期刊导航
期刊开放获取
上海教育软件发展有限公..
期刊文献
+
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
检索
高级检索
期刊导航
共找到
2
篇文章
<
1
>
每页显示
20
50
100
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
检索结果
已选文献
显示方式:
文摘
详细
列表
相关度排序
被引量排序
时效性排序
固化金属离子亲和层析富集磷酸化多肽方法的选择及优化
1
作者
李耀军
罗元明
+3 位作者
武淑珍
高友鹤
刘彦信
郑德先
《生物学杂志》
CAS
CSCD
2010年第1期1-4,共4页
在磷酸化蛋白质组学研究中,根据是否需要对待富集样品进行甲酯化处理,可将固化金属离子亲和层析(IMAC)方法分为两类,即需要甲酯化处理的IMAC方法(ME-IMAC)和不需要甲酯化处理的IMAC方法(Non-ME-IMAC)。要实现对磷酸化多肽的有效富集和鉴...
在磷酸化蛋白质组学研究中,根据是否需要对待富集样品进行甲酯化处理,可将固化金属离子亲和层析(IMAC)方法分为两类,即需要甲酯化处理的IMAC方法(ME-IMAC)和不需要甲酯化处理的IMAC方法(Non-ME-IMAC)。要实现对磷酸化多肽的有效富集和鉴定,就必须对富集方法进行选择和优化。利用基质辅助激光解析离子化串联飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)对两种方法富集的磷酸化多肽进行了比较研究。结果表明,ME-IMAC方法容易发生样品丢失,质谱结果的分析也比较复杂,而Non-ME-IMAC方法则不仅操作简单而且富集效果理想。另外,优化了Non-ME-IMAC方法的实验条件,指出最佳的结合溶液是8%ACN/0.3%TFA,最佳的洗脱溶液是0.1mol/L EDTA(pH值8.0),从而建立了一套完整而简单有效的磷酸化多肽富集方法。
展开更多
关键词
磷酸化多肽
甲酯化反应
固化的
金属离子亲和层析
质谱
在线阅读
下载PDF
职称材料
铜离子与SALI3-2蛋白的相互作用
被引量:
2
2
作者
唐玉林
高占
+3 位作者
徐宏
贺建芝
董一含
郑易之
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2013年第1期128-134,共7页
用1/2 MS固体培养基培养拟南芥幼苗,研究了CuCl2对转Sali3-2基因植株生长的影响,发现转基因植株Sali3-2的表达可提高其耐受Cu2+胁迫的能力.进一步克隆Sali3-2基因,表达并纯化了缺失信号肽的SALI3-2蛋白.利用固定金属离子亲和色谱(IMAC)...
用1/2 MS固体培养基培养拟南芥幼苗,研究了CuCl2对转Sali3-2基因植株生长的影响,发现转基因植株Sali3-2的表达可提高其耐受Cu2+胁迫的能力.进一步克隆Sali3-2基因,表达并纯化了缺失信号肽的SALI3-2蛋白.利用固定金属离子亲和色谱(IMAC)分析发现,Cu2+能够与SALI3-2蛋白结合.通过荧光光谱及圆二色光谱(CD)进一步研究了Cu2+与SALI3-2蛋白间的键合机理.结果表明,Cu2+可引起SALI3-2蛋白内源性荧光猝灭,其猝灭机制为静态猝灭;Cu2+与SALI3-2蛋白的结合常数为8.89×106,结合位点数为1.6.CD分析显示,Cu2+与SALI3-2蛋白的结合未使SALI3-2蛋白二级结构发生明显改变.由此推测,在高浓度铜离子胁迫下,SALI3-2蛋白通过结合一定数量的Cu2+使蛋白的构象发生改变,这可能是SALI3-2蛋白的表达使植物耐受Cu2+胁迫能力提高的分子机制之一.
展开更多
关键词
铜
离子
SALI3-2蛋白
金属离子亲和层析
荧光光谱
圆二色光谱
在线阅读
下载PDF
职称材料
题名
固化金属离子亲和层析富集磷酸化多肽方法的选择及优化
1
作者
李耀军
罗元明
武淑珍
高友鹤
刘彦信
郑德先
机构
中国医学科学院基础医学研究所北京协和医学院基础学院
中国科学院微生物研究所
出处
《生物学杂志》
CAS
CSCD
2010年第1期1-4,共4页
基金
国家自然科学基金(No.30623009
30721063)
国家重点基础研究项目特别基金(No.2007CB507404)资助项目
文摘
在磷酸化蛋白质组学研究中,根据是否需要对待富集样品进行甲酯化处理,可将固化金属离子亲和层析(IMAC)方法分为两类,即需要甲酯化处理的IMAC方法(ME-IMAC)和不需要甲酯化处理的IMAC方法(Non-ME-IMAC)。要实现对磷酸化多肽的有效富集和鉴定,就必须对富集方法进行选择和优化。利用基质辅助激光解析离子化串联飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)对两种方法富集的磷酸化多肽进行了比较研究。结果表明,ME-IMAC方法容易发生样品丢失,质谱结果的分析也比较复杂,而Non-ME-IMAC方法则不仅操作简单而且富集效果理想。另外,优化了Non-ME-IMAC方法的实验条件,指出最佳的结合溶液是8%ACN/0.3%TFA,最佳的洗脱溶液是0.1mol/L EDTA(pH值8.0),从而建立了一套完整而简单有效的磷酸化多肽富集方法。
关键词
磷酸化多肽
甲酯化反应
固化的
金属离子亲和层析
质谱
Keywords
phosphopeptide
methyl esterification
immobilized-metal-ion affinity chromatography
mass spectrometry
分类号
Q331 [生物学—遗传学]
在线阅读
下载PDF
职称材料
题名
铜离子与SALI3-2蛋白的相互作用
被引量:
2
2
作者
唐玉林
高占
徐宏
贺建芝
董一含
郑易之
机构
深圳市微生物基因工程重点实验室
深圳大学生命科学学院
深圳市海洋生物资源与生态环境重点实验室
出处
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2013年第1期128-134,共7页
基金
国家自然科学基金(批准号:30770184)
深圳市科技计划项目(批准号:200714)资助
文摘
用1/2 MS固体培养基培养拟南芥幼苗,研究了CuCl2对转Sali3-2基因植株生长的影响,发现转基因植株Sali3-2的表达可提高其耐受Cu2+胁迫的能力.进一步克隆Sali3-2基因,表达并纯化了缺失信号肽的SALI3-2蛋白.利用固定金属离子亲和色谱(IMAC)分析发现,Cu2+能够与SALI3-2蛋白结合.通过荧光光谱及圆二色光谱(CD)进一步研究了Cu2+与SALI3-2蛋白间的键合机理.结果表明,Cu2+可引起SALI3-2蛋白内源性荧光猝灭,其猝灭机制为静态猝灭;Cu2+与SALI3-2蛋白的结合常数为8.89×106,结合位点数为1.6.CD分析显示,Cu2+与SALI3-2蛋白的结合未使SALI3-2蛋白二级结构发生明显改变.由此推测,在高浓度铜离子胁迫下,SALI3-2蛋白通过结合一定数量的Cu2+使蛋白的构象发生改变,这可能是SALI3-2蛋白的表达使植物耐受Cu2+胁迫能力提高的分子机制之一.
关键词
铜
离子
SALI3-2蛋白
金属离子亲和层析
荧光光谱
圆二色光谱
Keywords
Cu^2+
SALI3-2 protein
Metal ion affinity chromatography
Fluorescence spectrum
Circular dichroism spectrum
分类号
Q946 [生物学—植物学]
O641.3 [理学—物理化学]
在线阅读
下载PDF
职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
固化金属离子亲和层析富集磷酸化多肽方法的选择及优化
李耀军
罗元明
武淑珍
高友鹤
刘彦信
郑德先
《生物学杂志》
CAS
CSCD
2010
0
在线阅读
下载PDF
职称材料
2
铜离子与SALI3-2蛋白的相互作用
唐玉林
高占
徐宏
贺建芝
董一含
郑易之
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2013
2
在线阅读
下载PDF
职称材料
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
检索结果
已选文献
上一页
1
下一页
到第
页
确定
用户登录
登录
IP登录
使用帮助
返回顶部