对不同品种大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的表面疏水性、氨基酸组成及溶液的Zeta电位和粒径分布进行分析,探讨蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系。不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46>...对不同品种大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的表面疏水性、氨基酸组成及溶液的Zeta电位和粒径分布进行分析,探讨蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系。不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46>皖豆24>黑农46>五星4>中黄13>冀NF58,品种差异对SPI的Zeta电位及粒径分布具有显著影响。相关性分析表明,SPI表面疏水性与氨基酸组成无显著相关性,表面疏水性与Zeta电位绝对值呈显著的正相关,与粒径大小呈显著的负相关。当蛋白溶液Zeta电位绝对值较大时,蛋白表面更多同性电荷间的排斥作用会减少蛋白分子的相互聚集,使蛋白溶液趋于稳定,同时降低蛋白质粒径大小。此时,蛋白质疏水基团的内卷程度降低,并更多暴露在分子表面,导致蛋白质表面疏水性增加。展开更多
通过大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)冷冻前后结构的变化,研究了低温冷冻条件(SPI添加量、冷冻温度、冷冻时间)对SPI结构(巯基、二硫键及表面疏水性)的影响。实验发现在冷冻条件下随着SPI添加量的降低,游离巯基和二硫键逐渐...通过大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)冷冻前后结构的变化,研究了低温冷冻条件(SPI添加量、冷冻温度、冷冻时间)对SPI结构(巯基、二硫键及表面疏水性)的影响。实验发现在冷冻条件下随着SPI添加量的降低,游离巯基和二硫键逐渐减少、暴露巯基与表面疏水性先增加后减小;随着冷冻温度降低和冷冻时间延长,SPI的游离巯基、二硫键含量及表面疏水性逐渐减少。经过冷冻处理的SPI会有一定程度的变性,在不太低的冷冻温度下游离巯基含量明显大于未冷冻SPI,且在冷冻过程中SPI大部分的分子内二硫键转化为分子间二硫键。展开更多
文摘对不同品种大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的表面疏水性、氨基酸组成及溶液的Zeta电位和粒径分布进行分析,探讨蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系。不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46>皖豆24>黑农46>五星4>中黄13>冀NF58,品种差异对SPI的Zeta电位及粒径分布具有显著影响。相关性分析表明,SPI表面疏水性与氨基酸组成无显著相关性,表面疏水性与Zeta电位绝对值呈显著的正相关,与粒径大小呈显著的负相关。当蛋白溶液Zeta电位绝对值较大时,蛋白表面更多同性电荷间的排斥作用会减少蛋白分子的相互聚集,使蛋白溶液趋于稳定,同时降低蛋白质粒径大小。此时,蛋白质疏水基团的内卷程度降低,并更多暴露在分子表面,导致蛋白质表面疏水性增加。
文摘通过大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)冷冻前后结构的变化,研究了低温冷冻条件(SPI添加量、冷冻温度、冷冻时间)对SPI结构(巯基、二硫键及表面疏水性)的影响。实验发现在冷冻条件下随着SPI添加量的降低,游离巯基和二硫键逐渐减少、暴露巯基与表面疏水性先增加后减小;随着冷冻温度降低和冷冻时间延长,SPI的游离巯基、二硫键含量及表面疏水性逐渐减少。经过冷冻处理的SPI会有一定程度的变性,在不太低的冷冻温度下游离巯基含量明显大于未冷冻SPI,且在冷冻过程中SPI大部分的分子内二硫键转化为分子间二硫键。
