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β_2-微球蛋白连续表位的免疫亲和质谱研究 被引量:2
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作者 黎根 刘宁 +1 位作者 刘志强 刘淑莹 《高等学校化学学报》 SCIE EI CAS CSCD 北大核心 2007年第1期92-96,共5页
采用Endoproteinase Glu-C,Lys—C和Trypsin 3种蛋白酶分别水解β2-微球蛋白,产生一系列肽段,利用固定在琼脂糖珠上的单克隆抗体与其发生免疫亲和反应.利用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI-TOF—MS)技术,对抗原决定簇肽... 采用Endoproteinase Glu-C,Lys—C和Trypsin 3种蛋白酶分别水解β2-微球蛋白,产生一系列肽段,利用固定在琼脂糖珠上的单克隆抗体与其发生免疫亲和反应.利用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI-TOF—MS)技术,对抗原决定簇肽段-抗体复合物进行系统研究,结果表明,与抗体结合部位即连续表位的位点为肽段(59—69)(DWSFYLLYYTE).该研究方法简便、准确,可用来对其它抗原连续表位的快速测定. 展开更多
关键词 基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱 免疫亲和 Β2-微球蛋白 连续表位 单克隆抗体
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