为满足不同种类食品对大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)不同功能性的需求,本研究利用红外光谱快速采集70组不同pH值处理后SPI的数据,探讨pH值变化对SPI结构含量的影响。使用均值中心化、多元散射校正、标准正态变量变换和归...为满足不同种类食品对大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)不同功能性的需求,本研究利用红外光谱快速采集70组不同pH值处理后SPI的数据,探讨pH值变化对SPI结构含量的影响。使用均值中心化、多元散射校正、标准正态变量变换和归一化算法对红外光谱数据进行预处理,基于二维相关红外光谱提取特征波段,再利用偏最小二乘(partial least square,PLS)法和算术优化算法-随机森林(arithmetic optimization algorithm-random forests,AOA-RF)建立不同pH值条件下SPI结构及含量的预测模型。结果表明,经均值中心化和多元散射校正结合处理后,α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲模型的相对标准偏差分别为1.29%、1.60%、1.37%、7.28%,两者结合对光谱数据的预处理效果最佳。预测α-螺旋和β-折叠含量最优模型为AOA-RF(特征波段),校正集决定系数为0.9350和0.9266,预测集决定系数为0.8568和0.8701;预测β-转角和无规卷曲含量最优模型为PLS(特征波段),校正集决定系数为0.9154和0.8817,预测集决定系数为0.8913和0.7843。本研究结果可为工业生产过程中产品质量快速检测和工艺条件控制提供理论支撑。展开更多
近日，浙江大学医学院张纬萍副教授团队与中国科学院武汉物理与数学研究所唐淳研究员团队合作研究成果（Ubiquitin S65 phosphorylation engenders a pH-sensitive conformational switch）在《美国科学院院刊》 （Proceedings of the N...近日，浙江大学医学院张纬萍副教授团队与中国科学院武汉物理与数学研究所唐淳研究员团队合作研究成果（Ubiquitin S65 phosphorylation engenders a pH-sensitive conformational switch）在《美国科学院院刊》 （Proceedings of the National Academy of Sciences, PNAS ）上发表（http ：//www. pnas. org/content/early/2017/06/12/1705718114, abstract） 。该研究发现泛素单体的$65被磷酸化后，呈现四种能够相互变化的构象，这四种构象的组成比例受酸碱度调节，变化最灵敏的酸碱度值范围为6．0—8．0；而且泛索单体的构象变化还影响到泛素链的四级结构，导致泛素能够与不同的靶蛋白结合，执行不同的功能。展开更多
文摘为满足不同种类食品对大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)不同功能性的需求,本研究利用红外光谱快速采集70组不同pH值处理后SPI的数据,探讨pH值变化对SPI结构含量的影响。使用均值中心化、多元散射校正、标准正态变量变换和归一化算法对红外光谱数据进行预处理,基于二维相关红外光谱提取特征波段,再利用偏最小二乘(partial least square,PLS)法和算术优化算法-随机森林(arithmetic optimization algorithm-random forests,AOA-RF)建立不同pH值条件下SPI结构及含量的预测模型。结果表明,经均值中心化和多元散射校正结合处理后,α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲模型的相对标准偏差分别为1.29%、1.60%、1.37%、7.28%,两者结合对光谱数据的预处理效果最佳。预测α-螺旋和β-折叠含量最优模型为AOA-RF(特征波段),校正集决定系数为0.9350和0.9266,预测集决定系数为0.8568和0.8701;预测β-转角和无规卷曲含量最优模型为PLS(特征波段),校正集决定系数为0.9154和0.8817,预测集决定系数为0.8913和0.7843。本研究结果可为工业生产过程中产品质量快速检测和工艺条件控制提供理论支撑。
文摘近日，浙江大学医学院张纬萍副教授团队与中国科学院武汉物理与数学研究所唐淳研究员团队合作研究成果（Ubiquitin S65 phosphorylation engenders a pH-sensitive conformational switch）在《美国科学院院刊》 （Proceedings of the National Academy of Sciences, PNAS ）上发表（http ：//www. pnas. org/content/early/2017/06/12/1705718114, abstract） 。该研究发现泛素单体的$65被磷酸化后，呈现四种能够相互变化的构象，这四种构象的组成比例受酸碱度调节，变化最灵敏的酸碱度值范围为6．0—8．0；而且泛索单体的构象变化还影响到泛素链的四级结构，导致泛素能够与不同的靶蛋白结合，执行不同的功能。
