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幽门螺杆菌HspA-UreB融合蛋白包涵体的纯化及活性鉴定 被引量:2
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作者 纪晋文 代丽萍 +1 位作者 段广才 郗园林 《吉林大学学报(医学版)》 CAS CSCD 北大核心 2005年第2期256-258,共3页
目的 :建立一种有效的纯化幽门螺杆菌热休克蛋白 A亚单位 -尿素酶 B亚单位 (Hsp A- Ure B)融合蛋白包涵体的方法。方法 :基因工程重组大肠杆菌 BL2 1(p ET- HU2 7)诱导表达的 Hsp A- Ure B融合蛋白包涵体经洗涤、变性、复性 ,在 A¨... 目的 :建立一种有效的纯化幽门螺杆菌热休克蛋白 A亚单位 -尿素酶 B亚单位 (Hsp A- Ure B)融合蛋白包涵体的方法。方法 :基因工程重组大肠杆菌 BL2 1(p ET- HU2 7)诱导表达的 Hsp A- Ure B融合蛋白包涵体经洗涤、变性、复性 ,在 A¨ KTA FPL C上运用 Hi Trap Chelating HP分离纯化 ,用 SDS- PAGE和 Bradford法检测目的蛋白的纯度和含量 ,用 Western blotting对纯化后蛋白进行免疫学活性鉴定。结果 :纯化后 Hsp A- Ure B融合蛋白的纯度 >90 % ,含量达 0 .2 5 g· L- 1 ,并可以被 Hsp A- U re B融合蛋白免疫小鼠血清识别。结论 :成功地建立了从包涵体中纯化高纯度 Hsp A- U re B融合蛋白的方法。 展开更多
关键词 螺杆菌 幽门 热休克蛋白质 尿素酶 重组融合蛋白质 包涵体 蛋白质类/分离和提化
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