛋白质分子中的肽链部分展开,二级结构从α-螺旋和β-折叠向β-转角和无规卷曲结构转变,分子结构的松散程度增加.
关键词
骨螺紫及其铜配合物
人血清白蛋白
荧光光谱
傅里叶红外光谱
二级结构
Keywords
murexide and murexide-copper complex
Human serum albumin
Fluorescence spectroscopy
Fourier transform infrared spectroscopy
Secondary structure
分类号
O657 [理学—分析化学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
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1
骨螺紫及其铜配合物与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究
马萍
迟燕华
庄稼
王晗
陈亮
柳旭
董发勤
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2009
11
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