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大肠杆菌L-苏氨酸脱氢酶的高效表达及其酶学性质分析
被引量：
1
1
作者
刘欣欣
王瑶
+3 位作者
史红玲
姚伦广
王贤
唐存多
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2023年第18期85-92,共8页
为提高L-苏氨酸脱氢酶(L-threonine dehydrogenase,L-TDH)催化L-苏氨酸脱氢合成L-2-氨基乙酸乙酯效率,通过基因挖掘的手段挖掘出来自大肠杆菌(Escherichia coli)的L-TDH,再借助pACYCDuet-1表达系统将其在E. coli BL21(DE3)中进行可溶性...
为提高L-苏氨酸脱氢酶(L-threonine dehydrogenase,L-TDH)催化L-苏氨酸脱氢合成L-2-氨基乙酸乙酯效率,通过基因挖掘的手段挖掘出来自大肠杆菌(Escherichia coli)的L-TDH,再借助pACYCDuet-1表达系统将其在E. coli BL21(DE3)中进行可溶性表达及鉴定。结果表明,L-TDH在E. coli BL21(DE3)中实现了高水平的可溶性表达,其裂解液中的酶活力为19.13 IU/mL,约为E. coli BL21(DE3)本底表达水平的79倍。纯化后的比活力为12.77 IU/mg,它的最适反应温度为45℃,最适反应pH值为9.0,在35℃和40℃保温120 min,残留酶活力仍能达到90%以上。此外,Ec TDH动力学参数也优于其他已报道的L-TDH,在转化L-苏氨酸合成2,5-二甲基吡嗪(2,5-dimethylpyrazine,2,5-DMP)的过程中具有更大优势,也为实现转化L-苏氨酸合成2,5-DMP的工业化生产奠定了理论基础。
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关键词
l-
苏
氨
酸
l-苏氨酸脱氢酶
大肠杆菌
表达
生物转化
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职称材料
以L-苏氨酸为发酵底物的2,5-二甲基吡嗪高产菌株构建
被引量：
4
2
作者
曹艳丽
张丽杰
徐岩
《食品与发酵工业》
CAS
CSCD
北大核心
2020年第1期1-10,共10页
构建一种以L-苏氨酸为发酵底物的高值化学品2,5-二甲基吡嗪(2,5-dimethylpyrazine,2,5-DMP)生产菌株,为解决L-苏氨酸产能过剩,实现2,5-DMP生物法生产提供可靠思路。通过利用Bacillus subtilis 168(B.subtilis 168)外源表达不同微生物种...
构建一种以L-苏氨酸为发酵底物的高值化学品2,5-二甲基吡嗪(2,5-dimethylpyrazine,2,5-DMP)生产菌株,为解决L-苏氨酸产能过剩,实现2,5-DMP生物法生产提供可靠思路。通过利用Bacillus subtilis 168(B.subtilis 168)外源表达不同微生物种属来源的L-苏氨酸脱氢酶(L-threonine dehydrogenase,TDH),并比较其利用L-苏氨酸为底物合成2,5-DMP的产量,挑选出2,5-DMP高产菌种,在此基础上进一步外源表达NADH氧化酶(NADH oxidase,NOX),以促进辅因子再生。实验构建了1株高产2,5-DMP的基因工程菌株B.subtilis 168/pMA0911-tdh(E.c)-nox。该菌株以5.83 g/L的L-苏氨酸为底物,发酵24 h后2,5-DMP的产量高达616.04 mg/L,与对照菌株B.subtilis 168/pMA0911相比,产量提高了22.5倍。在TDH过表达的基础上,NOX的参与有利于2,5-DMP产量的提高。该研究首次实现了2,5-DMP高效的生物转化,一方面缓解了L-苏氨酸产能过剩的困境,另一方面有助于实现高值风味化合物2,5-DMP的生物法生产。
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关键词
2
5-二甲基吡嗪
l-
苏
氨
酸
l-苏氨酸脱氢酶
NADH氧化
酶
生物转化
枯草芽孢杆菌
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职称材料
题名
大肠杆菌L-苏氨酸脱氢酶的高效表达及其酶学性质分析
被引量：
1
1
作者
刘欣欣
王瑶
史红玲
姚伦广
王贤
唐存多
机构
南阳师范学院生命科学与农业工程学院
赊店老酒股份有限公司博士后创新实践基地
河南农业大学食品科学技术学院
出处
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2023年第18期85-92,共8页
基金
国家自然科学基金青年科学基金项目(31900916)
河南省高校科技创新人才项目(21HASTIT041)
河南省青年人才托举工程项目(2021HYTP036)。
文摘
为提高L-苏氨酸脱氢酶(L-threonine dehydrogenase,L-TDH)催化L-苏氨酸脱氢合成L-2-氨基乙酸乙酯效率,通过基因挖掘的手段挖掘出来自大肠杆菌(Escherichia coli)的L-TDH,再借助pACYCDuet-1表达系统将其在E. coli BL21(DE3)中进行可溶性表达及鉴定。结果表明,L-TDH在E. coli BL21(DE3)中实现了高水平的可溶性表达,其裂解液中的酶活力为19.13 IU/mL,约为E. coli BL21(DE3)本底表达水平的79倍。纯化后的比活力为12.77 IU/mg,它的最适反应温度为45℃,最适反应pH值为9.0,在35℃和40℃保温120 min,残留酶活力仍能达到90%以上。此外,Ec TDH动力学参数也优于其他已报道的L-TDH,在转化L-苏氨酸合成2,5-二甲基吡嗪(2,5-dimethylpyrazine,2,5-DMP)的过程中具有更大优势,也为实现转化L-苏氨酸合成2,5-DMP的工业化生产奠定了理论基础。
关键词
l-
苏
氨
酸
l-苏氨酸脱氢酶
大肠杆菌
表达
生物转化
Keywords
l-
threonine
l-
threonine dehydrogenase
Escherichia coli
expression
biotransformation
分类号
Q814.9 [生物学—生物工程]
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职称材料
题名
以L-苏氨酸为发酵底物的2,5-二甲基吡嗪高产菌株构建
被引量：
4
2
作者
曹艳丽
张丽杰
徐岩
机构
工业生物技术教育部重点实验室(江南大学)
江南大学生物工程学院
出处
《食品与发酵工业》
CAS
CSCD
北大核心
2020年第1期1-10,共10页
基金
国家自然科学基金(31701578,31530055)
国家轻工技术与工程一流学科自主课题(LITE2018-12)
文摘
构建一种以L-苏氨酸为发酵底物的高值化学品2,5-二甲基吡嗪(2,5-dimethylpyrazine,2,5-DMP)生产菌株,为解决L-苏氨酸产能过剩,实现2,5-DMP生物法生产提供可靠思路。通过利用Bacillus subtilis 168(B.subtilis 168)外源表达不同微生物种属来源的L-苏氨酸脱氢酶(L-threonine dehydrogenase,TDH),并比较其利用L-苏氨酸为底物合成2,5-DMP的产量,挑选出2,5-DMP高产菌种,在此基础上进一步外源表达NADH氧化酶(NADH oxidase,NOX),以促进辅因子再生。实验构建了1株高产2,5-DMP的基因工程菌株B.subtilis 168/pMA0911-tdh(E.c)-nox。该菌株以5.83 g/L的L-苏氨酸为底物,发酵24 h后2,5-DMP的产量高达616.04 mg/L,与对照菌株B.subtilis 168/pMA0911相比,产量提高了22.5倍。在TDH过表达的基础上,NOX的参与有利于2,5-DMP产量的提高。该研究首次实现了2,5-DMP高效的生物转化,一方面缓解了L-苏氨酸产能过剩的困境,另一方面有助于实现高值风味化合物2,5-DMP的生物法生产。
关键词
2
5-二甲基吡嗪
l-
苏
氨
酸
l-苏氨酸脱氢酶
NADH氧化
酶
生物转化
枯草芽孢杆菌
Keywords
2,5-dimethylpyrazine
l-
threonine
l-
threonine dehydrogenase
NADH oxidase
biotransformation
Bacillus subtilis
分类号
TS202.3 [轻工技术与工程—食品科学]
TQ920.1 [轻工技术与工程—发酵工程]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
大肠杆菌L-苏氨酸脱氢酶的高效表达及其酶学性质分析
刘欣欣
王瑶
史红玲
姚伦广
王贤
唐存多
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2023
1
在线阅读
下载PDF
职称材料
2
以L-苏氨酸为发酵底物的2,5-二甲基吡嗪高产菌株构建
曹艳丽
张丽杰
徐岩
《食品与发酵工业》
CAS
CSCD
北大核心
2020
4
在线阅读
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职称材料
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